Тема: Органічні речовини в живій природі. Рівні структурної організації органічних речовин.

І. Білки.

1)Як побудовані білкові молекули?

2)Які властивості мають білки?

3)Яка біологічна роль білків?

Білки - біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти.Білки складаються з двадцяти видів амінокислот. Амінокислоти являють собою органічні молекули, які мають загальний план будови: вони містять карбоксильну групу ─COOH й аміногрупу ─NH₂ , пов’язані з атомом Карбону. Індивідуальні властивості кожної амінокислоти визначаються радикалом R. Послідовно сполучаючись між собою, амінокислоти формують молекулу білка. При цьому зв’язок утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти й карбоксильною групою іншої з виділенням молекули води. Такий зв’язок називається пептидним: ─ СО ─ NH─ Рівні структурної організації білків Послідовність амінокислот, зв’язаних між собою пептидними зв’язками, називають первинною структурою білка –поліпептидн й ланцюг.

Далі відбувається просторове укладання поліпептидного ланцюга, формується вторинна структура білка –спіраль .

Третинною структурою білка називається тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга –глобула .Третинна структура стабілізується й утримується чотирма типами зв’язків, які утворюються між радикалами амінокислот: 1) дисульфідні зв’язки між атомами Сульфуру двох залишків цистеїну; 2) водневі зв’язки, що утворюються за участю атома Гідрогену амінокислотних радикалів; 3) гідрофобні взаємодії між радикалами неполярних амінокислот; 4) електростатичні (йонні) взаємодії між різнойменно зарядженими групами радикалів полярних амінокислот. За просторовою формою третинної структури білки підрозділяються на глобулярні, поліпептидні, ланцюги яких згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури (інсулін, альбумін, усі ферменти), і фібрилярні, поліпептидні ланцюги яких, розташовуючись уздовж однієї осі, утворюють довгі волокна (фібрили) або шари (колаген, еластин, міозин, фібрин). Деякі білки складаються не з одного, а з декількох поліпептидних ланцюгів, що кодуються різними генами (гемоглобін, багато ферментів вуглеводного обміну). У цьому випадку говорять про четвертинну структуру білка, а поліпептидні ланцюги, які його утворюють, називають субодиницями. Четвертинна структура утворюється тільки після закінчення формування третинних структур окремих субодиниць і стабілізується гідрофобними й електростатичними взаємодіями.

Властивості білків.

Під впливом температури, механічного тиску, хімічних агентів відбувається порушення просторової організації молекули — четвертинної, третинної, вторинної структури із збереженням первинної; білок втрачає свої фізико-хімічні та біологічні властивості. Це явище називається денатурацією. Якщо денатуруючий агент припиняє свою дію, у деяких випадках білок набуває початкової просторової конфігурації та відновлює біологічну активність. Процес відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка називається ренатурацією. Якщо вплив призводить до порушення первинної структури білка, то говорять про протеоліз.

Схема хімічних властивостей білків.

Функції білків в організмі. Схема. Проектуємо схему на екран, а учні пояснюють функції білків.

1.Пластична. Білки утворюють основу цитоплазми і входять до складу клітинних органел і мембран. Сухожилля, суглобові з’єднання, кістки скелета, копита складаються з білків. 2.Каталітична. Біологічні каталізатори, які прискорюють біохімічні реакції, називаються ферментами. Усі ферменти є глобулярними білками. 3. Рухова. Будь-які форми активного руху в живій природі (робота м’язів, биття війок і джгутиків та ін.) здійснюються скоротливими білковими структурами. 4.Транспортна. Білок еритроцитів гемоглобін транспортує кисень від легень до тканин і органів, сироватковий білок альбумін здійснює транспорт жирних кислот. Білки клітинних мембран здійснюють виборче перенесення речовин (глюкози, амінокислот, іонів) між міжклітинним простором і цитоплазмою. 5.Захисна. Захист організму від дії інфекції, що потрапила в нього, і підтримка гомеостазу забезпечуються реакціями імунітету. Найважливішими чинниками гуморального імунітету є антитіла — білки. Також захисну функцію виконують білки, що безпосередньо руйнують клітини (лізоцим слини) або блокуючі процеси біосинтезу (інтерферон в інфікованих вірусами клітинах). 6.Регуляторна. Багато гормонів є білками (інсулін, глюкагон). Вони регулюють проходження фізіологічних процесів — ріст клітин, обмін речовин. 7.Запасна. Білки здатні накопичуватися як запасний матеріал для живлення організму, що розвивається (яєчний альбумін, білки насіння рослин). 8.Енергетична. Білки розщеплюються для отримання енергії у виняткових випадках, якщо в організмі вичерпані запаси вуглеводів і жирів. 9.Рецепторна. Багато білків на поверхні плазматичної мембрани клітин здатні розпізнавати молекули певної структури.

ІІ. Жири.