16. Свойства ферментов. Лабильность конформации, влияние температуры и pH среды. Специфичность действия ферментов, примеры реакций.

Свойства ферментов

1 .Высокая каталитическая активность. Каталитические реакции протекают в - раз быстрее, чем некаталитические. 1 молекула фермента за 1сек трансформирует от 100 до 1000 молекул субстрата в продукт.

2.Термолабильность – зависимость активности от изменения температуры.

с корость р-ии

0 10 20 30 40 50 60 температура

При повышении температуры на каждые 10 градусов, скорость ферментативных реакций повышает в 1,5-2 раза (правило ВАНТ - ГОФФА). Это правило применимо для ферментов в очень узком интервале температуры, т.к. уже при 50-60 градусах наблюдается денатурация, а при 100 гр. - полная денатурация с потерей активности. При 1-3ºС активность фермента также понижается, но при понижении температуры структура его сохраняется, поэтому при последующем повышении температуры активность восстанавливается. Это свойство используется в клинической практике при проведении оперативных вмешательств. Температура, при которой фермент проявляет максимальную активность, называется Оптимальной.

3.Ферменты чувствительны к изменениям РН среды. Для большинства ферментов оптимальные значения РН лежат в нейтральной среде (для трипсин РН=7).

Есть ферменты, для которых оптимальные значения РН лежат в кислой среде (пепсин РН=1,5-2,5). Некоторые ферменты проявляют активность в щелочной среде (фосфатаза РН=10-11). Изменения РН приводит к изменению степени ионизации кислых и основных групп в активном центре фермента, т.к. эти группы участвуют в связывании субстрата и его превращении. Изменение РН приводит к конформационной перестройке не только активного центра фермента, но и всей молекулы фермента. Это может сопровождаться нарушением третичной структуры фермента. При оптимальном значении РН функциональные группы активного центра находятся в наиболее реакционно-способном состоянии, и это обеспечивает образование фермент-субстратного комплекса.

с корость р-ии

0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 pH

Пепсин Трипсин Фосфатаза

4.Специфичность действия ферментов. В основе специфичности действия ферментов лежит конформационное соответствие его активного центра молекуле субстрата.

Субстратная специфичность - фермент действует на 1 или несколько субстратов близких по структуре. Виды:

А). Абсолютная специфичность. Ей обладают ферменты, которые действуют только на 1 субстрат и не действуют на другие субстраты.

-УРЕАЗА ГИДРОЛИЗУЕТ МОЧЕВИНУЮ.

-АРГИНАЗА ОТЩЕПЛЯЕТ АРГ.

-ФУМАРАЗА - ГИДРАТАЦИЯ ФУМАРОВОЙ КИСЛОТЫ.

В).Стереоспецифичность. Ей обладают ферменты, действующие на пространственные или стереоизомеры. ЦИС и ТРАНС изомеры; оптические изомеры (энантиомеры): к D-сахаридам, к α-аминокислотам и т.д

Глюкоза под действием гексокиназы и АТФ→ глюкозо-6-фосфат + АДФ

С). Групповая специфичность (относительная). Ей обладают ферменты, которые катализируют однотипные реакции сходных по строению субстратов, т.е. эти субстраты могут содержать в своём составе одинаковые группы атомов.

Пример: Липаза - участвует в расщеплении липидов, содержащих в своём

составе сложноэфирную связь.

Каталитическая специфичность – катализация превращения субстрата по одному из возможных путей превращения т.е. разные субстраты, но одна реакция.

5.Зависимость действия от ингибиторов и активаторов. Активаторы – вещества, которые ускоряют ферментативную реакцию, А Ингибиторы её уменьшают.

Лабильность конформации

- способность к изменениям нативной конформации.

Каталитическая активность зависит от конформации, из-за разрыва слабых связей происходит изменение конформации активного центра.