9. Склад, будова та функції рнк.

Молекули рибонуклеїнових кислот (РНК) мають подібну до ДНК будову, але складаються лише з одного ланцюга. Відомо три основні типи РНК: інформаційна, або матрична (іРНК, або мРНК), транспортна (тРНК) і рибосомна (рРНК). Вони розрізняються місцем розташування в клітині, формою, розмірами та функціями.

Ознаки порівняння	ДНК	РНК
Особливості будови молекули	полімер	полімер
Кількість ланцюгів у молекулв	два	один
Мономер	нуклеотид	нуклеотид
Будова мономера	Азотиста основа	Азотиста основа
Азотисті основи у складі мономера	аденін (А), тимін (Т), гуанін (Г), цитозин (Г).	аденін (А), урацил (У), гуанін (Г), цитозин (Ц).
Реалізація принципу комплементарності	А-Т; Г-Ц;	А-У; Г-Ц
Структура нуклеїнових кислот	І,ІІ,ІІІ	І,ІІ,ІІІ

Ознаки для порівняння	тРНК	мРНК (іРНК)	рРНК
Вміст у %	Близько 10% від загальної кількості РНК	Близько 10 % від загальної кількості РНК	До 80% від загальної кількості РНК
Місце знаходження	В цитоплазмі	В цитоплазмі	У складі рибосом
Розміри	70-90 нуклеотидів	Кілька сотень-кілька тисяч нуклеотидів	Кілька тисяч нуклеотидів
Структури	І, ІІ. ІІІ-у вигляді листка конюшини	І, ІІ, ІІІ	І,ІІ,ІІІ
Функції	Транспортують амінокислот до місця cинтезу білка	Несуть інформацію про послідовність амінокислот у білку	Складають основу рибосоми

10. Склад, будова та функції білків.

Із органічних речовин, що входять в склад живих організмів, найбільш важливими в біологічному відношенні і найбільш складними за хімічною структурою є білки. Одне з визначень поняття «життя» так і звучить: життя – це форма існування білкових тіл.

Термін „білки” виник вперше в зв'язку із знаходженням в тканинах тварин і рослин речовин, що подібні за деякими властивостями до яєчного білка (при нагріванні вони розкладаються). Ці речовини Мульдер в 1838 р. назвав протеїнами (з грец. proteous - перший), тобто вони являються важливими складовими живої матерії, без якої неможливе життя. Нині поняття „білки” - збірне для цілого класу речовин.

При вивченні хімічної структури білків було встановлено, що основною їх структурною одиницею – мономером – являються амінокислоти. Таким чином білки – це високомолекулярні, органічні, N – вмісні біополімери, які складаються в основному з амінокислот. Загальна формула амінокислот має вигляд:

аміногрупа карбоксильна група

радикал

Наявність аміногрупи та карбоксильної групи є спільною ознакою для всіх амінокислот. Аміногрупа зумовлює основні властивості амінокислоти, карбоксильна – кислотні. Таким чином в цілому молекула амінокислоти проявляє амфотерні хімічні властивості. Радикал – у кожної амінокислоти різний і визначає індивідуальні властивості молекули.

При аналізі складу білків представників різних царств живої природи виявилось, що усі вони складаються з комбінацій 20 видів амінокислот. До сьогодні усі вони добре вивчені:

Амінокислотні ланцюжки завдовжки від двох до кількох десятків амінокислотних залишків зазвичай називають пептидами, при більшому ступені полімеризації — власне білками або протеїнами, хоча цей поділ вельми умовний. Поліпептидний ланцюг утворюється шляхом взаємодії молекул амінокислот:

Пептидний зв’язок

Виділяють чотири рівні структури білків:

• Первинна структура —послідовність амінокислотних залишків у пептидному ланцюжку. Саме первинна структура найбільшою мірою визначає властивості сформованого білка і є індивідуальною для кожного організму.

• Вторинна структура — впорядковування фрагменту поліпептидного ланцюжка, стабілізоване водневими зв'язками і гідрофобними взаємодіями. Найпоширеніший тип вторинної структури білків – спіраль

• Третинна структура — повна просторова будова цілої білкової молекули, стабілізована водневими зв’язками, дисульфідними містками тощо. Білки що складаються з одного поліпептидного ланцюга, мають тільки третинну структуру.

• Проте деякі білки побудовані з кількох ланцюгів. Для них уведено поняття четвертинної структури, що описує взаємне розташування поліпептидних ланцюгів один відносно одного.

Як правило, білки протягом досить довгого часу зберігають структуру і, отже, фізико-хімічні властивості, наприклад, розчинність, в умовах, до яких пристосований даний організм або які підтримуються в його межах в результаті збереження гомеостазу. Різка зміна цих умов, наприклад, внаслідок нагрівання або обробки білка кислотою чи лугом, приводить до втрати четвертинної, третинної і вторинної структур білка, цей процес називається денатурацією. Процес денатурації є оборотним: за умови що первинна структура молекули залишилась неушкодженою, можливе відновлення вторинної, третинної, четвертинної структур. Процес відновлення називається ренатурацією. Процес руйнування усіх структур білка, включаючи первинну має назву деструкція.

Функції білка	Приклади
Будівельна	Утворюють основу цитоплазми та входять до складу усіх органел клітини.
Каталітична	Більшість ферментів, які каталізують хімічні реакції мають білкову природу.
Рухова	Будь який рух у живій природі здійснюється білковими структурами клітин.
Транспортна	Білок гемоглобін транспортує кисень та вуглекислий газ. Альбумін – вищі жирні кислоти тощо.
Захисна	Білкову природу мають чинники імунітету антитіла. Білок входить до складу шкіри, волосяного покриву ссавців.
Регуляторна	Ряд гормонів за своєю будовою належить до білків (інсулін, глюкагон).
Запасна	Білки здатні накопичуватись як запасна речовина переважно у рослин. У тварин - овоальбумін (яйцеклітини) та казеїн (молоко).
Опорна	Сухожилля, суглоби, кістки скелета у своєму складі містять білки.