Патологические производные гемоглобина

При попадании в кровь чужеродных веществ (окислителей, цианидов, угарного газа) образуются патологические производные гемоглобина не способные связывать и транспортировать кислород:

Метгемоглобин (метHb) образуется при попадании в кровь окислителей (нитрита натрия, металлов с переменной валетностью). Двухвалентное железо гемоглобина окисляется до трехвалентного. Трехвалентное железо не способно связывать кислород, что приводит к развитию гипоксии (кислородному голоданию) тканей. Образование до 70% метHb приводит к летальному исходу. В норме постоянно (ежедневно) около 0,5% всего гемоглобина содержащегося в эритроцитах превращается в метHb. Восстановление метHb до Hb осуществляется ферментом метгемоглобинредуктазой (НАДН-зависимой), а в клинических условиях вводят внутривенно глюкозу с аскорбиновой кислотой.

Кроме того, окисление Hb до метHb приводит к образованию супер­оксид-анион–радикала О₂^– ∙. Высокое его содержание вызывает гемолиз эритроцитов.

Однако при отравлении цианидами даже вызывают усиление образования метHb путем введения нитрита натрия, т.к. метHb способен связывать СN^– и спасать организм от их смертельного действия на ткани (цианиды способны блокировать транспорт электронов в дыхательной цепи, что приводит к прекращению образования энергии в митохондриях).

1.1.2. Миоглобин (Mb)

Г лобулярный, водорастворимый белок саркоплазмы. Содержится в мышечных клетках в небольших количествах (около 1% всех белков ткани). Окрашивает мышечную ткань в красный цвет. Имеет третичную структуру (напоминает одну субъединицу гемоглобина). Белковая часть (глобин) имеет основный характер и полноценна по аминокислотному составу.

Сходство структуры миоглобина и гемоглобина обуславливает их функциональную аналогию. Миоглобин в 5 раз легче связывает кислород в мышцах, чем гемоглобин (т.е. имеет большее сродство к кислороду). В связи с этим гемоглобин очень эффективно отдает свой кислород миоглобину в мышце. Миоглобин не связанный с кислородом называют дезоксимиоглобин, оксигенированный – оксимиоглобин. Окисление Fe²⁺ в миоглобине до Fe³⁺ приводит к изменению окраски пигмента от ярко-красного до темно-коричневого, так как образующийся метмиоглобин (Fe³⁺) теряет способность связывать молекулярный кислород. Тепловая денатурация глобина также приводит к потере способности гемового пигмента связывать кислород и ухудшает цвет изделий.

Кислород миоглобина может замещаться такими лигандами как оксид азота, оксид углерода (угарный газ), цианидами и др., поэтому данное свойство белка мышечной ткани мяса используется для получения интенсивной окраски мясопродуктов. Например, применяют нитрит (NO^–) натрия, который образует нитрозомиоглобин, приводящий при нагревании к образованию устойчивого пигмента красного цвета – нитрозомиохромогена (см. уравнение реакции):

t ⁰С

NO + Mb → NOMb → Нитрозомиохромоген.

Миоглобин и его производные имеют разные спектральные характеристки, поэтому для их идентификации при оценке качества мяса применяют спектрофотометрические методы анализа.

Миоглобин создает депо кислорода в мышцах и других тканях. В условиях гипоксии миоглобин передает молекулярный кислород в митохондрии, где он связывается с цитохромом a₃ (гемопротеином) дыхательной цепи, и тем самым обеспечивает аэробное образование энергии (в виде АТФ и креатин~фосфата). Запасание энергии поддерживает продолжительную работу мышц и биохимические процессы в мышечных клетках.