Теорії каталізу

Немає єдиної теорії. Вони ніби доповнюють одна іншу і відображають вчення про механізми каталізу :

1. Теорія утворення проміжного комплексу:

А+К®АК АК+В®АВ+К

або в загальному вигляді:

k₊₁ k₂

А+В Z В+К

k_-1

Проміжні сполуки утворюються на поверхні каталізатора.

2) Адсорбійна теорія.

Каталітична активність проявляється при здатності каталізатора адсорбувати реагенти на активних центрах.

3. Електронна теорія каталізу полягає в тому, що при участі каталізаторів металів чи їх оксидів на їх каталітичні властивості можуть впливати ковалентні чи електроноковалентні зв’язки адсорбованих чи орієнтованих молекул, викликаючи їх деформацію, перебудову зв’язків і утворенню нових продуктів.

4) Мультіплетна теорія є зв’язуючою між адсорбційною теорією і ферментативним каталізом.

Ця теорія передбачає і наявність у каталізаторів активних центрів, і здатність утворення на активному центрі каталізатора мультиплетного комплексу. При цьому повинна бути геометрична подібність активного центра каталізатора і реагуючої молекули. При утворенні мультиплетного комплексу між реагуючими молекулами виділяється енергія, необхідна для розриву зв’язків.

Для порівняння 1 моль ферменту каталази при 0 ⁰С забезпечує розклад за 1 хв. біля 5 мільйонів молекул пероксиду водню (цей процес дуже важливий для захисту живих організмів від шкідливої дії пероксиду водню, що утворюється в клітинах на певній стадії метаболізму). Для порівняння, наприклад: 1 моль колоїдної платини, що також може бути каталізатором цієї реакції, вступає за 1 хв. в розклад тільки 250-2000 молекул пероксиду водню.

Для одержання аміаку із водню і азоту під дією каталізатора (губчасте залізо + АІ₂О₃ + К₂О) треба застосовувати t - 500-550 ⁰С і тиск 10⁷ - 10⁸ Па. При участі ферментів цей синтез йде при звичайних температурах і тисках в бульбочках коренів бобових рослин.

В наш час відомо близько 2000 різних ферментів. Приблизно половина з них були виявлені шляхом часткової очистки і концентрації, а близько 150 ферментів вдалось виділити в чистому вигляді. В організмі необхідна взаємодія декількох тисяч ферментів, а тому вивчення діяльності тих чи інших ферментів необхідно розглядати у взаємодії із іншими.

Ферментативний каталіз.

Практично всі біохімічні реакції як у простих одноклітинних організмів, так і в вищих - тварин і рослин, носять каталітичний характер. Роль каталізаторів виконують ферменти (від лат. закваска) або ензими. Ферменти бувають прості і складні. Прості які мають тільки білкову структуру, а складні крім білкової мають ще небілкові компоненти, які називають простетичними групами або коферментами.

Особливості ферментних каталізаторів:

1. Висока ефективність. Ферменти діють в 10³ - 10⁶ разів ефективніше, ніж небіологічні каталізатори.

2. Специфічність. Певний фермент при даних умовах каталізує тільки одну біологічну реакцію.

3. Ферменти діють при м’яких умовах проходження біохімічних процесів (t, p, pH живого організму).

4. Швидкість біохімічних реакцій залежать як від концентрації реагуючих речовин субстрата (S), так і від концентрації ферменту (Е)

k₊₁

Е + S ЕS

k_-1

K_S - константа дисоціації

Рівняння Міхаеліса:

Для подальшого протікання реакції:

k₊₁ k₂

Е +S ЕS Е + Р

k_-1

де Р - продукт реакції

k₊₁ - константа швидкості утворення комплексу;

k_-1 - константа швидкості розпаду комплексу;

k₂- константа швидкості переходу комплексу в продукт реакції і фермент.

Враховуючи k₂ і Е можна записати вираз для стаціонарної швидкості

де К_m - константа Міхаеліса.

К_m -знаходиться експериментально, і рівна такій концентрації субстрату, при якій швидкість реакції якої рівна половині максимальної.

Константу V_max називають числом обертів ферменту.

Число обертів - це кількість молекул субстрату, які перетворюються у продукт реакції за умови, що весь фермент знаходиться у складі ферментсубстратного комплексу. Число обертів більшості ферментів становить 0,5 - 10⁴ с^-1

Значення К_m приводять норму із υ_m і k₂, як кількісний параметр ферментативної реакції. Ця величина залежить від pH, t, природи субстрату і ін. Значення її знаходиться у межах 10^-1 - 10^-6 моль/л. Значення υ_m використовують для характеристики кількості або активності ферменту.

Рівняння Міхаеліса - Ментена має два граничних випадки :

• коли [S] << K_m, то швидкість описується рівняннями першого порядку відносно [S]

• коли [S] >> K_m, то швидкість має нульовий порядок відносно [S]

υ

υ_max

υ/2

Рис. 3.5 Залежність швидкості реакції від концентрації субстрату.

ЗАНЯТТЯ № 12

Тема: Кінетика біохімічних реакцій.

Актуальність теми: Вивчення кінетики і механізму хімічних реакцій має велике теоретичне і практичне значення як для хімії, так і для медицини. Знання факторів, від яких залежить швидкість реакції дозволить регулювати процеси, які проходять в організмі, вивчати ефективність дії лікарських препаратів. Знання умов протікання реакцій дозволяє регулювати, створювати оптимальні умови протікання реакцій.

Навчальні цілі:

Знати: вплив основних факторів: концентрації, температури, тиску на швидкість та напрям протікання реакцій.

Вміти:. Визначати швидкість хімічної реакції, її залежність від концентрації і вплив каталізаторів.

Самостійна позааудиторна робота студентів.

1. Швидкість хімічних реакцій, її вираження.

2. Вплив природи реагуючих речовин, концентрації на швидкість реакції.

3. Закон діючих мас.Фізичний зміст константи хімічної рівноваги, її вираз.

4. Константа хімічної рівноваги, способи її вираження.

5. Порядок і молекулярність хімічних реакцій.

6. Енергія активації. Каталіз і каталізатори.

7. Залежність швидкості реакції від температури і тиску.

8. Ферментативні біохімічні процеси. Ферменти, як біологічні каталізатори.

9. Ланцюгові та фотохімічні, біохімічні реакції.

10. Прогнозування зміщення хімічної рівноваги на основі принципу Ле-Шательє-Брауна-Пригожина.