42

7. Ферменти

Ферменти - це високомолекулярні біологічно активні речовини білкової природи, які каталізують всі реакції в живому організмі, тобто - це біологічні каталізатори білкової природи.

З їх допомогою здійснюються багаточисельні хімічні реакції, які можуть іти з великою швидкістю при температурах, що підходять для даного організму, тобто в межах від 5 до 40С. Щоб ці реакції з тією ж швидкістю протікали зовні організму, потрібні були б високі температури та різкі зміни деяких інших умов. Для клітини це означало б загибель. Тому ферменти абсолютно необхідні, оскільки без них реакції в клітинах або взагалі не відбувались або відбувались би надзвичайно повільно і не могли б підтримувати життя.

Вчення про ферменти виділено в окрему науку - ензимологію. Термін “ензім” (від грецького en zyme - в дріжджах), так же як і “фермент” (від латинського fermentatio), означає процес, пов’язаний з виділенням газів, бродінням. Явище бродіння та переварювання відомо з прадавніх часів, але зародження вчення про ферменти відноситься до першої половини 19 ст. Перше наукове уявлення про ферменти було дано в 1814 р. петербурзьким вченим К.С.Кірхгофом, який показав, що не тільки пророслі зерна ячменю, але й екстракти з солоду здатні оцукрювати крохмаль з перетворенням його в мальтозу. Речовина, що вилучається з пророслого ячменю та має властивості перетворювати крохмаль в мальтозу, отримало назву амілази.

На початку 20 ст. Еміль Фішер провів перші систематичні дослідження по вивченню специфічності ферментів. Тоді ж почали з’являтись роботи, присвячені кінетиці ферментативних реакцій, були сформовані теорії дії ферментів. Лише в 1926 р. вперше був отриманий очищений фермент в кристалічному вигляді. Це була уреаза, виділена Джеймсом Самнером, який виявив, що кристали уреази повністю складаються з білка. Тому ним була висунута гіпотеза, що всі ферменти представляють собою білки, але проти цього активно заперечував дуже авторитетний німецький біохімік Ріхард Вільштеттер, який дотримувався думки, що ферменти - низькомолекулярні сполуки, а знайдений в кристалах уреази білок - лише забруднення. І лише в 30-ті роки, після того як Джон Нортроп та його співробітники отримали в кристалічному вигляді пепсин та трипсин і встановили, що ці ферменти теж представляють собою білки, точка зору про білкову природу ферментів отримала загальне визнання. На сьогодні ідентифіковано близько 2000 ферментів.

Біологічні каталізатори (ферменти) по ряду ознак різко відрізняються від неорганічних каталізаторів, хоча ті та інші лише прискорюють досягнення рівноваги в хімічних процесах, які протікають самі по собі, але з дуже малими швидкостями.

Як і каталізатори неорганічної природи, біокаталізатори не викликають яких-небудь хімічних реакцій, а лише прискорюють ті, що існують.

Перша відмінність полягає в тому, що в порівнянні з каталізаторами неорганічної природи ферменти «працюють» в дуже м'яких умовах (низька температура, нормальний тиск, невисокі значення рН середовища і т. п.) і дуже інтенсивно. Так, наприклад, гідролітичний розпад білка до амінокислот у присутності неорганічних каталізаторів (концентрованих кислот або лугів) здійснюється при температурі 100°С і вище декількох десятків годин. Цей же процес при каталітичній участі специфічних ферментів протікає за десятки хвилин при температурі 30—40°С.

Для гідролізу крохмалю, як вказував ще Й. Берцеліус (1836), при нагріванні в розчині кислоти потрібно декілька годин, а за участю відповідного ферменту цей процес йде при кімнатній температурі всього декілька хвилин.

Іони Fe каталітично прискорюють розклад Н₂0₂ на Н₂0 і 0₂. Проте атоми того ж Fe, але у складі ферменту каталази діють в 10 млрд. разів енергійніше, і всього 1 міліграм Fe у ферменті здатний замінити в цій реакції 10 т неорганічного Fe.

Таким чином, виключно висока каталітична активність, що проявляється в умовах нормальної температури і тиску, відрізняє біокаталізатори від неорганічних каталізаторів.

Друга відмінність полягає в тому, що ферменти мають незвичайно високу специфічність дії, чого не спостерігається у каталізаторів неорганічної природи. Кожен фермент каталітично прискорює, як правило, одну-єдину хімічну реакцію або в крайньому випадку групу реакцій одного типу.

Нарешті, ряд відмінностей між біокаталізаторами і неорганічними каталізаторами пов'язаний з білковою природою ферментів. Сюди відносяться термолабильность, залежність активності від рН середовища і наявності активаторів або інгібіторів і ін.