Соединения гемоглобина

1. В капиллярах малого круга гемоглобин обратимо связывается с кислородом, поступающим в плазму крови, а затем в эритроцит из легких. Одна молекула гемоглобина связывает четыре молекулы О₂. В образовавшемся соединении – оксигемоглобине (НbО₂) – каждая молекула кислорода ковалентно связана с атомом Fe²⁺ гема.

Эритроциты транспортируют кислород к тканям.

В капиллярах большого круга (в тканях) происходит дезоксигенация гемоглобина: кислород поступает в ткани. Гемоглобин, от которого отсоединились молекулы кислорода, называется дезоксигемоглобином (Нb):

Нb + О НbО₂

1. В капиллярах большого круга дезоксигемоглобин связывается с двуокисью углерода (СО₂ образуется в тканях и диффундирует в кровь). Соединение СО₂ с гемоглобином называется карбогемоглобином (НbСО₂). В отличие от О₂, связывающегося с Fe²⁺ гема, СО₂ образует связь с N- группами аминокислот глобина.

Нb + СО₂ НbСО₂

Чем больше молекул О₂ связывается с гемоглобином, тем меньше его сродство к СО₂ и наоборот. Подобная взаимосвязь между степенью оксигенации гемоглобина и способностью удерживать двуокись углерода позволяет одновременно насыщать гемоглобин кислородом и отдавать СО₂ легким.

3. При вдыхании угарного газа образуется карбоксигемоглобин (НbСО).

Нb + СО → НbСО

СО, как и О₂, связывается с Fe²⁺ гема, причем связь СО с гемом в 200 раз прочнее, чем кислорода. В связи с этим вдыхание даже небольших доз СО лишает О₂ возможности соединяться с гемом, что приводит к тяжелым последствиям, вплоть до летального исхода.

4. При попадании в кровь сильных окислителей происходит изменение степени окисления железа гема: Fe²⁺ трансформируется в Fe³⁺. Изменение степени окисления железа гема делает невозможным осуществление дыхательной функции гемоглобина (и эритроцита), в связи с тем, что только Fe²⁺ способно обратимо связывать и отдавать О₂. Гемоглобин, в состав которого входит Fe³⁺, называется метгемоглобином.

Регуляция сродства гемоглобина к кислороду

Степень сродства гемоглобина к кислороду зависит от ряда факторов, в том числе от способности гемоглобина связываться с 2,3-дифосфоглицератом (2,3-ДФГ).

В ходе анаэробного метаболизма в эритроците образуется 1,3-дифосфоглицерат, который затем преобразуется в 2,3-дифосфоглицерат.

2,3-ДФГ связывается с молекулой гемоглобина.

Занимая место в центральной полости гемоглобина, 2,3-ДФГ снижает сродство гемоглобина к кислороду.

Важно отметить, что гемоглобин является аллостерическим белком – высокомолекулярным образованием, свойства которого зависят от пространственного расположения определенных групп молекулы.

В связи с различиями в структуре глобина гемоглобина А и гемоглобина F 2,3-ДФГ образует с гемоглобином плода менее прочное соединение, чем с гемоглобином взрослого. Поэтому гемоглобин плода, имея более высокое сродство к кислороду, чем НbА, забирает кислород из крови матери, протекающей по сосудам плаценты.