Циклические аминокислоты

Аминокислоты, содержащие в составе молекулы ароматическое (бензольное) или гетероциклическое ядро, называются циклическими.

Ароматические аминокислоты.

Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота) впервые обнаружен в гидролизате ростков люпина в 1879 г. Очень распространенная аминокислота. В большом количестве обнаружена в составе гормона инсулина. Является основным субстратом, из которого образуются гормоны адреналин и тироксин.

Тирозин (α-амино-β-3-параоксифенилпропио-новая кислота) впервые выделен из гидролизата казеина в 1846 г. Входит в состав многих белков. Так же, как и фенилаланин, тирозин является источником биосинтеза гормонов адреналина, норадреналина и тироксина.

Гетероциклические аминокислоты. Триптофан (α-амино-β-индолилпропионовая кислота) открыт в гидролизате казеина в 1901 г. Входит в состав многих белков в небольшом количестве. В животных тканях не синтезируется. В результате декарбоксилирования триптофана образуется триптамин — регулятор кровяного давления в животном организме:

Гистидин (α -амино-β-имидазолилпропионовая кислота) обнаружен в белках спермы осетра в 1896г., в 1911 г. получен синтетически. Значительное количество гистидина обнаружено в составе гемоглобина (до 10 %), белках печени и почек. При декарбоксилировании гистидина образуется гистамин, который является медиатором нервной системы:

Недостаток гистидина в пище приводит к нарушениям мышечной деятельности, синтеза гемоглобина. Остаток гистидина— имидазольное кольцо — входит в состав активных центров многих ферментов.

Составными частями белков являются также некоторые имино-кислоты, содержащие не аминную (—NH₂), а иминную (>NH) группу

Пролин (пирролидин-2-карбоновая кислота) получен из гидролизата казеина в 1901 г. Обнаружен во всех белках. Особенно богаты пролином коллаген, казеин и белки проламины (до 15 %). Пролин входит в состав инсулина, грамицидина и др. Синтезируется в тканях.

При окислении пролина образуется оксипролин (4-оксипирролидин-2-карбоновая кислота), обнаруженный в гидролизате желатины в 1902 г. Является составной частью коллагена и эластина.

Из двадцати перечисленных аминокислот десять не синтезируются в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Они называются незаменимыми. Содержание в пище остальных аминокислот не обязательно, поскольку организм способен их синтезировать. Такие аминокислоты называют заменимыми:

Заменимые аминокислоты	Незаменимые аминокислоты
Глицин, аланин, цистеин, цистин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты, тирозин, пролин, оксипролин, серин	Валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан, лизин, гистидин, аргинин

Пищевой белок, содержащий все незаменимые аминокислоты,называется полноценным.

Аминокислоты имеют большое биологическое значение. Они не только служат «строительными блоками», из которых построена молекула белка, но и являются предшественниками многих биологически активных соединений — гормонов, медиаторов нервной системы и т.п. Отдельные аминокислоты выполняют регуляторную роль — между ними наблюдаются явления взаимной активации и угнетения при включении в состав белковой молекулы. В некоторых случаях они служат энергетическим материалом или лекарственным веществом.

Химические свойства аминокислот

Поскольку свойства белков во многом определяются химическими свойствами аминокислот, целесообразно более подробно остановиться на их кислотно-основных свойствах. Аминокислоты обладают довольно высокой химической активностью. Как и карбоновые кислоты, производными которых они являются, аминокислоты диссоциируют в водном растворе. Отщепляя один ион водорода (протон), карбоксильная группа образует анион:

R-СН(NH₂)-СООН → R—СН(NH₂)—СОО^- + Н⁺.

В то же время аминогруппа может присоединять протон с образованием катиона:

R—СН(NH₂)—СООН + Н⁺→ R(NH₃⁺)—СН—СООН.

Однако характер ионизации аминокислот зависит от рН раствора. В щелочной среде усиливается диссоциация карбоксильной группы, а аминогруппа практически не диссоциирует:

NH₂-СН₂—СООН + ОН^- → NH₂-СН₂—СОО^- + Н₂О.

В кислой среде, наоборот, происходит ионизация аминогруппы, в то время как карбоксильная группа не диссоциирует;

NH₂-CH₂COOH +H⁺ → NH₃⁺-СН₂—СООН.

Из приведенных уравнений видно, что в щелочной среде аминокислота существует в виде аниона, в кислой — в виде катиона. В электрическом поле анионы и катионы отдельных аминокислот будут перемещаться соответственно к аноду и катоду. При некотором промежуточном значении рН может происходить одновременная диссоциация карбоксильной и протонизация аминной групп. В результате образуется биполярный ион (цвиттер-ион), суммарный заряд которого равен нулю;

NH₂-СН₂-СООН → NH₃⁺-CH₂COO^-.

Такой смешанный ион не перемещается в электрическом поле. Значение рН, при котором молекула аминокислоты не имеет заряда, называется изоэлектрической точкой аминокислоты. Исходя из вышеизложенного, аминокислоты следует рассматривать как амфотерные электролиты. Они взаимодействуют со щелочами:

NH₂-RСН-СООН + NaOH → NH₂-RСН—COONa + Н₂О,

с кислотами:

Кроме того, они могут образовывать сложные эфиры:

Характерными для аминокислот являются реакции декарбоксилирования и дезаминирования:

NH₂-RСН-СООН → R—СН₂—NH₂ + СО₂;

NH₂—RCH—СООН + Н₂О →-R—СНОН—СООН + NH₃.

Они также взаимодействуют друг с другом с образованием ди-, три-и полипептидов:

Соединяясь таким образом между собой, аминокислоты образуют полимерные цепи, которые и представляют собой основу строения белковой молекулы.