1.3.1. Комплекси дихального ланцюга мітохондрій
1.3.1.1.Надн-убіхінон оксидоредуктаза
Комплекс
І каталізує двоелектронне окислення
НАДН спеціальним проміжним переносником
електронів – убіхіноном. Він може
існувати в окисленій хінонній(КоQ)
і відновленій гідрохінонній (КоQ
)
формах.
(Марри
Р. и др., 1988)
НАДH
– дегідрогеназа складається з декількох
поліпептидних ланцюгів. Роль простетичної
групи відіграє ФМН. Єдиним субстратом
фермента є НАДH,
з якого 2 електрони і протон переносяться
на FMN
з утворенням
.Другий
протон поглинається з матриксу. З
електрони
переносяться на ряд FeS
білків, що відіграють роль простетичної
групи в молекулі НАДH-дегідрогенази.
Від FeS-центрів
електрони переносяться на кофермент
Q(убіхінон).
Убіхінон виконує колекторну функцію,
приєднуючи електрони від НАДH-дегідрогенази
та інших флафінзалежних дегідрогеназ,
зокрема, від сукцинат дегідрогенази.
(Алейникова Т. и др., 2004)
1.3.1.2. Сукцинат-убіхінон оксидоредуктаза
Комплекс ІІ дихального ланцюга, що окислює бурштинову кислоту; входить до складу молекулярного комплексу сукцинат-коенозим Q-редуктази. (Губський., 2000)
Таким чином і в цьому випадку електрони переносяться на окислену форму кофермента Q. Окисником виступає зв’язаний з ферментом флавінаденіндинуклеотид (ФАД), який передає електрони (атоми Н) на допоміжний білок, а останній передає їх на кофурмент Q в ланцюг перенесення електронів. (Таганович А. и др., 2005)
1.3.1.3.Убіхінон-цитохром с оксидоредуктаза.
Комплекс ІІІ каталізує окислення відновленого кофермента Q рухомим переносником електронів – цитохромом с. Рівняння реакції що описує цей процес (Таганович А. и др., 2005):
+
(III)
→
(II)
+
+ CoQ
Всередині
комплексу ІІІ електрони передаються
від цитохромів b
на FeS-центри,
на цитохром
,
а потім на цитохром с. В якості проміжного
продукту в цих реакціях перенесення
електронів можливе утворення вільного
радикалу семіхінона.
Цитохром с – периферичний, водорозчинний мембранний білок з молекулярною масою 12 500Д, має один поліпептидний ланцюг, що складається із 100 амінокислотних залишків, і молекулу гема, ковалентно зв’язану з поліпептидом. (Алейникова Т. и др., 2004)
1.3.1.4.Цитохром с оксидаза.
Комплекс IV каталізує перенесення електронів від цитохрома с безпосередньо на кисень за реакцією:
(II)
+
+
→
(IIІ)
+
О
Комплекс
складається з двох цитохромів типу
,
кожен з яких має центр зв’язування з
киснем. Цитохроми а і
мають характерну залізопорфіринову
простетичну групу. Іншою особливістю
цього комплексу є наявність в ньому
іонів купруму, зв’язаних з білковою
частиною в так званих CuA-центрах.
(Алейникова Т. и др., 2004)
Кожен із комплексів містить набір білків, які несуть ті чи інші кофактори. Основні компоненти представлені трьома групами білків – флавопротеїдами, що містять залишок ФАД або флавінмононуклеотидами (ФМН), гемопротеїдами, що містять залізопорфіринові комплекси і FeS білки. (Таганович А. и др., 2005)
1.3.2. Цитохроми та FeS-білки
Цитохроми
або гемопротеїни наївні у всіх типах
організмів. В клітинах еукаріотів вони
локалізовані в мітохондріальних
мембранах і в ЕР. Відомо близько 30 різних
цитохромів. Всі цитохроми в якості
простетичної групи містять гем. В
залежності від здатності поглинати
світло в певній ділянці спектру всі
цитохроми ділять на групи a,
b,
c.
Всередині кожної групи окремі види з
унікальними спектральними властивостями
позначають цифровими індексами.
Структурні особливості різних видів
цитохромів визначають різницю в їхніх
окисно-відновних потенціалах. В ланцюгу
перенесення електронів беруть участь
5 типів цитохромів (а,
,
b,
c,
).За
виключенням цитохрома с, всі цитохроми
знаходяться на внутрішній мембрані
мітохондрій у вигляді складних білкових
комплексів. (Алейникова Т. и др., 2004)
Залізо-сіркові білки, що містять негемоване залізо (FeS), - це білки, асоційовані з флавопротеїнами мітохондрій (металофлавопротеїнами) та цитохромом b. (Губський Ю., 2000)
В еукаріотичних клітинах майже всі специфічні дегідрогенази, беруть участь в окисленні пірувату і іншого клітинного палива через цикл лимонної кислоти, знаходяться у внутрішньому компартменті мітохондрій – в їх матриксі. (Ленинджер А., 1985)