25.Различают два главных вида специфичности ферментов: субстратную специфичность и специфичность действия.

Субстратная специфичность, это способность фермента катализировать превращения только одного определенного субстрата или же группы сходных по строению субстратов. Определяется структурой адсорбционного участка активного центра фермента.

Различают 3 типа субстратной специфичности:

абсолютная субстратная специфичность - это способность фермента катализировать превращение только одного, строго определенного субстрата;

относительная субстратная специфичность - способность фермента катализировать превращения нескольких, сходных по строению, субстратов;

стереоспецифичность - способность фермента катализировать превращения определенных стереоизомеров.

Например, фермент оксидаза L-аминокислот способен окислять все аминокислоты, но относящиеся только к L-ряду. Таким образом, этот фермент обладает относительной субстратной специфичностью и стереоспецифичностью одновременно.

Специфичность действия - это способность фермента катализировать только определенный тип химической реакции.

26.http://www.xumuk.ru/biologhim/bio/img376.jpg

EC 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа

• EC 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.

• EC 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза

• EC 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.

• EC 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.

• EC 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счет гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза

27.Большинство биотехнологий основано на использовании биокатализаторов, потребность в которых постоянно возрастает. Единственным, неограниченным ис­точником ферментов являются микроорганизмы, из которых можно выделить лю­бые из известных в настоящее время ферментов. Исключение составляет папаин (размягчитель мяса), который получают из плодов папайи. Продуктивность штам­мов микроорганизмов, производящих ферменты, можно увеличить с помощью му­тагенных факторов в 2-5 раз. Пересадкой плазмид получают количество фермен­тов, достигающее 50% массы продуцируемого белка.

Синтезируемые микроорганизмами ферменты подразделяются на внеклеточ­ные и внутриклеточные. К внеклеточным ферментам относятся амилаза, целлюлаза, лактаза, липаза, пектиназа, протеаза, к внутриклеточным - аспарагиназа. каталаза, инвертаза.

Внеклеточные ферменты получают из культуральной жидкости, предвари­тельно отделанной от микроорганизмов. Для выделения внутриклеточных фер­ментов разрушают клеточные оболочки с помощью механических, физических, химических (действие кислот, растворителей), ферментативных и биологических методов.

Ферменты применяются в пищевой, фармацевтической, текстильной, коже­венной и других отраслях промышленности, в медицине, сельском хозяйстве, химиче­ском синтезе.

Более широкое технологическое применение ферментов до последнего вре­мени сдерживалось рядом причин, из которых важнейшими являются:

1) трудоемкость отделения ферментов от исходных реагентов и продуктов реакции;

2) неустойчивость ферментов при хранении, различных воздействиях (тепловых);

3) трудоемкость очистки ферментов и получения их в активном виде.

28.Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону.

29.Факторы, влияющие на ферментативную активность

Различные химические соединения, связываясь с ферментами, могут изменять скорость катализируемых ферментами реакций. Такой механизм влияния мы рассмотрели в предыдущих лекциях. На каталитическую активность ферментов влияют и многие другие факторы, которые могут изменять строение или химическую природу ферментов. К числу таких факторов относятся:

рН

Т

Силы, действующие в текучих средах (гидродинамические силы, гидростатическое давление и поверхностное натяжение)

Химические агенты (спирт, мочевина или пероксид водорода)

Облучение (свет, звук, ионизирующая радиация)

Иногда снижение каталитической активности, вызванное, например изменением рН, обратимо. В таких случаях возврат к первоначальным условиям сопровождается восстановлением активности фермента. В известном смысле такая ситуация аналогична рассмотренному случаю обратимого ингибирования. Небольшие изменения одного из перечисленных выше факторов, по сути дела, только слегка сдвигают равновесие (или квазистационарное состояние), характерное для данной ферментативной реакции. В общем случае отклонение от условий, типичных для биологического окружения нативного фермента, должно быть относительно небольшим (или кратковременным). В противном случае возрастает вероятность инактивации фермента. В этой лекции основное внимание будет уделено "обратимому" влиянию рН и температуры на каталитическую активность фермента.

Граница между "обратимой" и "необратимой" инактивацией белков не всегда четко определена. Например, подвергнутый кратковременному нагреванию фермент при охлаждении до свойственной ему "рабочей" температуры может полностью восстановить свою активность. С другой стороны, более продолжительное нагревание при той же температуре или столь же кратковременная термообработка при более высокой температуре могут привести к тому, что при последующем охлаждении активность фермента восстановится лишь частично. Такое поведение белков вообще и ферментов в частности становится понятным, если учесть связь между их строением и функцией, влияние молекулярной динамики на функцию белка и возможность разрыва некоторых слабых связей при изменении условий среды.