Добавил:
Upload Опубликованный материал нарушает ваши авторские права? Сообщите нам.
Вуз: Предмет: Файл:
НПО.doc
Скачиваний:
0
Добавлен:
01.05.2025
Размер:
447.49 Кб
Скачать

Науково-практичні основи технології хліба, кондитерських, макаронних виробів та харчоконцентатів план

  1. Функціональні властивості білків

  2. Перетворення білків у технологічних процесах харчових технологій

  3. Функціональні властивості вуглеводів

  4. Перетворення вуглеводів у харчових технологіях

  5. Основні реакції ліпідів

  6. Перетворення ліпідів у харчових технологіях

  7. Вплив технологічної обробки харчових продуктів на їх мінеральний склад

  8. Вплив технологічної обробки на збереження вітамінів

  9. Вітамінізація продуктів харчування

  10. Форми зв’язку води в харчових продуктах.

  11. Процеси сорбції та десорбції вологи в харчових продуктах.

  12. Поняття активності води та її вплив на властивості харчових продуктів.

Функціональні властивості білків

У харчових технологіях важливе значення мають функціональні властивості білків. Під функціональними властивостями мають на увазі властивості, які визначають їх зміни при переробленні у харчові продукти та забезпечують певну структуру, технологічні і споживчі властивості. До найбільш важливих функціональних властивостей білків належать: водозв’язувальна та жирозв’язувальна здатність, структуроутворювальна (піноутворюальна та драглеутворювальна) здатність, здатність забезпечувати адгезійні та реологічні властивості, здатність до прядіння та текстурування. Вони залежать від таких фізико-хімічних характеристик білків, як розчинність, поверхнева активність, амфотерні властивості, оптична активність. Окремо слід розглядати функціональні властивості, які зумовлюють фізіологічну здатність білків (радіопротекторні властивості).

Розчинність білків є первинним показником оцінки функціональних властивостей білків. На розчинність білків впливає ряд факторів: нековалентні взаємодії: гідрофобні, електростатичні та водневі зв’язки.

Розрізняють середню гідрофобність (гідрофобні зв’язки всередині глобули білкової молекули) і відносну або поверхневу гідрофобність (гідрофобну взаємодію неполярних груп, розміщених на поверхні глобули). Чим нижча поверхнева гідрофобність білків, тим сильніша їх взаємодія з молекулами розчинника, отже вища розчинність.

Вплив електростатичних сил на розчинність білків залежить від рН середовища. Білки є амфотерними електролітами, оскільки вони містять карбоксильні і амінні групи та можуть дисоціювати і як кислоти, і як луги. В лужному розчині вони дисоціюють як кислоти, в кислому – як луги. Але при рН, близькому до ізоелектричної точки, розчинність білків найменша. В ізоелектричній точці спостерігається також найменша в’язкість розчинів білків та найлегше білки осідають з розчинів.

Але сам по собі білок не виділяється у вигляді осаду. Це можна зробити за допомогою нейтральних солей у високих концентраціях (сульфат амонію, фосфат натрію або калію) або органічних розчинників (спирту, ацетону). Процес видалення білка з розчину під дією солей називається висолюванням. Насичення водного розчину спиртом або ацетоном призводить до зневоднення білків, оскільки спирт та ацетон є більш гідрофільними, порівняно з білками. Внаслідок цього білкові глобули злипаються у крупніші частинки і випадають в осад.

Ця властивість використовується в технологіях виготовлення ізолятів та концентратів білків. Суть технології полягає у переведенні білків сировини (соєвих білків, соняшникових та інших) у розчин за допомогою кислот чи лугів, а потім – виділення цих білків з розчинів осадженням. Осадження білків краще відбувається при низьких температурах.

Висолювання є зворотнім процесом. Після видалення осаду білки знову можна розчинити. Розчини білків є колоїдними розчинами.

Колоїдний стан та висока молекулярна маса призводять до того, що розчинені білки не проходять через штучні напівпроникні мембрани. Низькомолекулярні домішки вільно дифундують через пори мембран. Цим користуються для очистки білків від домішок, зокрема солей після висолювання. Цей спосіб очистки називається діалізом.

Білки мають вибіркову розчинність: в одних рідинах високомолекулярні сполуки (ВМС) розчиняються, в інших – ні. Наприклад, желатин розчиняється у воді, але не розчиняється у спирті.

При взаємодії ВМС з розчинником відбувається набухання, яке супроводжується збільшенням об’єму і маси полімеру з часом. Цей процес можна розглядати як процес взаємного розчинення двох сполук. Процес набухання можна поділити на чотири стадії. На першій стадії відбувається сольватація НМС і ВМС. На другій – молекули НМС проникають всередину ВМС, при цьому молекули ВМС у фазу НМС ще не переходять. На третій стадії спостерігається взаємне проникнення обох сполук, об’єм набухлого полімеру стає ще більшим, теплота сольватації не виділяється, зростає енергія. Це пояснюється розпушуванням сітки полімеру і частковим виділенням макромолекул. На четвертій стадії система стає гомогенною, має місце необмежене набухання. Молекули низькомолекулярного розчинника швидко проникають у сітку полімеру, розсовують ланцюги і збільшують його об’єм. Макромолекули полімеру дуже повільно переходять у фазу розчинника. Набухання завжди супроводжується виділенням тепла і зменшення загального об’єму системи (контракцією). Це явище пов’язане з полярністю, тому білки як полярні полімери набухають у полярних рідинах, наприклад, у воді.

Білки, як ВМС, можуть набухати. Набухання може бути обмеженим, коли полімери тільки набухають, але не розчиняються. За необмеженого набухання набухлий полімер самочинно переходить у розчин із зростанням ентропії до максимуму (наприклад, набухлий желатин у гарячій воді).

На процес набухання білків впливає ряд факторів:

  1. Додавання електролітів, які гальмують набухання;

  2. Швидкість набухання зростає з підвищенням температури;

  3. Швидкість і ступінь набухання зростають із збільшенням ступеня подрібненості полімеру, оскільки зростає поверхня контакту полімеру з розчинником і інтенсивність дифузії молекул НМС (наприклад, швидке розчинення желатину).

Ці фактори мають велике значення в харчових технологіях.

Обмежене набухання клейковинних білків має місце у технології виготовлення хліба, зокрема при приготуванні тіста. Проте це набухання все ж може бути надмірним і навіть переходить в необмежене. Для того, щоб обмежити набухання білків, у тісті збільшують дозування солі, знижують температуру тіста. І навпаки, у разі надмірно міцної клейковини, яка погано набухає, необхідно дотримуватись вищої температури тіста (32 – 33 оС).

Желатин нерозчинний в органічних речовинах, в холодній воді набухає з 10 – 15 кратною кількістю води. В гарячій воді легко розчиняється. На сьогодні існують технології отримання желатину, які забезпечують його високу розчинність. Такий желатин має високу дисперсність гранул.

Обмежено набухлі полімери утворюють драглі. Необмежено набухлі білкові розчини утворюють при певних умовах колоїдні системи, що називаються гелями.

Драглі схожі за своїми властивостями на гелі, але вони мають відмінності. Переріз їх просторової сітки має молекулярні розміри, вони утворені хімічними та водневими зв’язками, а не Ван-дер-ваальсовими.

Драглеутворювач білкової природи желатин є продуктом переробки коллагена – основної білкової речовини з’єднувальних тканин (сухожиль, хрящів, шкіри, кісток). Желатин утворює драглі як водні, так і сахароводні. За концентрації 1 % - слабкі, і досить міцні за концентрації 8 %. При нагріванні в кислих і лужних середовищах втрачають здатність до драглеутворення.

Водозв’язувальна та жирозв’язувальна здатність зумовлена гідратацією білків (абсорбцією води гідрофільними групами амінокислот) та абсорбцією жиру гідрофобними залишками амінокислот.

За низької вологості утворюється мономолекулярний шар води, при високій вологості – формується багатошарова структура з одночасним проникненням води всередину молекул. Загальна кількість води і жиру на поверхні досягає 0,2 – 0,4 г на/г білка. Водозв’язувальна здатність клейковинних білків у тісті сягає 200 %, а соєвих білків – до 400 %.

Здатність білків утримувати жир і воду залежить: не тільки 1) від особливостей амінокислотного складу; 2) структури, але й 3) від фракційного складу, 4) способу обробки, 5) рН середовища, 6) температури, 7) присутності вуглеводів, ліпідів. У пшеничному тісті водопоглинальна здатність білків збільшується при зростанні нерозчинних фракцій білків і зменшується у разі зростання кількості водорозчинних білків. Денатуровані білки мають понижену водозв’язувальну здатність.

Висока здатність білків утримувати воду підвищує вихід виробів (хліба, м’ясних виробів), позитивно виливає на структурно – механічні властивості.

Жироемульгуюча та піноутворювальна здатність білків

Жироемульгуюча та піноутворювальна здатність білків пов’язана з поверхневою активністю білків.

Емульгуючі властивості білків оцінюються показниками емульгуючої здатності, стабільності емульсії, емульгуючої ємкості.

Білки містять гідрофобні та гідрофільні групи, завдяки чому вони орієнтуються в системі вода – олія таким чином: гідрофільні групи орієнтуються до води, гідрофобні радикали – до олії. Отже, вони утворюють адсорбційний шар і знижують поверхневий натяг, тобто є поверхнево активними системами (емульсії, піни), білки роблять агрегативно стійкими і одночасно в’язкими.

Піни утворюються шляхом механічного розподілення повітря в харчових продуктах, що містять білок, за рахунок збивання, пониження тиску, а також за рахунок мікробіологічних та хімічних процесів. Наприклад, у хлібному тісті за рахунок виділення СО2 при бродінні, в кондитерському тісті – за рахунок хімічних розпушувачів або збивання, наприклад, під час приготування бісквітного тіста або білково – збивних напівфабрикатів.

Піноутворювальна властивість білків характеризується показниками піноутворювальної здатності – це об’єм піни, віднесений до маси білка, і стабільністю піни – це час, необхідний для руйнування половини об’єму піни.

Ці показники залежать від фракційного складу і будови білків, від рН середовища, концентрації білка, температури, присутності ліпідів, сахарози, харчових волокон.

У кондитерській промисловості для виготовлення зефіру, пастили як піноутворювач використовують білок курячих яєць. Усі білки яйця (овальбумін – 50%, овомуцин, овоглобулін) приймають участь в піноутворенні.

Піноутворювальна здатність зменшується від присутності жирів, які вносяться з жовтком, або інших піногасників, тобто речовин, які мають вищу поверхневу активність. Піноутворення знижується від присутності лужноземельних металів (Са, Мg). Тому вапнякові яйця не придатні для піноутворення.

Зараз у кондитерській промисловості широко застосовується сухий яєчний білок (СЯБ). Для підвищення піноутворення СЯБ до сушіння піддається ферментативному гідролізу.

У деяких країнах (наприклад, Нідерландах) виробляють молочний білок як піноутворювач, в якому використовують продукти гідролізу казеїну, в деяких випадках карбоксиметилцелюлозу. Використання молочного білка дає змогу утворювати піну в нейтральних або слабокислих середовищах. При низьких рН його піноутворювальна здатність знижується.

Піноутворювальна здатність залежить від концентрації піноутворювача (оптимально від 1 % до 3,75 %). Цукор, яблучне пюре збільшують піноутворення. При підвищенні температури зростає в’язкість рідкої фази і збивання покращується. Проте піднімати температуру вище 50 – 60 оС не варто, оскільки може відбутися денатурація білка. Оптимальна температура tопт = 30 – 32 оС.