7. Сократительные белки

Некоторые белки при выполнении своих функций наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться. К таким белкам относят актин и миозин - фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц. Другой пример таких белков - тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки. Микротрубочки в период деления клетки регулируют расхождение хроматид. Микротрубочки - важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются.

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, которые не вошли в эту довольно простую классификацию.

1. Простые белки

Некоторые белки содержат в своём составе только полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков. Их называют "простые белки". Примером простых белков могут служить основные белки хроматина - гистоны; в их составе содержится много аминокислотных остатков лизина и аргинина, радикалы которых имеют положительный заряд (более подробно

гистоны описаны в разделе 4). Рассмотренный выше белок межклеточного матрикса эластин также относят к простым белкам.

2. Сложные белки

Однако очень многие белки, кроме полипептидных цепей, содержат в своём составе небелковую часть, присоединённую к белку слабыми или ковалентными связями. Небелковая часть может быть представлена ионами металлов, какими-либо органическими молекулами с низкой или высокой молекулярной массой. Такие белки называют "сложные белки". Прочно связанная с белком небелковая часть носит название простетической группы.

Простетическая группа может быть представлена веществами разной природы. Например, белки, соединённые с гемом, носят название гемопротеины. В состав гемопротеинов, кроме уже рассмотренных выше белков гемоглобинов и миоглобина, входят ферменты - цитохромы, каталаза и пероксидаза. Гем, присоединённый к разным белковым структурам, выполняет в них характерные для каждого из белков функции (например, в составе гемоглобина переносит О₂, а в составе цитохромов - электроны).

Белки, соединённые с остатком фосфорной кислоты, называют фосфопротеинами. Фосфорные остатки присоединяются сложноэфирной связью к гидроксильным группам серина, треонина или тирозина при участии ферментов, называемых протеинкиназами.

В состав белков часто входят углеводные остатки, придающие белкам дополнительную специфичность и часто уменьшающие скорость их ферментативного протеолиза. Такие белки носят название гликопротеинов. Многие белки крови, а также рецепторные белки клеточной поверхности относят к гликопротеинам.

Белки, функционирующие в комплексе с липидами, называют липопротеинами, а в комплексе с металлами - металлопротеинами.

Сложный белок, состоящий из белковой части (апопротеин) и небелковой части (простетическая группа), называют "холопротеин".

5.Особенности пространственной организации днк.

В изолированном хроматине участки двойной спирали ДНК обвиваются вокруг молекул гистонов, так что здесь возникает суперспираль первого порядка. Комплексы ДНК с гистоном называют нуклеосомами. Они имеют форму диска или линзы и размеры около 10 x 10 x 5 нм. В одну нуклеосому входят:

8 молекул гистонов:

центральный тетрамер из двух молекул Н₃ и двух Н₄;

и отдельно по два Н₂а и Н₂в);

участок ДНК (около 140 пар оснований), который образует примерно 1,25 витка спирали и прочно связан с центральным тетрамером.

Между нуклеосомами лежат участки спирали из 30-100 пар оснований без суперспиральной структуры; здесь связывается гистон Н₁.

В нативном хроматине ДНК еще больше укорочена в результате малоизученной дальнейшей спирализации (суперспирали высших порядков), которая, очевидно, фиксируется благодаря гистону Н1 (и некоторым негистоновым белкам).

При переходе к интерфазе происходит разрыхление эухроматина, так как некоторые из суперспиралей более высокого порядка раскручиваются. Это происходит, вероятно, в результате конформационных изменений гистонов и ослабления взаимодействий между молекулами Н₁. Хроматиновые структуры толщиной 10-25 нм (основные хроматиновые нити или спирали) видны и во время интерфазы.

Транскрипционно-активный хроматин - гены, передающие свою информацию путем синтеза РНК, в результате дальнейшей деспирализации еще больше разрыхляется. По некоторым данным, в соответствующих участках спирали ДНК гистон Н₁ или отсутствует, или химически изменен, например, фосфорилирован.

Структура нуклеосом также изменяется или полностью разрушается (в генах для р-РНК в ядрышке). Двойная спираль в отдельных местах раскручивается. В этих процессах, по-видимому, участвуют определенные негистоновые белки, скапливающиеся в транскрипируемых участках ДНК

Структура ДНК

ДНК является молекула полимера с четырьмя типами основных химических веществ. Они содержат:

сахар (Дезоксирибоза)

отрицательно заряженные фосфатной группы

основы:

аденин (А)

цитозин (C)

гуанин (Г)

тимин (Т)

Нуклеотидов связаны между собой узами ковалентный Фосфодиэфирная.

Двойной спирали мель

Глядя на структуру, Уотсон и Крик обнаружил, что ДНК двойной спирали мель или лестница, которая вьется. Здесь основы образуют ступеньки лестницы и фосфатов сахара находятся снаружи.

Есть водородных связей между большой пуриновых базы (A или C) одна прядь и небольшой пиримидина базы (T или C) на другой цепи. База пара последовательность обычно называют первичной структуры ДНК. Эта последовательность определяет фактические структуру ДНК.

ДНК несет генетический код, и это то, что читается механизм синтеза белка, когда он делает новые белки.

Отношения между ДНК и белков является жизненно важным для живых организмов. Белок является обильные и сложные молекулы, найденные в теле. Это может быть важно для формирования структуры тела (структурных белков), посыльных, ферменты, гормоны и др.

ДНК может иметь различные формы и длины. В физиологических условиях ДНК находится в так называемой форме B правосторонней спирали double-stranded. Есть повторить поворот или спирали после каждого 10.4 низкопробных пар или вокруг 34nanometers. Толщина ДНК о 2нм и низкопробной пар толщина составляет около 0.34nm.

Как витая нитей ДНК они имеют различные пазы. ДНК имеет два вида канавки, которые играют важную роль в его функционировании. Крупные и мелкие канавки помочь в формировании различных белков. Эти канавки связывать белки как факторы транскрипции, которые приводят к образованию белков.

ДНК могут присутствовать в нескольких различных конформации и они важны для ДНК функции и действия. Конформации ДНК имеют жизненно важное значение для ремонта поврежденной ДНК, потому что они действуют с ферментов в организме.

Нити ДНК, как телефонный кабель или веревкой. Это намотка является свойством Центральный ДНК. ДНК может быть в расслабленной или спиральный государства. Намоточные помогает чрезвычайно длинные нити ДНК вписывается крошечные клеточного ядра. Проще говоря, это суперскрученности свойство делает ДНК более эффективным, упаковки в больше информации в небольших пространствах.