Ферменти м'язової тканини.

За хімічною природою всі ферменти є білками. Ферменти м'язової тканини, яка характеризується активним обміном речовин, представлені у великій кількості: тільки в саркоплазмі їх налічується понад 50. Нині багато з них вдалося виокремити в хімічно чистій кристалічній формі.

Більшість ферментів, що каталізують гідролітичні реакції, належать до простих білків — ні в міозині, ні в міогені не виявлено простатичної групи. Ферменти, що каталізують окислювально-відновні реакції (оксидоредуктаза), переважно належать до складних білків.

Як простатичні групи до складу ферментів входять вітаміни та інші органічні сполуки; є також ферменти, які містять іон металу.

Найголовнішими характерними властивостями ферментів як біологічних каталізаторів є специфічність, нестійкість до дії підвищеної температури, чутливість до концентрації іонів водню.

Той або інший фермент діє тільки на певну речовину (субстрат) або на певний тип хімічного зв'язку в молекулі (наприклад, пепсин — тільки на білок і не розщеплює жири та вуглеводи). На певну спе­цифічність вказує те, що у випадках оптичної ізомерії або стереоізомерії фермент каталізує перетворення лише одного ізомеру. Специфічність дії ферментів залежить від білкової частини, а простатична група не є специфічною і може, з'єднуючися з різними білками, брати участь в утворенні низки ферментів. Експериментально доведено, що специфічність ферментів пов'язана з конформацією білків, які входять до складу ферменту.

З підвищенням температури швидкість ферментативних реакцій спочатку збільшується, досягаючи максимуму за певної температури. Оптимальною температурою для більшості ферментів, виділених з тканини теплокровних тварин, є температура тіла (37-40°С). При подальшому підвищенні температури швидкість ферментативних реакцій зменшується і, нарешті, за 80-100°С, а для деяких ферментів і за нижчої температури, реакція припиняється.

Активність ферментів різко змінюється під час зміни реакції середовища. Величина рН, за якої активність ферментів найбільша, є оптимальною, і для кожного ферменту існує оптимальне значення рН середовища.

М'язова тканина здійснює свої функції завдяки активній участі ферментативних систем, специфічно локалізованих у структурах тканини. Ферментні системи забезпечують отримання великої кількості енергії, необхідної для здійснення м'язової діяльності. М'язові клітини характеризуються великою концентрацією ферментів гліколізу, а також ферментів циклу трикарбонових кислот і дихального ланцюга.

Деякі ферменти є одночасно і структурними елементами м'язового волокна. До них слід віднести АТФ-азу (міозин), що міститься в міофібрилах.

Здійснення процесу гліколізу і пов'язане з ним виділення енергії протікає у структурі саркоплазми. Разом з тим різні дії на м'язову тканину підвищують інтенсивність гліколітичних процесів, що може свідчити про вихід ферментів зі структур, які їх обмежують, і їх активації. У структурі саркоплазми міститься багато ферментів синтезу білків, ліпідів і полісахаридів.

Аеробне окислення продуктів обміну відбувається в мітохондріях (саркосомах).

Різні м'язи залежно від функціональних особливостей характеризуються неоднаковим співвідношенням концентрації ферментних систем, що каталізують анаеробні та аеробні перетворення. Так, у червоних м'язових волокнах міститься більше мітохондрій, ніж у білих. У білих м'язах інтенсивність анаеробного глікогенолізу приблизно в 2 рази вища, ніж у червоних.

Саркоплазматичний ретикулум містить, окрім АТФ-ази, що активується іонами магнію, АМФ-аміногідролазу, яка також має дуже високу активність.

У ядрах містяться гліколітичні, окислювальні, гідролітичні ферменти, ферменти білкового синтезу. Крім того, в ядрах є ферменти синтезу нуклеїнових кислот (ДНК-полімераза і РНК-полімераза).

У сарколемній мембрані виявлено наявність АМФ-аміногідро- лази та активної ацетилхолінестерази.

До рибосомних відносять ферменти, що беруть участь на тих стадіях синтезу білка, які відбуваються в рибосомах.

Лізосоми містять клітинні гідролази: кислу рибонуклеазу, дизоксирибонуклеазу, кислу фосфатазу, катепсини (протеїнази), естерази, глікозидази. У живій клітині ці ферменти можуть діяти в основному на фагоцитований матеріал, що потрапив усередину лізосоми. М'язовій клітині це необхідно для поновлення її найважливіших структур і компонентів. Якщо цілісність лізосоми порушено, то гідролази вивільнюються і перетравлюють компоненти клітини.

Наявність у лізосомах ліпопротеїдної мембрани надійно утримує гідролітичні ферменти і запобігає перетравленню субстратів м'язового волокна після забою тварини. Проте згодом під впливом різних чинників відбувається вивільнення гідролаз.