1.3.7 Белки пищевого сырья

Белки пищевого сырья различаются по своему составу.

Белки злаков (пшеница, рожь, ячмень, кукуруза, овес, гречиха, рис) содержат альбумины (растворимые в воде), глобулины (растворимые в 5-10% растворе хлорида натрия), проламины (растворимые в 60-80% водном растворе спирта), глютелины (растворимые в 0,1-0,2% растворе гидроксида натрия) и склеропротеины (нерастворимые белки), которые выполняют структурную функцию и мало доступны для пищеварения. Белки злаков, за исключением овса, бедны лизином.

Белки бобовых культур (соя, горох, фасоль, вика), в основном, представлены запасными белками, являющимися глобулинами. Общее содержание белка составляет от 20 до 40%.

Содержание белка в масличных культурах (подсолнечник, хлопчатник, рапс, арахис, кунжут) составляет 14-37%. В белках масличных культур содержится до 90% глобулинов и 10-30% альбуминов. Белки масличных культур отличаются высоким содержанием триптофана, тирозина и фенилаланина, а у некоторых культур –лизина (рапс), серосодержащих аминокислот ( рапс, подсолнечник, кунжут) и треонина (рапс, подсолнечник).

Белки картофеля являются биологически ценными белками, так как содержат все незаменимые аминокислоты. По отношению к белкам куриного яйца биологическая ценность белков картофеля составляет 85%, по отношению к идеальному белку –70%. Лимитирующими аминокислотами белков картофеля являются метионин и цистеин, а также лейцин. Большая часть белков картофеля (70%) представлена глобулинами, меньшая часть (30%) – альбуминами.

Содержание белка в овощах и плодах составляет от 0,4 до 1,8%

Среди овощных культур большим содержанием белка отличаются зеленый горошек (28,3-31,9%) и сахарная кукуруза (10,4-14,9%).

Белки мяса и молока сбалансированы и хорошо усваиваются. Главными мышечными белками мяса являются миозин и актин. Кроме того, в мышечных клетках содержится миоглобин (хромопротеид).

Главной макромолекулой кожи, сухожилий, костей, кровеносных сосудов, роговицы глаза и хрящей является коллаген. Близок по свойствам к коллагену белок сухожилий – эластин.

Белки молока представлены казеинами и отличаются высокой биологической ценностью.

1.3.8 Свойства белков

Белкам присущи свойства, которые называют функциональными. К ним относятся растворимость, водосвязывающая и жиросвязывающая способности, способность стабилизировать дисперсные системы (эмульсии, пены, суспензии), образовывать гели, пленкообразующая способность, адгезионные и реологические свойства (вязкость, эластичность), способность к прядению и текстурированию. Эти свойства белков используют при производстве различных пищевых продуктов и их аналогов.

В технологических процессах производства пищевых продуктов могут происходить изменения белков. Разрушение нативной структуры, сопровождающее­ся потерей биологической активности (ферментативной, гормональной), называют денатурацией.

С физической точки зрения денатурацию рас­сматривают как разупорядочение конформации полипептидной цепи без изменения первичной структуры.

Большинство белков денатурируются в присутствии сильных мине­ральных кислот или оснований, при нагревании, охлаждении, обработ­ке поверхностно-активными веществами (додецилсульфатом), мочеви­ной, гуанидином, тяжелыми металлами (Ag, Pb, Hg) или органическими растворителями (этанолом, метанолом, ацетоном). Широкое примене­ние кислот, оснований, солей, органических растворителей предусмат­ривается в практике выделения белков из пищевого сырья и готовых про­дуктов при изучении их свойств и структурных особенностей, а также при экстракции и очистке в технологии выделения концентратов и изолятов. Денатурированные белки обычно менее растворимы в воде, так как их полипептидные цепи настолько сильно переплетены между со­бой, что затрудняется доступ молекул растворителя к радикалам остат­ков аминокислот.

Большая часть белков денатурируется при 60-80°С, однако встреча­ются белки и термостабильные, например, a-лактоглобулин молока и a-амилазы некоторых бактерий. Повышенная устойчивость белков к на­греванию часто обусловливается наличием в их составе большого коли­чества дисульфидных связей. Однако степень денатурирующего воздей­ствия температуры на белки зависит и от их влажности, реакции и соле­вого состава среды и присутствия небелковых соединений. Например, температура денатурации белков сои и подсолнечника существенно по­нижается в присутствии кислот жирного ряда, в кислой и влажной среде, но повышается в присутствии сахарозы и крахмала.

Факторы, вызывающие денатурацию белков, имеют важное значение для регулирования активности ферментов. Любые воздействия, направленные на стабилизацию вторичной и третичной структуры, при­водят к повышению активности ферментов, а те, которые разрушают нативную структуру, — к их инактивации.

При температуре от 40-60°С до 100°С со значительной скоростью протекает взаимодействие белков с восстанавливающими сахарами, со­провождающееся образованием карбонильных соединений и темноок-рашенных продуктов – меланоидинов (реакция Майяра). Сущность ре­акций меланоидинообразования заключается во взаимодействии груп­пы –NH₂ аминокислот с гликозидными гидроксилами сахаров.

Сахароаминные реакции являются причиной не только потемнения пи­щевых продуктов, но и уменьшения в них сухого вещества и потерь не­заменимых аминокислот (лизина, треонина). Меланоидины понижают биологическую ценность изделий, так как снижается усвояемость ами­нокислот из-за того, что сахароаминные комплексы не подвергаются гид­ролизу ферментами пищеварительного тракта. К тому же количество не­заменимых аминокислот уменьшается. Это уменьшение происходит не только за счет взаимодействия их с восстанавливающими сахарами, но и за счет взаимодействия между собой функциональных групп —NH₂ и —СООН самого белка. Реакции протекают с образованием внутренних ангидридов и циклических амидов.

Тепловая денатурация белков является одним из основных физико-химических процессов, лежащих в основе выпечки хлеба, печенья, бис­квитов, пирожных, сухарей, сушки макаронных изделий, получения экструдатов и сухих завтраков, варки, жарения овощей, рыбы, мяса, кон­сервирования, пастеризации и стерилизации молока. Данный вид пре­вращений относится к полезным, так как он ускоряет переваривание бел­ков в желудочно-кишечном тракте человека (облегчая доступ к ним протеолитических ферментов) и обусловливает потребительские свойства пищевых продуктов (текстуру, внешний вид, органолептические свойства). В связи с тем, что степень денатурации белков может быть различной (от незначительной до полного изменения расположения пептидных цепей с образованием новых ковалентных —S—S-связей), то и усвояемость по­лимеров может не только улучшаться, но и ухудшаться. Параллельно могут изменяться физико-химические свойства белков.

Термическая обработка белоксодержащей пищи при 100-120^вС при­водит не к денатурации, а к разрушению (деструкции) макромолекул бел­ка с отщеплением функциональных групп, расщеплением пептидных свя­зей и образованием сероводорода, аммиака,диоксида углерода и ряда бо­лее сложных соединений небелковой природы. Так, стерилизация мо­лочных, мясных и рыбных продуктов при температуре выше 115°С, вы­зывает разрушение цистеиновых остатков с отщеплением сероводорода, диметилсульфида и цистеиновой кислоты:

Среди продуктов термического распада белков встречаются соедине­ния, придающие им мутагенные свойства. Термически индуцированные мутагены образуются в белоксодержащей пище в процессе ее обжаривания в масле, выпечки, копчения в дыму и сушки. Мутагены содержатся в бульонах, жареной говядине, свинине, домашней птице, жареных яйцах, копченой и вяленой рыбе. Некоторые из них вызывают наследственные изменения в ДНК, и их воздействие на здоровье человека может быть от незначительного до летального.

Токсические свойства белков при термической обработке выше 200°С или при более низких температурах, но в щелочной среде, могут обус­лавливаться не только процессами деструкции, но и реакциями изоме­ризации остатков аминокислот из L- в D-форму. Присутствие D-изомеров понижает усвояемость белков. Например, термообработка казеина молока при температуре около 200°С снижает биологическую ценность продукта на 50%.

В сильнощелочных средах, особенно при высоких температурах, не­которые остатки аминокислот претерпевают ряд специфических превра­щений. Так, аргинин превращается в орнитин, цитруллин, мочевину и аммиак, а цистеин — в дегидроаланин с выделением сероводорода:

В реакцию конденсации могут вступать остатки аргинина, гистидина, треонина, серина, тирозина и триптофана. Питательная ценность бел­ков с новыми поперечными связями ниже, чем у белков с нативной струк­турой, поэтому образование их в технологических процессах производ­ства пищевых продуктов нежелательно. К тому же в опытах на крысах показано, что образование, например, лизиноаланина стимулирует нефрокальциноз, диарею и облысение.

Обработка сырья растворами щелочей широко используется при по­лучении изолятов и концентратов белков. Чем ниже значение рН, тем­пература и время обработки, тем выше содержание незаменимых амино­кислот в белке. Например, при повышении рН раствора с 8,5 до 12,5 при экстракции белка из пшеничных отрубей количество лизина в нем умень­шается на 40%, треонина — на 26%, а валина — на 24%. Мягкие темпера­турные режимы предохраняют от образования в больших количествах не­желательных аминокислотных фрагментов. В то же время среди специа­листов обсуждается вопрос о введении предельно допустимых концент­раций лизиноаланина (например, 300 мг на 1 кг) в целях обеспечения безопасности белоксодержащей пищи.