- •Дипломна робота бакалавра
- •Розділ і. Огляд літератури
- •1.1. Антиоксидантна система, як захист проти вільних радикалів
- •1.2. Будова та механізм дії супеоксиддисмутази
- •1.3. Структурно-функціональна характеристика каталази
- •1.4. Будова та функціональна активність глутатіонпероксидази
- •1.5. Гістамін: історія вивчення, структура, шляхи синтезу та вивільнення
- •1.6. Дія гістаміну на організм
- •Розділ іі. Матеріали і методи дослідження
- •2.1. Характеристика об'єкта дослідження
- •2.2. Визначення активності супероксиддисмутази
- •2.3. Визначення активності каталази
- •2.4. Визначення активності глутатіонпероксидази
- •Розділ ііі. Результати та їх обговорення
- •3.1. Активність супероксиддисмутази у нирках щурів за дії гістаміну
- •3.2. Активність каталази у нирках щурів за дії гістаміну
- •3.3. Активність глутатіонпероксидази у нирках щурів за дії гістаміну
- •Розділ 4. Охорона праці
- •4.1. Аналіз стану виробничих умов
- •4.1.1. Характеристика лабораторії
- •4.1.2. Аналіз методів досліджень та характеристика обладнання
- •4.1.3. Характеристика об’єкту дослідження та речовин, їх небезпечні властивості
- •4.2. Організаційно – технічні заходи
- •4.2.1. Організація робочого місця та роботи
- •4.2.2. Санітарно - гігієнічні вимоги до умов праці
- •4.2.3. Безпека в надзвичайних ситуаціях
- •Висновки:
- •Список літератури
Висновки:
Робота в лабораторії не відноситься до категорії безпечних, тому основою безпечної роботи можуть служити лише свідомо, дотримані кожним співробітником, правила техніки безпеки. Під час роботи з хімічними речовинами, зокрема з кислотами, є велика кількість отруйних випарів. Тому всі роботи із використанням небезпечних летких речовин потрібно виконувати під витяжною шафою. Кожний працівник лабораторії при роботі з шкідливими речовинами повинен використовувати засоби індивідуального захисту (халат, гумові рукавички, маски тощо). Перед виходом із лабораторії слід переконатися у тому чи виключені електроприлади. При роботі з електроприладами необхідно слідкувати за їх технічним станом, цілісністю ізоляції та запобігати коротким замиканням.
2. За дії гістаміну, концентрацією 1 мкг/кг, активність СОД зростає на 14-ту і 21-шу доби досліду. Проте активності КАТ і ГПО значно спадають відносно контролю.
3. Зростання активності СОД відбувається впродовж досліду у нирках щура за дії гістаміну, концентрацією 8 мкг/кг. Активність КАТ спадає лише на 7-му добу досліду, тоді як ГПО спадає на 1-шу, 7-му та 14-ту доби досліду. Після реабілітаційного періоду активність ГПО повертається до меж контролю.
Список літератури
Akdis C. A., Blaser K. Histamine in the immune regulation of allergic infl ammation // J. Allergy.Clin. Immunol. – 2003. – Vol. 112. – P. 15–22.
Alvarez E.O. The role of histamine on cognition // Behavioural Brain Research 199 (2): 183–9. 2009
Brown R. E.; Stevens D.R.; Haas H. L. (2001). "The Physiology of Brain Histamine". Progress in Neurobiology 63 (6): 637–672.
Peskin A. V., Winterbourn C. C. «A microtiter plate assay for superoxidedismutase using a water-soluble tetrazolium salt (WST-1)». Clinica Chimica Acta 293: 157–166. 2000
Campana F. (2004). «Topical superoxidedismutase reduces post-irradiation breast cancer ibrosis». J. Cell. Mol. Med. 8 (1): 109–116.
Elchuri S.; Oberley T. D.; Eisenstein R. S.; Jackson R. L.; Van R. H.; Epstein C. J.; Huang T. T. Cu, Zn-SOD deficiency leads to persistent and widespread oxidative damage and hepatocarcinogenesis later in life. Oncogene . 24:367-380; 2005.
Jadidi-Niaragh F, Mirshafiey A (September 2010). "Histamine and histamine receptors in pathogenesis and treatment of multiple sclerosis". Neuropharmacology 59 (3): 180–9.
Lee H. S.; Lee B. Y.; Waterhouse B.D. (May 2005). "Retrograde study of projections from the tuberomammillary nucleus to the dorsal raphe and the locus coeruleus in the rat." Brain research 1043 (1-2): 65–75
Muller F. L.; Song W. T.; Chaudhuri A. D.; Strong, R.; Huang T. T.; Epstein C. J.; Roberts L. J.; Csete M. T.; Faulkner J. A.; Van R. H. Absence of CuZn superoxide dismutase leads to elevated oxidative stress and acceleration of age-dependent skeletal muscle atrophy. Free Radic. Biol. Med. 40:1993-2004; 2006.
Noszal B.; Kraszni M.; Racz A. (2004). "Histamine: fundamentals of biological chemistry". In Falus, A.; Grosman, N.; Darvas, Z. Histamine: Biology and Medical Aspects. Budapest: SpringMed. pp. 15–28.
Pantazis A., Segaran A., Liu C. H., et al. (July 2008). "Distinct roles for two histamine receptors (hclA and hclB) at the Drosophila photoreceptor synapse". J. Neurosci. 28 (29): 7250–9.
Sentman M. L.; Granstrom M. T; Jakobson H. D; Reaume A. T; Basu S.; Marklund S. L. Phenotypes of mice lacking extracellular superoxide dismutase and copper- and zinc-containing superoxide dismutase. J. Biol. Chem. 281:6904-6909; 2006.
Ran Q., Liang H., Ikeno Y., et al. «Reduction in glutathione peroxidase 4 increases life span through increased sensitivity to apoptosis». J. Gerontol. A Biol. Sci. Med. Sci. 62 (9): 932–42; 2007
Liochev S., Fridowich I. Copper, Zinc Superoxide Dismutase and H2O2 II The Journal of biological chemistry. - 2002. - Vol. 277, №38. - P. 34674-3468.
Lowry O.H. Protein measurement with the Folin phenol reagent. Journal of Boilogical Chemistry, 1951; 193(1):р.404-415.
Yanai K.; Tashiro M. (2007). "The physiological and pathophysiological roles of neuronal histamine: an insight from human positron emission tomography studies.". Pharmacology & therapeutics 113 (1): 1–15.
Астафьева Н. Г., Горячкина Л. А. Лекарственная аллергия // Аллергология. – 2000. – № 2. – С. 40–50.
Біологічна хімія: [Підручник // Л.М. Вороніна, В.Ф. Десенко, Н.М. Мадієвська та ін.]; За ред. проф. Л.М. Вороніної. – Х.: Основа; Видавництво УкрФА.- 1999. С.30-40.
Бішко О.І. Гістамін: фізико-хімічні та функціональні особливості / О.І. Бішко // Вісник Львівського ун-ту. Серія біологічна. – 2012. – Вип. 60. – С. 40–57.
Вороніна Л.М., Десенко В.Ф., Мадієвська Н.М. та ін. Біологічна хімія – Х. - 2000. С.53.
Головчак Н.П. Зміна інтенсивності ліпопероксидації й активності ферментів системи антиоксидантного захисту у тканині нирок птиці за дії гіпохлориту натрію різних концентрацій / Головчак Н.П., Коцюмбас Г.І., Галан М.Б. [та ін.] // StudiaBiologica/ Біологічні студії. – 2011. – Т. 5, № 1. – С. 77–84.
Дворщенко К. О., Бервен О. Л., Гайда Л. М., Степанов Ю. В. Антиоксидантна система гепатоцитів щурів за умов виразкових уражень шлунку // Фізика живого. – 2009. – Т. 17, № 2. – С. 98–101.
Журавлев А.И. Развитие идей Б.Н. Тарусова о роли цепных процессов в биологии // Биоантиокислители и регуляция метаболизма в норме и патологи. – М.: Наука, 1982. С. 54 – 67.
Зборовська І. А. Антиоксидантна система організму, її значення у метаболізмі. Клінічні аспекти / Зборовська І. А., Баннікова М.В. / / Вісн. Ріс АМН. -1995. - № 6. - С.53 - 60.
Клебанов Г . І., Антиоксидантна активність сироватки крові / Клебанов Г. І., Теселкін Ю. О., Бабенкова І. В. и др. / / Вісн. Ріс. АМН. -1999. - № 2. - С. 15-22.
Комаренко В. І., Тєрєхов А. А., Воробйова А. П., Янчук П. І. Дослідження ролі н1-рецепторів у реакціях ворітних судин печінки щурів на гістамін // Черкас. нац. ун-т.Сер. біол. науки. 2008. Вип. 128. С. 54–58.
Комов В.П., Гормональна регуляція обороту супероксиддисмутази в печінці щурів / Комов В.П., Іванова Є.Ю. / / Зап. мед. хімії. - 1983. - № 5. -С.79 - 82.
Королюк М. А., Иванова Л. И., Майорова И. Г. Метод определения активности каталазы // Лабораторное дело. – 1988. – № 1. – С. 16–19.
Костюк В.А., Потапович А.И., Ковалева Ж.М. Простой и чувствительной метод определения СОД, основаный на реакции окисления кверцитина // Вопросы мед. химии. – 1990. – Т. 36, № 2. – С. 88–91.
Кулинский В.И., Колесниченко Л.С. Биологическая роль глутатиона // Успехи соврем. Биологии. – 1990. С. 84 – 89.
Ленинжер А. Основы биохимии. – М.: Мир, 1985. – Т. 1. С. 33 - 36.
Лікарські рослини: енциклопед. довідник //відп. ред. А.М. Гродзінський. К.: Гол. ред.УРЕ, 1989. С. 544.
Людина. //Навч. посібник з анатомії та фізіології. Львів. 2002. С. 240.
Меньщикова Е.Б. Окислювальний стрес. Прооксиданти і антиоксиданти / Є.Б. Меньщикова, В.З. Ланкін Н.К. Зенков, І.А. Бондар та ін / / М.: фірма «слово». - 2006. - С. 556.
Метод определения активности каталазы I М.А. Королюк, Л.И. Иванова, И.Г. Майорова, В.Е. Токарев II Лабораторное дело. - 19SS. - Вып. 1. - С. 16-18.
Моин В. М. Простой и специфический метод определения активности глутатионпероксидазы в еритроцитах // Лабораторное дело. – 1986. – № 2. – С. 724–727.
Окислительный стресс. Пероксиданты и антиоксиданты /Е.Б.Меньщикова,В.З.Ланкин,Н.К.Зеньков,И.А.Бондарь,Н.Ф.Круговых,В.А. Труфакин.-М.:Фирма «Слово»,2000.-556с.
Пістун І.П.,Піщенюк В.Ф., Березовецький А. П. Безпека життєдіяльності. –Львів: Світ, 1996.
Правила безпечної експлуатації електроустановок споживачів. – К.: Основа, 1998. – 348с.
Ройт А., Бростофф Д., Мейл Д. Иммунология. М.: Мир.2000. С. 592.
Селиверстов В. В. Методические указания по количественному определению гистамина в рыбе с помощью тест-системы ридаскрин гистамин (ridascreEn® histamin) (производство фирмы Ар-Биофарм/r-biopharm, Германия) // 2000. С. 46-49.
Харкевич Д.А. Фармакология: Учебник. – 9-изд., перераб., доп. и испр. – М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. С. 33.
Чевари С., Чаба И., Секей Й. Роль супероксиддисмутазы в окислительных процессах клетки и метод определения ее в биологических материалах II Лабораторное дело. – 19S5. – Вып.11. -С.678-681.
Чекман І. С. Клінічна фітотерапія. Природа лікує. К.: Рада, 2000. С. 510.
Чекман І. С. Клінічна фармакологія протигістамінних препаратів // Укр. журнал дерматології, венерології, косметології. 2002. № 2. С. 28–30.
Юрочко Ф. Клінічна фармакологія блокаторів гістамінових рецепторів // Медицина світу. 2000. Т. 8. № 1. С. 8–16.
Ястремська І. А. Регуляція гістаміном апоптозу лімфоїдних клітин – імунологія таалергологія: автореф. дис. … канд. мед. наук: 14.03.08. Донецьк, 2007. С. 22.
Нестерова Л.А., Смурова Е.А., Манухин Б.Н. Характеристика связывания специфического блокатора [+Н]-хинуклидинилбензилата М-холинорецепторами мембран корымозга крыс // Докл. Ак. Наук, – 1995, – том 343, – №2, – С. 268-271.
