Тема 2. Ферменты.

Цель: Изучить свойства и механизм действия ферментов в зависимости

от структуры белка и условий среды, типы специфичности ферментов.

Механизмы действия эффекторов ферментативных реакций: активато-

ров и ингибиторов, особенности конкурентного и неконкурентного торможения. Знать классификацию и номенклатуру ферментов. Иметь понятие об энзимопатиях и иммобилизованных ферментах.

Экзаменационные вопросы: 1. Химическая природа ферментов, основные отличия от неорганических катализаторов. Этапы ферментативной реакции. Классификация ферментов. 2. Зависимость ферментативной реакции от условий: температуры, рН-среды, концентрации субстрата или фермента, наличия ингибитора или активатора. 3.Понятие о конкурентном и неконкурентном торможении ферментативной реакции. Аллостерические ингибиторы – биологический смысл их участия в метаболизме. 4. Ферменты – их химическая структура. Активный центр ферментов - простых и сложных. Проферменты, их активация. Ферменты как лекарственные препараты. 5. Понятие об иммобилизованных ферментах, их использование в медицине, химии, фармации.

Задания для самоподготовки: 1. Определите содержание понятий: «фермент», «активный центр фермента», «кофермент». Приведите

примеры.

2. Напишите этапы ферментативной реакции символами, охарактеризуйте каждый этап. Какой этап самый быстрый?

3.Назовите факторы, влияющие на скорость ферментативных реакций.

Постройте графики зависимости скорости реакции от температуры, рН-

среды, концентрации фермента и концентрации субстрата.

4. На чем основана классификация ферментов? Перечислите классы ферментов с указанием типа катализируемой реакции.

5. Дайте определение понятия «ферментативные эффекторы».

6. Механизмы конкурентного и неконкурентного ингибирования, особен-

ности аллостерического торможения.

7. Понятие «профермент», локализация.

8. Как выражается активность фермента?

9. Понятие об энзимодиагностике, использование ферментов в медицине.

Тесты для самоконтроля усвоения темы.

1. Установить соответствие:

ферменты катализируемая реакция

1.протеиназа а) переносит электроны

2.цитохром С б) расщепление Н ₂ О ₂

3.протеинкиназа в) фосфорилирует белок

4.каталаза г) гидролизует гликозидные связи

5. амилаза д) гидролизует пептидные связи

2. Простые ферменты состоят из: 1.аминокислот, 2.липидов, 3.углеводов,

3. Скорость ферментативной реакции зависит от: 1.концентрации фер-

мента, 2.молекулярной массы фермента, 3.молекулярной массы субстрата.

4. Класс фермента указывает на: 1.конформацию фермента, 2.тип кофер-

мента, 3.тип химической реакции, 4.строение активного центра фермента.

5. Конкурентными ингибиторами ферментов являются: 1.металлы,

2.аминокислоты, 3.вещества, по структуре подобные субстрату,

4.вещества, по структуре подобные активному центру фермента,

5.полипептиды.

6. Каждый фермент имеет кодовый номер: 1.пятизначный, 2.четырех-

значный, 3.трехзначный, 4.двухзначный.

7..Конкурентные ингибиторы являются: 1.обратимыми, 2.необратимыми,

3.обратимыми в определенных условиях.

8. Аллостерические ферменты могут иметь: 1.один аллостерический центр, 2.несколько аллостерических центров, 3.число аллостерических центров может меняться в ходе ферментативной реакции.

9. Активный центр простых ферментов формируется из: 1.одной аминокислоты, 2.остатков нескольких аминокислот, 3.остатков несколь-

ких аминокислот и небелковых компонентов.

10. В результате взаимодействия фермента с субстратом энергия активации ферментативной реакции: 1.увеличивается, 2.уменьшается, не изменяется.