Структурно-функціональна характеристика саркомера

БУДОВА САРКОМЕРА

Компонент

Структура, що видна на електронній мікрофотографії

Хімічний склад і особливості будови

Функціональне значення

Телофрагма

2-лінія

сітчаста пластинка з а-актипину

місце прикріплення тонких міофіламентів

Тонкі міофіламенти

світлий І-напівдиск

глобулярний білок актин  об'єднуються в подвійну спіраль (350 молекул)  асоціюється тропонін та тропоміозин

функція асоціативних білків: блок активних центрів актина  виключення взаємодії міофіламентів у стані спокою

Тонкі і товсті міофіламенти

темна зона А-диска

розміщені паралельно

підвищення міцності і «потужності» скорочення саркомер

Товсті міофіламенти

Н-зона (світлий проміжок) А-диску (смужка Гензена)

білок міозин (складається з хвоста і 2 головок) - 300 м-л

головки міозина - взаємодіють з активними центрами актина

Мезофрагма

М-лінія

утворена М-білком

місце прикріплення товстих міофіламентів

Додаткові опорні структури

проміжні філаменти

побудовані з десміна

1) зв'язок сусідніх телофрагм міофібрили;

2) зв'язок телофрагми і мезофрагми сусідніх міофібрил;

3) зв'язок міофібрил з мембранними

системами симпласта.

костамери

кільця з вінкуліна. що розміщені під плазмолемою

прикріплення І-дисків міофібрил до плазмолеми

прикріплення товстих міофіламентів до телофрагми

тяжі з білка титину

запобігання перерозтягування м'язового волокна

ОСОБЛИВОСТІ ОРГАНІЗАЦІЇ САРКОМЕРА

Властивість

Характеристика

Значення

Гексагональна упаковка

- в зоні перекривання тонкі і товсті міофіламенти розміщені гексагонально: навколо кожного товстого міофіламенту - 6 тонких, а навколо кожного тонкого - 3 товстих.

1) наслідки молекулярної будови філаментів (міозиновий міофіламент має багато головок для контакту з актиновими);

2) підвищення потужності скорочення.

Переважання тонких (актинових) міофіламентів

- актинових міофіламентів в 4 рази більше за міозинових;

- кожен міозин мас 2 головки (саркомер - подвійний) 

контактує з 4 актинами.

Ознака

Поперечнопосмуговані м'язові тканини

Гладенька м'язова тканина

Принцип скорочення

відбувається ковзання товстих та тонких міофіламентів один відносно одного (модель Гакслі) - шляхом почергового замітання та розмикання містків між ними

Стан спокою

- в цитоплазмі низька концентрація Са²⁺;

- актинові центри заблоковані молекулами тропоніна та тропоміозина; - міозинові головки не взаємодіють з актиновими філаментами і зв'язані з АДФ та фосфатом.

- в цитоплазмі низька концентрація Са²⁺ ;

- відсутні постійні міофібрили (тонкі міофіламенти і дисоційовані компоненти товстих міофіламентів).

Ініціація скорочення

деполяризація Т-трубочок  передача деполяризації L-канальців  зміна заряду мембрани термінальних цистерн  відкриваються Са²⁺-канали

деполяризація плазмолеми  поступання Са²⁺ з міжклітинного середовища:

- через інвагінації плазмалеми - кавеоли – які потім відшнуровуються;

- через Са²⁺-канали (відкриваються лише при збудженні клітини).

Участь іонів Са²⁺

термінальні цистерни вивільнюють іони Са²⁺  відбувається зміна конфігурації актинового комплексу  звільнюються актинові центри

Са зв'язуються (і активують) з кальмодуліном 

активується міозинкіназа  фосфорилювання молекул міозину  об'єднання молекул міозина в міозинові філаменти

Взаємодія міофіламентів

1) міозинові головки взаємодіють з актиновими центрами (актин витісняє АДФ та фосфат)  утворюються містки між актиновими та міозиновими мкхриіаментами;

2) тонкі міофіламенти проникають у проміжки між товстими  відбувається зменшення довжини м 'язу (на 35%)

2) товсті міофіламенти проникають між тонкими міофіламентами  утворюються тимчасові міофібрили

Стан саркомеру

І-диски та Н-зона А-диску стають тоншими, темні зони А-диску - ширшими (max скорочення: щезають І-диски, а кінці товстих міофіламентів прилягають до телофрагми)

max скорочення: контакт між кінцями товстих міофіламентів та щвльними тільцями

Вихід зі скорочення

1) головки міозинових міофіламентів зв 'язують АТФ  розмикаються містки між міофіламентами (АТФ витісняє актин); 2) відбувається швидко.

1) вихід з клітини Са²⁺ за допомогою Са²⁺-насосів  активація міозишросфатази  відбувається

дефосфорилюваиия міозина  розбір міофібрил; 2) відбувається дуже повільно (до того ж гладкі міоцити здатні довго не стомлюватись).

Енергозабезпечення

міосимпласти, кардіоміоцити та гладенькі міоцити містять:

1. багато мітохондрій, 2. трофічні включення: гранули глікогена та ліпідні краплі; До того ж енергетичним субстратом слугують: - молекули АТФ (АТФазну активність мають головки міозинових філаментів);

- креатинфосфат (утворюється при надлишку АТФ, а розпадається при його нестачі)

—