1. Будова, властивості, роль у життєдіяльності організмів макромолекул: білки.

Білки – високомолекулярні нітрогеновмісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот.

Рівні просторової організації білків. Відомо чотири рівні просторової організації, або конформації, білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний.

Первинну структуру білків визначає певна послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних за допомогою пептидних зв’язків. Саме первинна структура і визначає властивості та функції тієї чи іншої білкової молекули. Часто молекула білка у вигляді такого ланцюга не придатна до виконання свого призначення.

Для цього вона, наприклад, має повністю або частково закрутитися у спіраль, тобто набути вторинної структури завдяки водневим зв’язкам. Такі зв’язки виникають між атомами Гідрогену NH-групи одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого витка спіралі. Хоча ці зв’язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.

Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватися певним чином у грудку, або глобулу, завдяки зв’язкам, які виникають між залишками амінокислоти цистеїну (так звані дисульфідні зв’язки). Підтримання третинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки. Гідрофобні взаємодії – це сили тяжіння між неполярними молекулами або між неполярними ділянками молекул у водному середовищі. Гідрофобні залишки усяких амінокислот у водному розчині зближуються, наче «злипаються», та стабілізують структуру білка. Електростатичні зв’язки виникають між негативно та позитивно зарядженими радикалами залишками амінокислот.

Четвертинна структура білків виникає, коли об’єднуються кілька глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається з чотирьох залишків молекул білка міоглобіну.

Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди, у молекулах містять також небілкові компоненти – залишки ортофосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму тощо. Складні білки називають глікопротеїдами (сполуки з вуглеводами), ліпопротеїдами (з ліпідами), нуклеопротеїдами (з нуклеїновими кислотами) тощо. Багато білків утворюють складні комплекси з пігментами – забарвленими у різні кольори органічними сполуками.

Властивості білків

Функціональні властивості білків зумовлені їхнім амінокислотним складом і просторовою структурою.

За формою молекул розрізняють фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні (кулясті) білки. Фібрилярні білки зазвичай нерозчинні у воді й виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову (м’язові білки) функції. Натомість глобулярні білки здебільшого водорозчинні та виконують інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин – розщеплення білків їжі, імуноглобуліни (антитіла) – захисну. Глобулярні білки менш стійкі.

Одна з основних властивостей білків – їхня здатність під впливом різних чинників (дія концентрованих кислот і лугів, важких металів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією. Здебільшого денатурація необоротна. Але якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія чинників, що призвели до неї, білок може відновити свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. У живих організмів оборотна денатурація часто пов’язана з виконанням певних функцій білковими молекулами: забезпеченням рухів, передачею до клітини сигналів з навколишнього середовища, прискоренням біохімічних реакцій тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білків називають деструкцією.

Функції білків

1. Будівельна, або структурна, функція полягає в тому, що білки є складовим компонентом клітинних мембран. З білків складаються структури скелета клітин (мікротрубочки і мікронитки), які закріплюють у певному положенні органели або ж забезпечують їхнє пересування по клітині. Білки також входять до складу рибосом, хромосом та майже усіх інших клітинних структур. Головним компонентом хрящів і сухожилків є пружний і міцний білок колаген. Волокна цього білка є й в інших різновидах тканин внутрішнього середовища. Еластин, що міститься у зв’язках, має здатність розтягуватися; пружності кісткам надає білок колаген. Кератин входить до складу таких утворів хребетних тварин, як кігті, нігті, роги, копита, дзьоби, волосся, голки тощо. Головним компонентом шовкових ниток і павутиння слугує білок фіброїн.

2. Енергетична функція білків полягає в тому, що за повного розщеплення 1 г білків у середньому вивільняється 17,2 кДж енергії.

3. Захисна функція білків. Структури, до складу яких входять білки (зовнішній скелет членистоногих, кістки, хрящові утвори), запобігають ушкодженню клітин, органів й організму в цілому. Білки захищають організми від проникнення ззовні сторонніх сполук і хвороботворних мікроорганізмів. Імуноглобуліни (або антитіла) хребетних тварин – спеціалізовані білки, здатні «розпізнавати» та знешкоджувати бактерії, віруси та інші – антигени. Це сполуки, які організм сприймає як чужорідні і зумовлюють специфічну імунну відповідь. Імуноглобулінам притаманна специфічність – певне антитіло утворюється у відповідь на надходження в організм того чи іншого антигену. Інтерферон – це білок, який пригнічує розмноження вірусів. На його основі створено лікувальні противірусні препарати. Білки крові беруть участь у процесах її зсідання та утворення тромбів, запобігаючи крововтратам при ушкодженні стінок кровоносних судин. Захисну функцію можуть виконувати деякі ферменти, наприклад лізоцим, який міститься у слині, слизових оболонках, слізній рідині та знешкоджує різних хвороботворних агентів.

4. Сигнальна функція білків полягає в тому, що окремі складні білки (глікопротеїди) клітинних мембран здатні «розпізнавати» специфічні хімічні сполуки і певним чином на них реагувати. Зв’язуючи їх або змінюючи свою структуру, вони тим самим передають сигнали про ці речовини на інші ділянки мембрани або всередину клітини. Ця функція білків забезпечує важливу властивість клітин – подразливість.

5. Скорочувальна, або рухова, функція. Деякі білки забезпечують здатність клітин, тканин чи цілого організму змінювати форму, рухатись. Наприклад, білки актин і міозин, які входять до складу м’язових клітин, забезпечують їхню здатність до скорочення. Білок тубулін входить до складу мікротрубочок, джгутиків і війок клітин еукаріотів.

6. Резервна функція. Деякі білки, які відкладаються про запас, можуть слугувати запасом поживних речовин для організму. Так, білки відкладаються про запас в яйцеклітинах тварин, клітинах ендосперму рослин. Ці білки зародок споживає на перших етапах свого розвитку.

7. Ще одна з основних функцій білків – транспортна. Гемоглобін та інші подібні до нього забарвлені сполуки – дихальні пігменти крові людини і багатоклітинних тварин. Їхні молекули здатні утворювати нестійкі сполуки з киснем або вуглекислим газом і завдяки руху крові та інших рідин організмів транспортувати ці речовини, забезпечуючи процеси клітинного та тканинного дихання. Крім того, гемоглобін дає змогу зберігати резерв Оксигену в організмі у зв’язаному стані. Це має важливе значення для тварин – мешканців багатих на органіку водойм за умов дефіциту кисню (личинки комарів-дергунів – мотиль, малощетинкові черви – трубочники тощо). Транспортні білки переносять ліпіди, що синтезуються на мембранах ендоплазматичної сітки, до інших органел. Білки, вбудовані в плазматичну мембрану, забезпечують транспорт речовин у клітину та з клітини на зовні.

8. Функція протистояння несприятливим температурам. У плазмі крові деяких риб містяться білки, що запобігають її замерзанню в умовах низьких температур. Натомість, в організмів, які мешкають у гарячих джерелах, є білки, що не денатурують навіть за температури +50+90 ⁰С.

Багато білків виконують регуляторну функцію. Білкову природу мають певні гормони та нейрогормони, які регулюють активність обміну речовин, процеси росту і розвитку організмів (наприклад, гормон росту)