Фибриллогенез
Образование коллагеновых миофибрилл – самопроизвольный процесс. Молекулы тропоколлагена расположены параллельными рядами.
Рис. 4.Образование поперечных связей в коллагене. А - образование альдольной поперечной сшивки из двух боковых цепей лизина; Б - образование шиффовых оснований из боковых цепей лизина и аллизина.
Расположение молекул тропоколлагена коллагеновых миофибриллах. В каждом ряду может находиться несколько молекул тропоколлагена, расстояние между которыми-35 нм. В параллельных рядах отдельные молекулы тропоколлагена смещены на ¼ относительно друг друга (67 нм). Структура фибрилл стабилизируется путем самопроизвольного формирования межмолекулярных ковалентных сшивок между группами лизина, аллизина, гидроксилизина или гидроксиаллизина.
Коллагеновые связи такого типа встречаются только в коллагене и эластине. Количество и тип сшивок в разных тканях различается. Образование большего или меньшего числа сшивок в коллагене зависит от прочности ткани на растяжение. Например, в ахилловом сухожилии, для которого прочность на разрыв очень важна, такие сшивки в коллагене особенно многочисленны. Прочность коллагеновых волокон обусловлена водородными связями между пептидными цепями коллагена; строением тройной спирали из полипептидных цепей; множеством ковалентных связей между молекулами коллагена; сдвигом молекул тропоколлагена на ¼ относительно друг друга в микрофибриллах коллагена.
Коллагеновые микрофибриллы отличаются по толщине и структурной организации в различных тканях. Например, в коже они расположены в виде прутьев в плетеных изделиях и поэтому сопротивляются нагрузкам по всем направлениям. В сухожилии они собраны в параллельные пучки, уложенные вдоль главной оси (рис.11.14). В зрелой костной ткани и роговице их расположение напоминает чередующиеся слои в фанере; фибриллы каждого слоя уложены параллельно друг другу почти под прямым углом к фибриллам соседних слоев.
Размер, структуру и расположение коллагеновых фибрилл определяют клетки соединительной ткани. Они могут экспрессировать один или несколько генов, кодирующих различные типы молекул пре-про-α-цепей и таким образом влиять на последующие этапы внутриклеточных и внеклеточных модификаций, а так же укладку коллагеновых фибрилл.
Типы коллагена
Коллагены – полиморфные белки. Идентифицировано 20 различных α-цепей коллагена. Каждая из которых кодируется отдельным геном. В различных тканях экспрессируются различные комбинации этих генов. Наиболее распространенные коллагены I, II, III, IV типов. Коллагены I, II, III типов – фибриллярные белки. Из них особенно широко распространен коллаген I типа. Молекулы коллагена IV типа встречаются только в базальной мембране, вместо фибрилл он образует плоскую сеть, которая составляет значительную часть всей базальной мембраны.
Тройная спираль коллагенов II и III типов содержит 3 идентичные цепи, их структура может быть написана таким образом [α3(II)]3 и [α3(III)]3. Коллагены I и IV типов образованы двумя разными α-цепями, поэтому записываются: [α3(I)]2 , α2(I) и [α3(IV)]2 , α2(IV).