Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Л(ГуВМ).doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
33.11 Mб
Скачать

5. Загальна характеристика білків та їх біосинтез

5.1. Загальна характеристика білків

Білки – високомолекулярні біополімери, мономерами яких є амінокислоти.

Мономери (20 амінокислот) мають загальну формулу (всі амінокислоти подібні карбоксиль­ною (–СООН – кислотні властивості) та аміногрупою (–NH2 – лужні властивості), відмінні – бічними ланцюга­ми – радикалами (або R-групами).

Білок

Молекулярна маса

Кількість амінокислотних залишків

Гемоглобін

64500

574

Міоглобін

16890

153

Лізоцим

13930

129

Схема будови амінокислоти

Амінокислоти поділяються на:

незамінні* – не можуть синтезуватись тваринними організ­мами з інших сполук і тому обов'язково мають надходити ззовні (з їжею) (лізин, триптофан, фенілааанін, метіонін, треонін, лейцин, ізолейцин, валін).

замінні – синтезуються у тваринних організмах у достатній кіль­кості з незамінних амінокислот або інших сполук.

Білки класифікують:

1) Залежно від продуктів розпаду:

  • прості (протеїни) – складаються лише з амінокислот (альбуміни, глобуліни – білки крові; склеропротеїни – кератин волосся, пір’я; колаген – сухожилля);

  • складні (протеїди) – мають у складі не лише амінокислоти, а і небілковий матеріал – простетичну групу (нуклеопротеїди (сполучення нуклеїнових кислот і простих білків) – хромосоми; хромопротеїди (забарвлені речовини небілкової приро­ди і прості білки) гемоглобін, цитохром; фосфопротеїди – казеїн молока; глікопротеїди – плазма крові, муцин слини тощо).

2) залежно від вмісту амінокислот: повноцінні – містять усі незамінні амінокислоти; неповноцінні – не містять тих чи інших незамінних амінокислот.

Амінокислоти, які входять у склад білків і їх умовні позначення

Назва амінокислоти

Повна

Скорочена

Повна

Скорочена

Аланін

ала

Лейцин*

лей

Аргінін (незамінна для дітей)

арг

Лізин*

ліз

Аспарагін

аспн

Метіонін*

мет

Аспарагінова кислота

асп

Пролін

про

Валін*

вал

Серин

сер

Гістидин (незамінна для дітей)

гіс

Тирозин

тир

Гліцин

глі

Треонін*

тре

Глутамін

глун

Триптофан*

три

Глутамінова кислота

глу

Фенілаланін*

фен

Ізолейцин*

ілей

Цистеїн

цис

5.2. Біосинтез білка є результатом реалізації генетичної інформації у клітині, яка здійснюється за схемою:

Етапи біосинтезу білка

Етап

Процес

Де відбувається

1

Транскрипція (від лат. транскриптіо − переписування) – процес переписування інформації з ДНК на іРНК.

Під час цього процесу відбувається синтез іРНК (мРНК) на ДНК за участю ферменту ДНК-залеженої-РНК-полімерази за принципом комплементарності:

ДНК

іРНК

А

У

Т

А

Г

Ц

Ц

Г

Спочатку синтезується про-іРНК, яка знімає копію з усіх екзонних та інтронних ділянок ДНК, після чого за допомогою спеціальних ферментів з неї видаляються ділянки, які не несуть генетичної інформації (інторони) і вона перетворюється на активну форму.

У ядрі на ДНК.

(після синтезу іРНК мігрує до рибосом у цитоплазму).

2

Трансляція (віл лат. транслятіо − передача) − перенесення інформації, записаної у послідовності нуклеотидів іРНК, у певну послідовність амінокислот називається (синтез білка на іРНК).

У цьому процесі виділяють три стадії:

  • активація амінокислот;

  • аміноацелювання тРНК;

  • власне трансляція.

У цитоплазмі на рибосомах

    1. Активація амінокислот

Амінокислоти під впливом ферменту (аміноацил-тРНК-синтетаза), специфічного для кожної амінокислоти взаємодіють з АТФ у результаті чого утворюються аміноациладенилати (комплекс ферменту аміноацил-тРНК-синтетази та амінокислотного залишку).

2.2. Аміноацелювання тРНК

Аміноациладенилати приєднуються до молекули специфічної тРНК і мігрують до рибосом.

Певна амінокислота переносить певною тРНК, що визначається антикодоном.

Антикодон − триплет на середній лопаті (верхівці) специфічної тРНК, комплементарний відповідному триплету (кодону) іРНК.

У цитоплазмі.

2.3. Власне трансляція

Аміноациладенилати, згідно словника генетичного коду, полімеризуються у поліпептидний ланцюг.

У цьому процесі виділяють три стадії:

  • ініціацію – початок синтезу поліпептидного ланцюга (приєднання першої амінокислоти);

  • елонгацію – подовження поліпептидного ланцюга (приєднання амінокислот);

  • термінацію – закінчення синтезу і відщеплення готового поліпептиду (приєднання останньої амінокислоти).

На рибосомах (шорсткій або гранулярній ЕПС).

Синтезована молекула білка надходить у порожнину ендоплазматичної сітки, якою транспортується в певну ділянку клітини.

Схема трансляції (механізм роботи рибосоми):

  1. Рибосома насувається на ниткоподібну молекулу іРНК таким чином, що іРНК опиняється між двома її субодиницями.

  2. Рибосома «ковзає» зліва направо по мо­лекулі іРНК і збирає молекулу білка. Кожен крок рибосоми дорівнює одному триплету.

  3. Коли рибосома дещо просунеться вперед по молекулі іРНК, на її місце надходить друга, а згодом − третя, четверта тощо і біосинтез нових білкових молекул триває далі. Кількість рибосом, які одночасно можуть бути розта­шовані на молекулі іРНК, зумовлена довжиною останньої.

  4. Коли рибосома досягає одного з трьох триплетів (УАА, УАГ, УГА), що сигналізує про припинення син­тезу поліпептидного ланцюга, вона разом із білковою молекулою залишає іРНК.

  5. Рибосома розпадається на субодиниці, які потрапляють на будь-яку іншу молекулу іРНК.

Процеси біосинтезу білка належать до реакцій матричного синтезу, тому що з ДНК, потім з іРНК знімається інформація як з матриці.

2.4. Дозрівання білка

Синтезований білок набуває своєї природної просторової (вторинної, третинної) структури і функціональної активності: за участю відповідних ферментів від нього відщеплюються зайві амінокислотні залишки, вводяться небілкові фосфатні, карбоксильні та інші групи, приєднуються вуглеводи, ліпіди тощо.

У цитоплазмі