Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
Бииорганическая химия в вопросах и ответах част...doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.07.2025
Размер:
2.8 Mб
Скачать

Вопрос 56. Охарактеризуйте первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков.

Ответ. Первичная структура белков – это порядок чередования -аминокислот в полипептидной цепи (рис. 1):

Рисунок 1. Первичная структура инсулина

Аминокислоты связаны пептидными связями. Установить первичную структуру можно путём последовательного отщепления -аминокислот с конца молекулы и их идентификации.

Вторичная структура белка представлена двумя конформациями. Одна из вторичных структур белковой молекулы представляет собой спираль (эту структуру называют также - структурой или -спиралью). Эта конформация полипептидной цепи представляет собой правозакрученную спираль. Её можно представить, вообразив, что полипептидная цепь обвивает поверхность цилиндра, закручиваясь по часовой стрелке (вправо). На один виток спирали в среднем приходится 3,6 аминокислотных остатков (36 остатков на 10 витков); шаг спирали (расстояние между двумя соседними витками) – 0,54 нм; диаметр – 0,5 нм. Плоскости двух соседних пептидных групп располагаются под углом 105, а боковые радикалы -аминокислот находятся на наружной стороне спирали, т.е. направлены как бы от поверхности воображаемого цилиндра.

Главную роль в закреплении -спирали играют водородные связи, которые образуются между карбонильным атомом кислорода каждого первого и атомом водорода группы –NH– каждого пятого аминокислотного остатка (т.е. водородные связи образуются между пептидными связями, находящимися на соседних витках спирали). Водородные связи направлены почти параллельно оси -спирали. Обычно белковые цепи спирализованы не полностью и -спирали чередуются с линейными участками.

Другая вторичная структура полипептидов и белков – это - структура (складчатый лист или складчатый слой). Вытянутые полипептидные цепи укладываются в складчатые листы. Друг с другом цепи связаны многочисленными водородными связями между пептидными группами.

Рисунок 2. Вторичная структура белка: А – спиралевидная, Б – складчатая

Т ретичная структура белка определяется общим расположением в пространстве полипептидной цепи, включающей элементы той или иной вторичной структуры. Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутые нити) третичные структуры белков.

Рисунок 3. Третичная структура белка: глобулярная и фибриллярная

При образовании третичной структуры полипептидные цепи изгибаются, при этом во взаимодействие могут вступать боковые радикалы -аминокислотных остатков, которые в неизогнутой цепи располагались далеко друг от друга. В образовании и стабилизации третичных структур белковых молекул участвует несколько видов связей.

Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов (например, между гидроксильными группами серина и треонина, или между гидроксильной группой и карбонильной группой глутамина или аспарагина), а также между функциональными группами боковых радикалов и атомами пептидной связи.

Ионные связи образуются за счёт электростатического взаимодействия между ионогенными (способными к образованию ионов) радикалами. Например, в радикале аспарагиновой кислоты (но не аспарагина!) содержится карбоксильная группа, которая не участвует в образовании пептидной связи. При её диссоциации образуется отрицательно заряженная группа –СОО. В радикале лизина присутствует аминогруппа, не участвующая в образовании пептидной связи. Она способна присоединить протон и приобрести положительный заряд (–NH3+). Между этими заряженными группами и возникает ионная связь. Образовывать отрицательно заряженную группу может также глутаминовая кислота (но не глутамин!); положительно заряженные радикалы возможны кроме лизина, для аргинина и гистидина.

Гидрофобные взаимодействия (неполярные связи) возникают вследствие взаимного притяжения неполярных радикалов (не содержащих функциональных групп) за счёт сил Ван-дер-Ваальса. Этот вид связи характерен для радикалов аланина, валина, лейцина, изолейцина и т.д.

Дисульфидные связи образуются между меркаптогруппами, присутствующими в радикале цистеина. Группы –SH легко окисляются с образованием дисульфидных мостиков. Дисульфидных связей особенно много в кератине (белке волос и шерсти). Основные виды связей представлены на рис. 4.

Рисунок 4. Схема образования ионных (1), водородных (2), гидрофобных (3), дисульфидных (4) связей между радикалами аминокислот при формировании третичной структуры

Четвертичная структура белка – комплекс из нескольких полипептидных цепей. При этом каждая цепь (субъединица) сохраняет характерные для неё первичную, вторичную и третичную структуры. Четвертичная структура удерживается за счет водородных связей и гидрофобных взаимодействий между субъединицами. Белок с четвертичной структурой выполняет биологические функции, несвойственные отдельно взятым субъединицам. Четвертичная структура характерна не для всех белков. Пример такого белка – гемоглобин, основная биологическая функция которого – перенос кислорода из лёгких к органам и тканям организма. Четвертичная структура этого белка представляет собой комплекс четырёх сложных белков, включающих полипептидную цепь (глобин) и небелковую часть (гем).

Рисунок 5. Строение четвертичной структуры гемоглобина