
- •7. Ферменти
- •Будова ферментів
- •Апофермент Кофактор Холофермент
- •Теорія ферментативного каталізу
- •Кінетика ферментативних реакцій
- •Властивості ферментів
- •Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при постійній концентрації ферменту
- •Загальна схема інгібування ферменту
- •Оборотне інгібування
- •Конкурентне інгібування
- •Конкурентне інгібування при різних концентраціях інгібітору в подвійних обернених координатах
- •Неконкурентне інгібування при різних концентраціях інгібітору в подвійних обернених координатах
- •Безконкурентне інгібування
- •Інгібування субстратом
- •Класифікація і номенклатура ферментів Номенклатура ферментів
- •Класифікація ферментів
- •Характеристика окремих класів ферментів та їх промислове використання і. Оксидоредуктази
- •1. Дегірогенази
- •1.1. Піридинові дегірогенази.
- •1.2. Флавінові дегідрогенази
- •1.3. Убіхінони.
- •3. Цитохроми.
- •2. Трансферази.
- •2.1. Фосфотрансферази.
- •2.2. Амінотрансферази.
- •2.3. Глікозілтрансферази.
- •2.4. Ацилтрансферази.
- •3. Гідролази.
- •3.1. Естерази.
- •3.1.1. Карбоксиестерази.
- •3.1.2. Фосфоестерази (фосфатази).
- •3.1.3. Пектинестерази (пектази).
- •3.2. Глікозидази (карбогідрази).
- •Пектиназа
- •3. Пептидгідролази (протеази).
- •3.1. Протеїнази
- •3.2. Пептидази.
- •3.3. Дипептидази.
- •4.4. Амідази
- •5. Ізомерази
- •Всі ізомерази відіграють важливу роль в обміні речовин.
- •6. Лігази
- •Локалізація ферментів у клітині
1.2. Флавінові дегідрогенази
Партнером відновлених форм піридинпротеїнів в оксидоредуктазному ланцюзі, як правило, служать флавопротеїни. Таким флавопротеїном, наприклад, є фермент, що має активну групу фосфорильований вітамін В2.
Кожна молекула ферменту несе молекулу рибофлавінфосфату (або флавінмононуклеотиду, ФМН), здатного приймати і віддавати два атоми Н по атомах азоту (у 1 і 10 положенні) ізоалоксазинового кільця, тобто два електрони та два протони при відповідній внутрішньомолекулярній перебудові подвійних зв’язків:
І
ншим
коферментом у флавопротеїнах є
флавінаденіндинуклеотид
(ФАД):
ФМН та ФАД дуже міцно, на відміну від коферментів НАД та НАДФ, приєднані до апоферменту і не відщепляються від нього ні на жодній із стадій каталітичного циклу.
ФМН і ФАД, з'єднуючись з різними апоферментами, дають початок приблизно тридцяти флавопротеїнам, що відрізняються різною специфічністю по відношенню до субстратів.
Флавінові дегідрогенази також в основному анаеробні, але деякі можуть передавати водень безпосередньо на кисень, тоді їх називають аеробними.
Основна функція флавопротеїнів - перенесення електронів (атомів Н) від відновлених піридинпротеїнов до інших компонентів окислювально-відновного ланцюга, тобто флавопротеїни в більшості випадків є вторинними дегідрогеназами. Проте деякі флавопротеїни, особливо з ФАД у якості коферменту, можуть безпосередньо віднімати атоми Н від субстрату.
1.3. Убіхінони.
Коферментами оксидоредуктаз є також хінони. Так, з'єднуючись з білком, убіхінони утворюють убіхінонпротеїн, який є важливою складовою частиною асоціацій оксидоредуктаз, за допомогою якого здійснюється перенесення атомів Н і електронів.
У
біхинони
є похідними бензохінону і мають бічний
ланцюг, складений з великої кількості
ізопреноїдних залишків:
Ч
исло
ізопреноїдних
фрагментів
в бічному ланцюзі (n)
змінюється від 6 до 10. Встановлено, що
убіхінони беруть участь в
окислювально-відновних процесах в
організмі, здійснюючи передачу атомів
Н:
2. Оксидази – аеробні дегідрогенази, для яких акцептором водню слугує лише кисень повітря. Віднімаючи водень від субстрату і переносячи його на кисень повітря оксидаза може утворювати при цьому Н2О2 або Н2О.
Важливими їх представником є:
Поліфенолоксидаза, містить мідь, окислення поліфенольні сполуки до відповідних хінонів, прискорює окислення органічних речовин з утворенням забарвлених продуктів, спричинює потемніння поверхні розрізаного яблука, картоплі, потемніння плодів та овочів під час висушування);
Ліпоксидаза (ліпоксигеназа), містить залізо, каталізує окислення киснем повітря деяких ненасичених вищих жирних кислот та утворених ними ефірів;
Аскорбатоксидаза, окислює аскорбінову кислоту в дегідроаскорбінову кислоту;
Глюкозооксидаза, містить дві молекули ФАД, каталізує окислення глюкози до глюконової кислоти; глюкозооксидаза застосовується як антиокислювач для зв’язування кисню, що міститься в продуктах і запобіганню окислення м’яса, соків.
До окисно-відновних ферментів належать ферменти, що беруть участь у перенесенні водню:
Пероксидаза – ферменти, що каталізують окислення органічних сполук пероксидом водню. Пероксидаза утворює з пероксидом водню комплексну сполуку, в результаті чого пероксид активується і стає здатним діяти як акцептор водню. Ці ферменти можуть окислювати різні сполуки за допомогою пероксиду водню або органічних перекисів. Пероксидаза – двокомпонентний фермент, простетична група якого містить залізо, з’єднане з залишками чотирьох піррольних кілець у вигляді залізопорфірину.
Каталаза – фермент під дією якого відбувається розклад пероксиду водню на воду і молекулярний кисень:
2Н2О2 2Н2О + О2
Каталаза – двокомпонентний фермент, небілковою частиною є залізо порфірин. Використовується для розкладу пероксиду водню, що утворюється в результаті дії глюкозооксидази, на м’ясокомбінатах за допомогою каталази освітлюють кров, щоб добути безбарвну білкову суміш, яку використовують для виготовлення деяких ковбас і макаронних виробів.