Введение

Учебно-методическое пособие раскрывает содержание вопросов, касающихся биохимии сложных белков, которые недостаточно освещены в учебной литературе. В связи с этим в пособии рассмотрены основные группы протеидов: их структура, биохимические и физиологические функции, распространение в пищевом сырье и продуктах питания.

Сложные белки в своем составе, помимо аминокислот, могут содержать и небелковые компоненты. Такие небелковые соединения в составе белков получили название простетических групп. В зависимости от химического состава простетической группы сложные белки можно разделить на несколько групп, или классов.

Хромопротеины. Это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относятся многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин –белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин В₁₂, имеет розовый цвет (этот витамин содержит в своем составе кобальт). Хорошо изучены белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина В₂ придает белкам желтый цвет (флавопротеины).

Гликопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит углеводы. Гликопротеины – это небольшая часть белково-углеводных комплексов, к которым относятся также протеогликаны (мукопротеины). Этим белкам принадлежит важная роль в структурной организации клеток и тканей, они выполняют защитные функции.

Липопротеины. Это белки, простетическая группа которых содержит липиды. Они обеспечивают транспорт липидов в крови, молоке, являются компонентами биологических мембран.

Нуклеопротеины. Простетическая группа у таких белков представлена нуклеиновыми кислотами. Различают дезоксирибонуклеопротеины (простетическая группа ДНК) и рибонуклеопротеины (простетическая группа РНК). Им принадлежит важная роль в сохранении, передаче и реализации генетической информации.

Простетические группы соединяются с белками разными типами связей. Так, для нуклеопротеинов характерной является ионная связь, у гликопротеинов преобладает связь ковалентная, у липопротеинов – силы гидрофобного взаимодействия, для хромопротеинов характерны донорно-акцепторные связи.

Наряду с большими различиями указанных протеинов у них есть общее свойство, а именно влияние простетической груп­пы на стабилизацию белкового компонента. Видимо, большие простетические группы протеинов занимают значитель­ную часть поверхности глобулы белка, препятствуя развертыванию полипеп­тидных цепей и поддерживая их нативную конформацию. Отрыв простетичес­кой группы, даже если он осуществляется в мягких условиях, приводит к понижению стабильности белкового компонента, а часто к его денатурации.

Раздел 1. Хромопротеины

Хромопротеины (chromos – цвет) – это белки, простетическая группа которых имеет окраску. К ним относят многие белки, содержащие металлы. Например, церулоплазмин – белок, содержащий медь, имеет синюю окраску. Белок, переносящий витамин В₁₂, имеет розовый цвет (этот витамин содержит в своем составе кобальт). Хорошо изучены белки, содержащие железо: гемоглобин, миоглобин, цитохромы. Они имеют красную окраску. Присутствие витамина В₂ придает белкам желтый цвет (флавопротеины).

Хромопротеины условно делят на группы:

1. гемопротеины (содержат гем);

2. хлорофиллпротеины (содержат хлорофилл);

3. кобамидпротеины (содержат витамин В₁₂);

4. ретинальпротеины (содержат витамин А);

5. флавопротеины (содержат витамин В₂).

Остановимся подробно на первой группе – гемопротеинах.