
- •1.Ферменты. Биологическая роль. Структурно-функциональная организация. Активный центр, его участки. Кофакторы и апоферменты. Понятие об энзимопатиях. Энзимотерапия.
- •3.Глюкокортикоиды. Химическая природа, образование, ткани-мишени. Влияние глюкокортикоидов на углеводный, белковый и липидный обмены.
- •1.Различие и сходство неорганических и органических катализаторов. Механизм ферментативного катализа.
- •2.Переваривание белков в двенадцатиперстной кишке. Протеазы поджелудочной железы и энтероцитов: механизм активации, химизм действия, продукты переваривания. Механизм всасывания аминокислот.
- •3.Гормоны щитовидной железы. Химическая природа, образование, ткани-мишени. Регуляция тироксином обмена веществ.
- •1.Регуляция активности ферментов. Направления, уровни регуляции, биологическое значение. Механизмы регуляции: ковалентная модификация структуры, аллостерическая регуляция.
- •3.Кровь. Клеточные и неклеточные компоненты, их биологическая роль.
- •1.Механизмы конкурентного и неконкурентного ингибирования ферментов. Значение для токсикологии. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.
- •2.Дезаминирование аминокислот. Реакции прямого и непрямого окислительного дезаминирования, ферменты, механизм, продукты реакций. Пути превращений альфа-кетокислот на примере пирувата.
- •3.Плазма крови, химический состав. Неорганические вещества. Биологическая роль. Диагностическое значение определения в плазме крови концентрации натрия, калия, кальция, фосфора, железа.
- •1.Номенклатура и классификация ферментов, связь с видом катализируемой реакции. Понятие об изоферментах, их биологическая роль. Энзимодиагностика.
- •3.Буферные системы тканей и крови. Роль в поддержании кислотно-основного равновесия в организме.
- •1.Белки, уровни структурной организации. Типы связей, стабилизирующих структуру белковой молекулы. Понятие о нативной конформации. Биологическая роль белков.
- •3.Белки плазмы крови. Альбумин, глобулины. Место синтеза, биологическая роль. Белки острой фазы воспаления.
- •1.Первичная и вторичная структуры белка. Механизм спирализации и образование складчатости полипептидов. Особенности состава и структуры глобулярных и фибриллярных белков (кератин, коллаген, эластин).
- •1.Третичная и четвертичная структура белка, химические связи их стабилизирующие. Субъединицы и домены. Кооперативное взаимодействие субъединиц, значение для функционирования белков.
- •1.Физико-химические свойства белков (заряд, гидратная оболочка). Факторы, влияющие на заряд и гидратную оболочку. Понятие об электрофорезе и диализе.
Экзаменационные билеты по биохимии для студентов 2 курса педиатрического факультета
Билет № 1
1.Ферменты. Биологическая роль. Структурно-функциональная организация. Активный центр, его участки. Кофакторы и апоферменты. Понятие об энзимопатиях. Энзимотерапия.
Ферменты (энзимы) - высокоспецифичные белки, выполняющие функции биологических катализаторов
Катализатор - вещество, ускоряющее химическую реакцию
Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е)
Биологическая роль
Ускорение биохимических реакций, за счёт снижения энергии активации
Структурно-функциональная организация
Активный центр – участок взаимодействующий с субстратом
образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.
относительно изолирован от окружающей, белок, среды
сформированный аминокислотными остатками
каждый остаток благодаря своему индивидуальному размеру и функциональным группам формирует "рельеф" активного центра.
Субстратная специфичность- способность каждого фермента взаимодействовать лишь с одним или несколькими определёнными субстратами
Абсолютная субстратная специфичность-1фермент комплементарен 1субстрату
Групповая субстратная специфичность- фермент катализирует однотипные реакции с небольшим количеством (группой) структурно похожих субстратов.
Стериоспецифичность- при наличии у субстрата нескольких стерео-изомеров фермент проявляет абсолютную специфичность к одному из них
Каталитическая специфичность- фермент катализирует превращение присоединённого субстрата по одному из возможных путей его превращения. Это свойство обеспечивается строением каталитического участка
Контактный участок – связывает и удерживает молекулу субстрата, образовывая слабые типы связи
Каталитический участок - участвует в химических преобразованиях субстрата продукт реакции.
Кофакторы- ионы металов, являющиеся частью фермента. Нужны для проявления ферментативной активности у многих ферментов
Металлы могут участвовать в присоединении субстрата в активном центре фермента, путем стабилизации молекулы субстрата или активного центра (Mg2+, Mn2+, Zn2+, Co2+, Mo2+)
Металлы могут участвовать в стабилизации третичной и четвертичной структуры фермента (К+, Zn2+)
Металлы могут участвовать в ферментативном катализе (Fe2+, Cu2+- окислительно-восстановительные реакции)
Металлы могут участвовать в регуляции активности фермента (Са2+)
Апофермент-белковая часть фермента
Энзимопатии- нарушения функционирования ферментов в клетке
первичные-наследственные
вторичные-приобретённые
Энзимотерапия
Ограничение вследствие иммуногенности
Ферментные препараты, применяемые при гнойно-некротических процессах, обладающие протеолитической активностью (трипсин, рибонуклеаза, коллагеназа)
Ферментные препараты, улучшающие процессы пищеварения (пепсин, фестал, пензистал, мезим форте)
Системная энзимотерапия (смеси гидролитических ферментов растительного и животного происхождения)
Препараты системной энзимотерапии обладают противовоспалительным, противоотечным, фибринолитическим, иммуномодулирующим и вторично аналгезирующим действием
ВОБЭНЗИМ, ФЛОГЕНЗИМ, ВОБЭ-МУГАС
2.Переваривание белков в желудке. Механизм активации пепсина. Роль соляной кислоты в пищеварении, механизм образования. Участие гистамина, гастрина в регуляции образования и секреции соляной кислоты. Возможные последствия снижения или повышения секреции соляной кислоты.
Несколько типов клеток:
1)Обкладочные(париетальные)- соляная кислота+гликопротеин(внутренний фактор касла,связывает внешний- витамин В12,)
2)главные-пипсиноген
3)екл-гистамин
4)джи-гастрин(расположены на малой кривизне и в пилорической области)-активация главных к-ок
Активация пепсина:
1. белки в желудок- гистамин и гастрин
2.гистамин и гастрин- соляная кислота,гастрин-пипсиноген
3.солянная кислота+пипсиноген-пипсин(ограниченный протеолиз), актвные молекулы пепсина+пепсиноген-пепсин(аутокатализ)
Механизм образования соляной кислоты
1.из крови СО2-в клетку+вода-Н2СО3,под действием карбоангидразы,Н2СО3 диссоциирует- НСО3(выделяется в плазму в обмен на хлор)+водород
2.хлор и водород в вакуоль,где образуется соляная кислота
3.вакуоль сокращается под действием гастрина и поступает в желудок
Роль соляной кислоты
рН 1.5-2
активация пепсиногена
бактерицидное действие
денатурация белков
в 12-ти пёрстной кишке-клетки секретирующие секретин,холецистокенин,мотилин