• Желчные кислоты человека

• 

Холевая кислота

 

• 

Хенодезоксихолевая кислота

 

• 

Дезоксихолевая кислота

 

• 

Литохолевая кислота

 

• 

Гликохолевая кислота

 

• 

Гликохенодезоксихолевая кислота

 

• 

Таурохолевая кислота

 

• 

Таурохенодезоксихолевая кислота

№44.

Эмульгирование жира

В желчи, кроме желчных кислот, содержатся в небольшом количестве холестерин и фосфолипиды. После приема жирной пищи содержимое желчного пузыря поступает в просвет двенадцатиперстной кишки и желчные кислоты обволакивают капли жира, образуя тончайшую пленку, препятствующую слиянию мельчайших капелек жира в более крупные. При этом происходит резкое снижение поверхностного натяжения на границе двух фаз воды и жира, что приводит к образованию эмульсии с размерами частиц 300 1000 ммк и мицеллярного раствора с размерами частиц 3 30 ммк. Образование мицеллярных растворов облегчает действие панкреатической липазы, которая при воздействии на жиры расщепляет их на глицерин, легко всасывающийся кишечной стенкой, и жирные кислоты, не растворимые в воде. Небольшое количество свободных жирных кислот, образовавшихся в желудке под действием липазы, образует соли жирных кислот. Они также являются активным эмульгатором жиров. Наиболее эффективное эмульгирование жиров происходит при комбинированном действии на капельки жира трех веществ: солей желчных кислот, ненасыщенных жирных кислот и моноацилглицеролов. Желчные кислоты, соединяясь с жирными кислотами, образуют холеиновые кислоты, хорошо растворимые в воде и поэтому легко всасывающиеся кишечными ворсинками в верхних отделах тонкой кишки. Холеиновые кислоты в виде мицелл попадают из просвета подвздошной кишки внутрь клеток, сравнительно легко проходя мембраны клеток. В клетке связь желчных и жирных кислот распадается, желчные кислоты поступают через портальную вену в кровь и печень, а жирные кислоты накапливаются внутри цитоплазмы клето

№45. Изменения активности ферментов в плазме крови



В этом разделе мы рассмотрим отдельные ферменты, имеющие важное значение для клиники. В последующих разделах будут обсуждаться данные об их применении в клинической практике. Аминотрансферазы Аминотрансферазы представляют собой ферменты, участвующие в переносе аминогрупп от а-амино- к а-оксокислотам. Кофактором в этой реакции является пиридоксальфосфат.  Аминотрансферазы широко распространены в организме. Аспартатаминотрансфераза (ACT) ACT (сывороточная глутамат-оксалоацетаттрансаминазаг СГОТ) широко распространена с высокими концентрациями в сердце, печени, скелетных мышцах, почках, эритроцитах. Поражение любой из этих тканей может привести к повышению концентрации ACT в сыворотке крови. Причины повышения активности ACT

1. Артефакты: гемолиз in vitro или замедленное отделение  плазмы от клеток.

2. Физиологические: у новорожденных активность ACT приблизительно в 1,5 раза выше, чем у здоровых взрослых.

3. Значительное повышение (в 10—100 раз, по сравнению с нормой): а) инфаркт миокарда; б) вирусный гепатит; в) токсический некроз печени; г) недостаточность кровообращения с шоком и гипоксией.

4. Умеренное повышение: а) цирроз (до 2 раз по сравнению с нормой); б) обтурационная желтуха (до 10 раз по сравнению с нормой); в) злокачественная инфильтрация печени; г) заболевание скелетной мускулатуры; д) после травмы или хирургической операции (особенно операции на сердце); е) тяжелая гемолитическая анемия; ж) инфекционный мононуклеоз (поражение печени

№46.

№47. Содержание и функции некоторых белков плазмы крови

Группа	Белки	Концентрация в сыворотке крови, г/л	Функция
Альбумины	Транстиретин	0,25	Транспорт тироксина и трийодтиронина
	Альбумин	40	Поддержание осмотического давления, транспорт жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных гормонов, лекарств, неорганических ионов, резерв аминокислот
α1-Глобулины	α1 -Антитрипсин	2,5	Ингибитор протеиназ
	ЛПВП	0,35	Транспорт холестерола
	Протромбин	0,1	Фактор II свёртывания крови
	Транскортин	0,03	Транспорт кортизола, кортикостерона, прогестерона
	Кислый α1-гликопротеин	1	Транспорт прогестерона
	Тироксинсвязывающий глобулин	0,02	Транспорт тироксина и трийодтиронина
α2-Глобулины	Церулоплазмин	0,35	Транспорт ионов меди, оксидоредуктаза
	Антитромбин III	0,3	Ингибитор плазменных протеаз
	Гаптоглобин	1	Связывание гемоглобина
	α2-Макроглобулин	2,6	Ингибитор плазменных протеиназ, транспорт цинка
	Ретинолсвязыва-ющий белок	0,04	Транспорт ретинола
	Витамин D связывающий белок	0,4	Транспорт кальциферола
β-Глобулины	ЛПНП	3,5	Транспорт холестерола
	Трансферрин	3	Транспорт ионов железа
	Фибриноген	3	Фактор I свёртывания крови
	Транскобаламин	25×10-9	Транспорт витамина B12
	Глобулин связывающий белок	20×10-6	Транспорт тестостерона и эстрадиола
	С-реактивный белок	<0,01	Активация комплемента
γ-Глобулины	IgG	12	Поздние антитела
	IgA	3,5	Антитела, защищающие слизистые оболочки
	IgM	1,3	Ранние антитела
	IgD	0,03	Рецепторы В-лимфоцитов
	IgE	<0,01	Реагин

685

Соединение с этими лигандами происходит независимо друг от друга. В транспорте последних транстиретин играет существенно меНbшую роль по сравнению с тироксинсвязывающим глобулином.

Ферменты плазмы крови в диагностике

Большинство ферментов представлено в клетках в значительно более высоких концентрациях, чем в плазме крови. Некоторые ферменты встречаются преимущественно в определенных типах клеток.

Нормальные уровни ферментов в плазме отражают соотношение между биосинтезом и высвобождением ферментов (при обычном обновлении клеток), а также их клиренсом из кровотока, повышение скорости их обновления, повреждение клеток или индуцирование ферментов обычно приводят к повышению содержания ферментов в плазме крови.

Эти изменения легко обнаружить, поскольку очень низкие концентрации ферментов легко измерить in vitro по их активности. Следовательно, ферменты можно использовать в качестве маркеров, чтобы обнаружить и локализовать повреждение или пролиферацию клеток.

В редких случаях активность ферментов в плазме крови может быть ниже, чем в норме, в связи либо с понижением биосинтеза, либо с наследственной недостаточностью или вариацией (примером чего служит недостаточность холинэстеразы)

Белки острой фазы – большая группа белков сыворотки крови (в основном α-глобулинов) с молекулярной массой от 12 кДа до 340 кДа и различными функциями, объединенных по общему признаку – быстрое и значительное увеличение концентрации при бактериальной, вирусной, паразитарной инфекции, физической или химической травме, токсической или аутоиммунной реакции, злокачественных новообразованиях. Смысл данного увеличения заключается в повышении резистентности клеток к окислению, в ограничении повреждения тканей, в подавлении скорости размножения бактерий.

К белкам острой фазы относят С-реактивный белок, сывороточный амилоид А, гаптоглобин, α₂-макроглобулин, церулоплазмин, α₁-гликопротеин, α₁-антитрипсин, орозомукоид, компоненты комплемента С₁-С₄, С₉. Трансферрин также относят к белкам острой фазы, но его концентрация при воспалениях снижается – его называют негативным белком острой фазы.

№48. Инсули́н (от лат. insula — остров) — гормон пептидной природы, образуется вбета-клетках островков Лангерганса Поджелудочной железы. Оказывает многогранное влияние на обмен практически во всех тканях. Основное действие инсулина заключается в снижении концентрации глюкозы в крови.

Инсулин увеличивает проницаемость плазматических мембран для глюкозы, активирует ключевые ферменты гликолиза, стимулирует образование в печени и мышцах из глюкозы гликогена, усиливает синтез жиров и белков. Кроме того, инсулин подавляет активность ферментов, расщепляющих гликоген и жиры. То есть, помимо анаболического действия, инсулин обладает также и антикатаболическим эффектом.

Нарушение секреции инсулина вследствие деструкции бета-клеток — абсолютная недостаточность инсулина — является ключевым звеном патогенеза сахарного диабета 1-го типа. Нарушение действия инсулина на ткани — относительная инсулиновая недостаточность — имеет важное место в развитии сахарного диабета 2-го типа.

№55. К чему может приводить самоускоряющийся процесс ПОЛ.

К разрущению клеток.

№56. Гипокалиемия — уменьшение [К+] в сыворотке крови ниже нормы (менее 3,4 ммоль/л). Существенно, что значительная часть К+ (около 155 ммоль/л) содержится в клетках. В связи с этим даже значительная потеря калия клетками может сочетаться с небольшими изменениями его содержания в сыворотке крови. Причины гипокалиемии • Недостаточное (менее 10 мэкв/сут) поступление калия в организм с пищей (например, при голодании или ограничении приёма продуктов, содержащих соединения калия, — овощей, молочных изделий). • Избыточное выведение калия из организма в результате: - Хронических профузных поносов. Кишечные секреты содержат большое количество калия. - Многократной рвоты. Содержание калия в желудочном соке невысокое. Однако развитие гиповолемии вызывает вторичный гиперальдостеро-низм и увеличение экскреции ионов К+ почками. - Повышенного выведения калия почками при: - Неправильном применении диуретиков. - Гиперальдостеронизме: - Первичном (у пациентов с опухолями или гипертрофией коры надпочечников). - Вторичном (например, при ишемии почек и повышении образования в них ренина, при сердечной недостаточности, при печёночной недостаточности). - Дефектах почечных канальцев — мембрано- и ферментопатиях (например, при синдроме Барттера), при почечном канальцевом ацидозе. - Повреждении почечной ткани нефротоксическими веществами, в том числе ЛС (например, некоторыми антибиотиками: пенициллинами, гентамицином или отдельными противогрибковыми средствами, в частности амфотерици-ном В).

Гиперкалиемия — увеличение [К+] в сыворотке крови выше нормального уровня (более 5,5 ммоль/л). Причины гиперкалиемии • Уменьшение экскреции почками в результате: - Почечной недостаточности. Почки способны выводить до 1000 мэкв/сут калия, т.е. значительно больше, чем его поступает в норме в организм. Повреждение почечной ткани может привести к гиперкалиемии при нормальном или даже несколько сниженном (по сравнению со статистической нормой) потреблении. - Гипоальдостеронизма (например, при болезни Аддисона — надпочечни-ковой недостаточности или снижении чувствительности эпителия канальцев к альдостерону у пациентов с нефропатиями, системной красной волчанкой [СКВ], амилоидозом, поражением интерстиция почек).

Перераспределение калия из клеток в кровь вследствие: - Повреждения и разрушения клеток (например, при гемолизе форменных элементов крови; гипоксии, ишемии и некрозе тканей; синдроме длительного раздавливания тканей, их ожоге или размозжении). - Гипоинсулинизма (в основном в связи с повышенным гликогенолизом и протеолизом, сопровождающимися высвобождением большого количества калия). - Внутриклеточного ацидоза. Это определяется избытком Н+ в клетках, что стимулирует выход К+ из них и одновременно

№58. Адренокортикотропный гормон (АКТГ), или кортикотропин, оказывает стимулирующее действие на кору надпочечников. В большей степени его влияние выражено на пучковую зону, что приводит к увеличению образования глюкокортикоидов, в меньшей - на клубочковую и сетчатую зоны, поэтому на продукцию минералокортикоидов и половых гормонов он не оказывает значительного воздействия. За счет повышения синтеза белка (цАМФ-зависимая активация) происходит гиперплазия коркового вещества надпочечников. АКТГ усиливает синтез холестерина и скорость образования прегненолона из холестерина. Вненадпочечниковые эффекты АКТГ заключаются в стимуляции липолиза (мобилизует жиры из жировых депо и способствует окислению жиров), увеличении секреции инсулина и соматотропина, накоплении гликогена в клетках мышечной ткани, гипогликемии, что связано с повышенной секрецией инсулина, усилении пигментации за счет действия на пигментные клетки меланофоры.

Продукция АКТГ подвержена суточной периодичности, что связано с ритмичностью выделения кортиколиберина. Максимальные концентрации АКТГ отмечаются утром в 6 - 8 часов, минимальные - с 18 до 23 часов. Образование АКТГ регулируется кортиколиберином гипоталамуса. Секреция АКТГ усиливается при стрессе, а также под влиянием факторов, вызывающих стрессогенные состояния: холод, боль, физические нагрузки, эмоции. Гипогликемия способствует увеличению продукции АКТГ. Торможение продукции АКТГ происходит под влиянием самих глюкокортикоидов по механизму обратной связи

№59. Освобождающаяся в процессе биологического окисления энергия частично выделяется в виде тепла, основная же ее часть идет на образование молекул сложных фосфорорганических соединений (главным образом аденозинтрифосфата — АТФ), которые являются источниками энергии, необходимой для жизнедеятельности организма

Трансформация энергии окисления осуществляется ферментами, расположенными во внутренней мембране митохондрий и работающими как генераторы, которые используют в качестве носителя электрического заряда ион водорода (Н+, протон). По определению, окислительными (точнее, окислительно-восстановительными) реакциями называют такие, в которых происходит перенос электронов от молекулы-донора (восстановителя) к молекуле-акцептору (окислителю). Эти реакции чрезвычайно распространены в живых системах и катализируются ферментами, получившими название оксидоредуктаз. Совокупность оксидоредуктаз, катализирующих процесс внутриклеточного дыхания, обычно называют дыхательной цепью. Для ответа на вопрос о том, как возникает электричество в мембране митохондрий, предстоит рассмотреть, как работает дыхательная цепь.

№62. С 142

№64. Основным предшественником синтеза этих веществ является арахидоновая кислота, депонированная в клетках в форме эфиров холестерина

№65. А. Катаболизм гема

Первая реакция катаболизма гема происходит при участии NADPH-зависимого ферментативного

645

Рис. 13-10. Регуляция синтеза рецептора трансферрина. А - при низком содержании железа в клетке железочувствительный белок обладает высоким сродством к IRE мРНК, кодирующей белок-рецептор трансферрина. Присоединение железосвязывающего белка к IRE мРНК предотвращает её разрушение РНК-азой и синтез белка-рецептора трансферрина продолжается; Б - При высоком содержании железа в клетке сродство железосвязывающего белка к IRE снижается, и мРНК становится доступной для действия РНК-азы, которая её гидролизует. Разрушение мРНК ведёт к снижению синтеза белка-рецептора трансферрина.

комплекса гемоксигеназы. Ферментная сисгема локализована в мембране ЭР, в области электронтранспортных цепей микросомального окисления. Фермент катализирует расщепление связи между двумя пиррольными кольцами, содержащих винильные остатки, - таким образом, раскрывается структура кольца (рис. 13-11). В ходе реакции образуются линейный тетрапир-рол - биливердин(пигмент жёлтого цвета) и монооксид углерода (СО), который получается из углерода метениловой группы. Гем индуцирует транскрипцию гена гемоксигеназы, абсолютно специфичной по отношению к тему.

Ионы железа, освободившиеся при распаде гема, могут быть использованы для синтеза новых молекул гемоглобина или для синтеза других железосодержащих белков. Биливердин восстанавливается до билирубина NADPH-зависимым ферментом биливердинредуктазой.Билирубин образуется не только при распаде гемоглобина, не также при катаболизме других гемсодержащю белков, таких как цитохромы и миоглобин. При распаде 1 г гемоглобина образуется 35 мг билирубина, а в сутки у взрослого человека - примерно 250-350 мг билирубина. Дальнейший метаболизм билирубина происходит в печени.

646

Рис. 13-11. Распад гема. М - (-СН₃) - метильная группа; В - (-СН=СН₂) - винильная группа; П - (-CH₂-CH₂-COOH) - остаток пропионовои кислоты. В ходе реакции одна метильная группа превращается в окись углерода и, таким образом, раскрывается структура кольца. Образованный биливердин под действием биливердинредуктазы превращается в билирубин.

Б. Метаболизм билирубина

Билирубин, образованный в клетках РЭС (селезёнки и костного мозга), плохо растворим в воде, по крови транспортируется в комплексе с белком плазмы крови альбумином. Эту форму билирубина называют неконъюгированным билирубином. Каждая молекула альбумина связывает (или даже 3) молекулы билирубина, одна из которых связана с белком более прочно (более высокое сродство), чем другие. При сдвиге рН крови в кислую сторону (повышение концентрации кетоновых тел, лактата) изменяются заряд, конформация альбумина, снижается сродство к билирубину. Поэтому билирубин, связанный с альбумином непрочно, может вытесняться

647

из центров связывания и образовывать комплексы с коллагеном межклеточного матрикса и липидами мембран. Ряд лекарственных соединений конкурирует с билирубином за высокоаффинный, имеющий высокое сродство центр альбумина.

Поглощение билирубина паренхиматозными клетками печени

Комплекс "альбумин-билирубин", доставляемый с током крови в печеНb, на поверхности плазматической мембраны гепатоцита диссоциирует. Высвобожденный билирубин образует временный комплекс с липидами плазматической мембраны. Облегчённая диффузия билирубина в гепатоциты осуществляется двумя типами белков-переносчиков: лигандина (он транспортирует основное количество билирубина) и протеина Z. Активность поглощения билирубина гепатоцитом зависит от скорости его метаболизма в клетке.

Лигандин и протеин Z обнаружены также в клетках почек и кишечника, поэтому при недостаточности функции печени они способны компенсировать ослабление процессов детоксикации в этом органе.

Конъюгация билирубина в гладком ЭР

В гладком ЭР гепатоцитов к билирубину присоединяются (реакция конъюгации) полярные группы, главным образом от глюкуроновой кислоты.Билирубин имеет 2 карбоксильные группы, поэтому может соединяться с 2 молекулами глюкуроновой кислоты, образуя хорошо

Рис. 13-12. Структура билирубиндиглюкуронида (конъюгированный, "прямой" билирубин). Глюкуроновая кислота присоединяется эфирной связью к двум остаткам пропионовой кислоты с образованием ацилглюкуронида.

растворимый в воде конъюгат - диглюкуронид билирубина (конъюгированный, или прямой, билирубин) (рис. 13-12).

Донором глюкуроновой кислоты служит УДФ-глюкуронат. Специфические ферменты, УДФ-глюкуронилтрансферазы (уридиндифосфоглюкуронилтрансферазы) катализируют образование моно- и диглюкуронидов билирубина (рис. 13-13). Индукторами синтеза УДФ-глюкуронилтрансфераз служат некоторые лекарственные препараты, например, фенобарбитал (см. раздел 12).

Секреция билирубина в жёлчь

Секреция конъюгированного билирубина в жёлчь идёт по механизму активного транспорта, т.е. против градиента концентрации. Активный транспорт является, вероятно, ско-рость-лимитирующей стадией всего процесса метаболизма билирубина в печени. В норме диглюкуронид билирубина - главная форма экскреции билирубина в жёлчь, однако не исключается

Рис. 13-13. Образование билирубиндиглюкуронида.

648

присутствие небольшого количества моноглюкуронида. Транспорт конъюгирован-ного билирубина из печени в жёлчь активируется теми же лекарствами, которые способны индуцировать конъюгацию билирубина. Таким образом, можно сказать, что скорость конъюгации билирубина и активный транспорт билирубинглюкуронида из гепатоцитов в жёлчь строго взаимосвязаны (рис. 13-14).

В. Катаболизм билирубин-диглюкуронида

В кишечнике поступившие билирубинглюкурониды гидролизуются специфическими бактериальными ерментами β-глюкуронидазами, которые гидролизуют связь между билирубином и остатком глюкуроновой кислоты. Освободившийся в ходе этой реакции билирубин под действием кишечной микрофлоры восстанавливается с образованием группы бесцветных тет-рапиррольных соединений - уробилиногенов (рис. 13-15).

В подвздошной и толстой кишках небольшая часть уробилиногенов снова всасывается, попадает с кровью воротной вены в печеНb. Основная часть уробилиногена из печени в составе жёлчи выводится в кишечник и выделяется с фекалиями из организма, часть уробилиногена

http://www.biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Pa..

№66. КАТАБОЛИЗМ ПУРИНОВЫХ НУКЛЕОТИДОВ

У человека основной продукт катаболизма пуриновых нуклеотидов - мочевая кислота. Её образование идёт путём гидролитического отщепления фосфатного остатка от нуклеотидов с помощью нуклеотидаз или фосфатаз, фосфоролиза N-гликозидной связи нуклеозидов пуриннуклеозидфосфорилазой, последующего дезами-нирования и окисления азотистых оснований (рис. 10-9).

От АМФ и аденозина аминогруппа удаляется гидролитически аденозиндезаминазой с образованием ИМФ или инозина. ИМФ и ГМФ превращаются в соответствующие нуклеозиды: инозин и гуанозин под действием 5´-нуклеотидазы. Пуриннуклеозидфосфорилаза катализирует расщепление N-гликозидной связи в инозине и гуанозине с образованием рибозо-1-фосфата и азотистых оснований: гуанина и гипоксантина. Гуанин дезаминируется и превращается в ксантин, а гипоксантин окисляется в ксантин с помощью ксантиноксидазы, которая катализирует и дальнейшее окисление ксантина в мочевую кислоту.

Ксантиноксидаза - аэробная оксидоредуктаза, простетическая группа которой включает ион молибдена, железа (Fe³⁺) и FAD. Подобно другим оксидазам, она окисляет пурины молекулярным кислородом с образованием пероксида водорода. В значительных количествах фермент обнаруживается только в печени и кишечнике.

Мочевая кислота удаляется из организма главным образом с мочой и немного через кишечник с фекалиями. У всех млекопитающих, кроме приматов и человека, имеется фермент уриказа, расщепляющий мочевую кислоту с образованием аллантоина, хорошо растворимого в воде (рис. 10-10).

Амфибии, птицы и рептилии, подобно человеку, лишены уриказы и экскретируют мочевую

529

Рис. 10-9. Катаболизм пуриновых нуклеотидов до мочевой кислоты.

кислоту и гуанин в качестве конечных продуктов обмена.

Мочевая кислота является слабой кислотой. Содержание недиссоциированной формы и солей (уратов) зависит от рН раствора. При физиологических значениях рН у мочевой кислоты может диссоциировать только один протон из трёх (рК = 5,8), поэтому в биологических жидкостях присутствует как недиссоциированная кислота в комплексе с белками, так и её натриевая соль.

В сыворотке крови в норме содержание мочевой кислоты составляет 0,15-0,47 ммоль/л или 3-7 мг/дл. Ежесуточно из организма выводится от 0,4 до 0,6 г мочевой кислоты и уратов.

Вторичная гиперурикемия может быть вызвана увеличением поступления пурина с пищей, что сопровождается увеличением экскреции мочевой кислоты с мочой. Вторичная гиперурикемия связана с различными состояниями: почечная недостаточность, миелопролиферативные заболевания, гемолитические заболевания, псориаз, истинная полицитемия, избыточное потребление алкоголя, отравление свинцом, диета с повышенным содержанием пурина, голодание, истощение и химиотерапия

Вторичная гиперурикемия:

• Увеличение поступления пуринов с пищей.

• Почечная недостаточность. 

• Миелопролиферативные заболевания.

• Гемолитические анемии.

• Псориаз.

• Истинная полицитемия.

• Избыточное потребление алкоголя.

• Отравление свинцом.

• Голодание, истощение.

• Химиотерапия.

67. Кетоновые тела — это ацетоуксусная, (β-оксимасляная кислоты и ацетон. Количество их в условиях нормы невелико. При углеводном голодании их содержание может существенно повышаться, вплоть до появления запаха ацетона в выдыхаемом воздухе. Это состояние носит название кетоз. Причины кетоза — любые состояния, затрудняющие использование углеводов: ограничение в питании, нарушения всасывания углеводов, сахарный диабет, интенсивная мышечная нагрузка

При достаточном поступлении углеводов с пищей и нормальном поступлении глюкозы в клетки, обеспечиваемом инсулином, увеличивается содержание метаболитов ЦТК. Два из них (цитрат и изоцитрат) стимулируют ацетил-КоА-карбоксилазу, которая катализирует образование малонил-КоА — первого продукта на пути синтеза жирных кислот. Следовательно, ускорится и синтез последних. Накопление ацетил-КоА тормозит декарбоксилирование пирувата. В связи с этим повышается использование глюкозо-6-фосфата по пентозофосфатному пути, а это ведет к накоплению НАДФН₂ необходимого для синтеза липидов.

В норме пополнение и расходование липидов изменяются таким образом, что периодически один из процессов преобладает над другим и это обеспечивает гомеостаз липидов.

В итоге можно сделать вывод о том, что избыточное поступление углеводов с пищей, не компенсируемое энерготратами, может сопровождаться чрезмерным накоплением липидов. Недостаточное поступление углеводов с пищей или не компенсируемые углеводами энерготраты, а также нарушения потребления глюкозы клетками (диабет сахарный) сопровождаются мобилизцией липидов и появлением кетоза.

№69. С 282

№70. http://www.nmiff.ru/paradeigma/neiro.htm