Глава 19. Ферменты

Ферменты — биологические катализаторы белковой природы

Все химические процессы, протекающие в живом организме, ускоряются специфическими катализаторами, получившими название ферментов, или энзимов.

С ферментами человек знаком очень давно — свертывание молока при изготовлении сыра, хлебопечение, пивоварение, виноделие, производство спирта и целый ряд технических процессов основаны на действии ферментов.

Благодаря ферментам вещества, устойчивые при обычных условиях, при поступлении в организм легко расщепляются. Например, углеводы, жиры и белки при обычных условиях могут находиться без заметных изменений в течение длительного времени. Для их расщепления вне организма требуется высокая температура (кипячение) и применение сильных реагентов (концентрированные минеральные кислоты, щелочи). Процесс расщепления при этом длится несколько суток, иногда даже несколько недель. Попадая в организм, эти вещества под влиянием соответствующих ферментов очень быстро (в течение нескольких часов) подвергаются расщеплению с образованием более простых соединений.

По своей природе все ферменты — белки. Еще И.П.Павлов, изучая способность желудочного сока ускорять расщепление белков, обратил внимание на то, что чем он богаче белковыми веществами, тем быстрее переваривается внесенный белок. Доказательством белковой природы ферментов служит ряд их физико-химических свойств, характерных для белков. Так же, как и белки, в растворе ферменты находятся в коллоидном состоянии, являются амфотерными электролитами. При добавлении нейтральных солей, особенно сульфата аммония, ферменты выпадают в осадок, т.е. высаливаются. Под влиянием высокой температуры, сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов и других факторов, вызывающих денатурацию белка, ферменты денатурируют и теряют каталитические свойства. Важным доказательством белковой природы ферментов является расщепление их пепсином и трипсином — ферментами, которые расщепляют белки.

Свойства ферментов

Ферменты — термолабильные соединения. Это означает, что при действии высоких температур они денатурируют. Вначале при повышении температуры активность их резко снижается, затем совсем прекращается. При 80 °С ферменты разрушаются. Исключение составляют лишь отдельные ферменты, которые выдерживают температуру 100 °С, не разрушаясь при этом. При низких температурах (ниже 0 °С) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Для большинства ферментов человека и млекопитающих животных оптимальной температурой действия является 37—40 °С.

Таким образом, чувствительность к температуре — характерное свойство ферментов, объясняющееся их белковой природой.

Каждый фермент проявляет максимальное действие при определенной для него концентрации водородных ионов, т.е. при определенном значении рН, получившем название рН-оптимума. Для большинства ферментов человека и млекопитающих животных оптимальное значение рН находится в слабокислой или слабощелочной среде. Однако известны ферменты, которые проявляют максимальную активность при рН = 1,5—2,5 (например, пепсин желудочного сока) и при рН = 8,00 (например, химотрипсин двенадцатиперстной кишки).

Изменение каталитической активности фермента при различных значениях рН объясняется в первую очередь изменением той пространственной конфигурации, при которой проявляются его каталитические свойства.

Одной из важнейших особенностей, которая отличает ферменты от других катализаторов, является высокая специфичность их действия. Она выражается в том, что каждый фермент действует на определенное вещество (субстрат) или на несколько близких по своей химической структуре веществ. В зависимости от того, может ли фермент катализировать одну реакцию (действовать только на одно вещество) или несколько (действовать на группу близких по строению веществ) различают абсолютную и относительную специфичность. Примером абсолютно специфичного фермента может быть фермент уреаза, который расщепляет мочевину на углекислый газ и аммиак. Даже на такое близкое к мочевине вещество, как тиомочевина, уреаза уже не действует. Большинство ферментов обладает относительной специфичностью. К таким ферментам относятся эстеразы, расщепляющие (эфирные связи, протеолитические ферменты пищевого канала, которые расщепляют пептидные связи в белковых молекулах, липазы и др.

Среди ферментов есть также и такие, которые проявляют свое действие в зависимости от пространственной конфигурации, т. е. обладают пространственной специфичностью. Так, ферменты, окисляющие D-аминокислоты, не окисляют их L-формы. Следует подчеркнуть, что специфичность любого фермента всегда проявляется в строго определенных условиях, в частности, при определенной концентрации ионов водорода.

Ферменты ускоряют течение химических реакций как в сторону расщепления какого-либо вещества, так и в сторону его синтеза, т. е. действуют в обоих направлениях.

Кроме температуры и значения рН на активность ферментов оказывает влияние еще целый ряд факторов, среди которых большое значение имеет концентрация субстрата. При малых концентрациях субстрата реакция протекает с малой скоростью, с увеличением его количества скорость реакции постепенно возрастает и при определенной концентрации становится постоянной. Происходит процесс так называемого насыщения фермента субстратом. Дальнейшее увеличение концентрации субстрата приводит к замедлению реакции. Немаловажное значение для скорости реакции имеет и концентрация самого фермента. При оптимальной концентрации вещества скорость реакции прямо пропорциональна концентрации фермента в растворе.

На активность ферментов оказывают влияние находящиеся в реакционной системе химические соединения. Одни из них повышают активность ферментов и называются активаторами. Ими могут быть катионы металлов и анионы кислот: Са²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, Co²⁺, C1^- и др. Активаторами ферментов могут быть также органические вещества. Например, липаза поджелудочной железы, расщепляющая жиры, активируется желчными кислотами. Известны случаи, когда активность ферментов повышается при добавлении к раствору небольших количеств белков, которые сами но себе не обладают свойствами ферментов.

Вещества, которые понижают активность ферментов, называются ингибиторами. Ими являются, например, катионы тяжелых металлов.