Этапы самостоятельной работы

Выучить формулы 20 аминокислот, входящих в состав белков, дать им рациональные и эмпирические названия. Усвоить принцип классификации аминокислот по особенностям строения их радикалов. Научиться составлять пептиды из отдельных аминокислот. Изучить особенности цветных реакций на белки – биуретовой, нингидриновой, ксантопротеиновой, Миллона, Адамкевича, Фоля, Сакагучи и особенности химической структуры тех аминокислот, наличие которых в белке обуславливает данную реакцию.

Вопросы для самопроверки и задания

1. Что такое белок?

2. Какова роль белков в жизнедеятельности организма?

3. Чем обусловлены цветные реакции на белки?

4. Каков механизм рассмотренных цветных реакций?

5. Каково значение цветных реакций в определении состава и структуры белковой макромолекулы?

6. Какие цветные реакции можно использовать для качественного и количественного обнаружения белков в различных биологических жидкостях?

7. Какие аминокислоты содержатся в исследуемом растворе, если при проведении цветных реакций получены следующие результаты: реакция Фоля отрицательная, а нингидриновая, Миллона, Адамкевича – положительные?

8. Проведены цветные реакции на белки с двумя неизвестными растворами и получены положительные результаты: в первой пробирке – биуретовая, ксантопротеиновая реакция и реакция Миллона, во второй – нингидриновая, ксантопротеиновая, реакция Миллона и Сакагучи. В каком из исследуемых растворов содержится белок?

9. Какие цветные реакции будут положительны для пептида тре – тир – про – цис – арг?

10. Концентрация какой аминокислоты будет повышена в сыворотке крови и моче при фенилкетонурии?

9. Назвать различия в аминокислотном составе желатина и яичного альбумина. Какой из двух исследуемых Вами белков (яичный альбумин или желатин) является полноценным. Почему?

Для самоподготовки требуется 2 ч, для оформления протоколов опытов – 20 мин, для самопроверки – 40 мин.

Литература: 1, с. 19–23, 33–43; 2, 10─19, 58─60; 3, с. 4–9; 4, с. 4–7; 7, с. 16–21, 48–49.

Физико-химические свойства белков

Цель занятия. Ознакомиться с физико-химическими свойствами белков и их использованием в клинике для диагностики и контроля лечения различных заболеваний.

Этапы самостоятельной работы

Рассмотреть основные физико-химические свойства белков: ионизацию, гидратацию, растворимость, молекулярную массу и методы ее определения. Изучить реакции осаждения белков при нагревании (в зависимости от рH среды), действии нейтральными солями и солями тяжелых металлов, органическими растворителями, минеральными и органическими кислотами, алкалоидными реактивами, а также механизмы реакций осаждения и их использование в медицине.

Усвоить понятие изоэлектрической точки (ИЭТ) и изучить методы определения ИЭТ белков. Рассмотреть факторы, вызывающие денатурацию белков. Объяснить зависимость физико-химических свойств белков от особенностей их строения.

Вопросы для самопроверки и задания

1. От чего зависит заряд белка в водном растворе?

2. Что такое ИЭТ белков? Определите ИЭТ следующего пептида: мет – глу – асп – про?

3. Определите заряд пептида ала-лиз-арг-гис-три в нейтральной, кислой и щелочной средах.

4. Чем обусловлены реакции осаждения белков?

5. Что такое обратимое и необратимое осаждение белков.

6. Для каких целей используются обратимые и необратимые реакции осаждения белков в медицинской практике?

7. Каковы механизмы реакции осаждения белков алкалоидными реактивами?

8. Что такое денатурация и ренативация белков?

9. В чем принцип коагуляционной ленты Вельтмана?

10. При каких заболеваниях наблюдается удлинение ленты Вельтмана?

Для самоподготовки требуется 2 ч, для оформления протоколов – 20 мин, для самопроверки – 40 мин.

Литература: 1, с. 44–49; 2, с. 28─31, 35, 67─69; 3 с. 16–27; 4, с. 16–22; 7, с. 35–37; 43–47.