Вопрос 57. Как классифицируются белки?

Ответ. Нет единой классификации, учитывающей различные параметры белков. В основе имеющихся классификаций обычно лежит один признак. Белки можно классифицировать:

– по форме молекул (глобулярные и фибриллярные);

– по молекулярной массе (низко- и высокомолекулярные);

– по составу или химическому строению (наличие или отсутствие небелковой части);

– по выполняемым функциям;

– по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.);

– по локализации в организме (белки крови, печени и др.);

– по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные);

– по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами);

– по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

К глобулярным относят белки, соотношение продольной и поперечной осей которых не превышает 1:10, а чаще составляет 1:3 или 1:4, т.е. белковая молекула имеет форму эллипса. Большинство индивидуальных белков человека относят к глобулярным белкам. Они имеют компактную структуру, при образовании глобулы гидрофобные радикалы ориентируются внутрь молекулы, а гидрофильные находятся снаружи глобулы, поэтому большинство из них хорошо растворимы в воде. Примеры: яичный альбумин, миоглобин, гемоглобин, многие ферменты.

Фибриллярные белки имеют вытянутую, нитевидную структуру, в которой соотношение продольной и поперечной осей более 1:10. К фибриллярным белкам относят коллагены, эластин, кератин, выполняющие в организме человека структурную функцию, а также миозин, участвующий в мышечном сокращении, и фибрин – белок свёртывающей системы крови.

По составу белки подразделяются на простые и сложные. Простые белки содержат в своём составе только остатки -аминокислот. Сложные белки кроме остатков -аминокислот содержат в составе молекулы дополнительный компонент непептидной природы (простетическую группу). Это может быть органическое вещество, фосфорная кислота, ион металла и т.д.

Белки, содержащие в своём составе остаток фосфорной кислоты (обычно в виде эфира с гидроксильной группой серина) называются фосфопротеинами: это казеиноген молока; вителлин, вителлинин и фосвитин, выделенные из желтка куриного яйца; овальбумин, открытый в белке куриного яйца; ихтулин, содержащийся в икре рыб, и др.

Углеводы являются простетической группой гликопротеинов (это компоненты сыворотки крови (иммуноглобулины, трансферины и др.); групповые в-ва крови; антигены многих вирусов; некоторые гормоны и ферменты).

Липиды входят в состав липопротеинов. Липопротеины подразделяют на свободные, или растворимые в воде (липопротеины плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые или структурные (липопротеины мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений).

Нуклеопротеины содержат нуклеиновые кислоты: дезоксирибонуклеопротеины (ДНП) и рибонуклеопротеины (РНП).

Белки выполняют в клетках множество биологических функций. Их можно разделить на следующие большие группы.

– ферменты (специализированные белки, ускоряющие течение химических реакций);

– регуляторные белки (белки-гормоны, участвующие в поддержании постоянства внутренней среды организма, воздействующие на специфические клетки-мишени);

– рецепторные белки (служат для передачи гормонального сигнала);

– транспортные белки (участвуют в переносе специфических лигандов из одного органа к другому, часто в комплексе с белками переносятся молекулы, плохо растворимые в воде: так, белок плазмы крови альбумин переносит жирные кислоты и билирубин (продукт распада тема), а гемоглобин эритроцитов участвует в переносе О₂ от лёгких к тканям и т.п.).

– структурные белки (придают форму, создают опору, определяют механические свойства данной ткани: например, главным компонентом хрящей и сухожилий является фибриллярный белок коллаген, имеющий высокую прочность, другой структурный белок (эластин) благодаря своему уникальному строению обеспечивает определённым тканям (сосуды, лёгкие) свойство растягиваться во всех направлениях).

– защитные белки (например, иммуноглобулины обладают способностью узнавать и связывать чужеродные молекулы, вирусные частицы и бактерии, в результате чего происходит их нейтрализация; защитными свойствами обладают белки свёртывающей системы крови, например фибриноген, тромбин: они участвуют в формировании тромба, который закупоривает повреждённый сосуд и препятствует потере крови);

– сократительные белки (наделяют клетку способностью либо сокращаться, либо передвигаться: актин и миозин – фибриллярные белки, участвующие в сокращении скелетных мышц; тубулин, из которого построены клеточные органеллы - микротрубочки, важные элементы ресничек и жгутиков, с помощью которых клетки передвигаются).

Однако существует большое количество белков, имеющих уникальные функции, не вошедшие в эту классификацию.

Пример семейства родственных белков – семейство миоглобина, куда включены, кроме самого миоглобина, и все виды гемоглобина.