4.3. Безпека у надзвичайних ситуаціях

4.3.1. Протипожежні та проти вибухові заходи

Працівники лабораторії повинні знати основні властивості використовуваних ними в роботі реактивів. Особливу увагу слід звертати на пожежо- і вибухонебезпечні характеристики речовин, здатність їх до утворення вибухонебезпечних сумішей з іншими реактивами. Після закінчення експериментів необхідно виключити електроприлади, газ, воду. Забороняється виливати легкозаймисті і горючі речовини в каналізацію. Усі роботи в лабораторії, пов'язані з можливим виділенням пожежонебезпечних парів і газів, повинні проводитися у витяжних шафах [9].

Лабораторні меблі і обладнання слід розташовувати так, щоб вони не перешкоджали евакуації людей у випадку надзвичайних ситуацій. Приміщення лабораторії повинні бути обладнані засобами пожежогасіння: вода, пісок, вогнегасники, покривала.

4.3.2. Організація евакуації працівників

З метою проведення організованої евакуації з приміщення лабораторії та будівлі інституту, запобігання проявам паніки і недопущення загибелі людей складено плану евакуації, де чітко позначені схеми евакуаційних шляхів та виходів. План евакуації розміщено на усіх поверхах інституту. В інституті також встановлено порядок оповіщення людей про пожежу. Евакуаційні шляхи і виходи відповідають загальним вимогам, а саме: вони ведуть з приміщень у прохід або коридор з безпосереднім виходом на сходовий майданчик; евакуаційні шляхи і виходи утримуються вільними, не захаращеними; розміри та кількість евакуаційних виходів, їхні конструктивні рішення, умови освітленості, їхнє оздоблення відповідають протипожежним вимогам будівельних норм. Лабораторія має один евакуаційний метод, у ній одночасно перебуває не більше десяти осіб. Над аварійним виходом є вказівник, двері відчиняються у напрямку виходу з приміщення і замикаються лише на внутрішні запори, які легко відмикаються при потребі.

ВИСНОВКИ

Після проведення досліджень можна зробити наступні висновки:

1. у сироватці крові хворих на СЧВ виявлено IgG-антитіла, що володіють сіалідазною активністю;

2. селективне звязування зазначених антитіл із глікопротеїном муцином дозволяє виділяти їх з високою ефективністю методом афінної хроматографії на колонці із муцин-сефарозою;

3. сіалідазна активність антисіалільних IgG-антитіл пригнічується інгібіторами клітинних сіалідаз;

4. IgG проявляють сіалідазну активність навіть після ренатурації із ПААГ;

5. сіалідазна активність асоційована із (Fab)₂ антисіалільних IgG-антитіл;

6. антитіла сироватки крові хворих на РС сіалідазної активності не проявляюь аналогічно до імуноглобулінів клінічно здоворих донорів;

7. для підвищення працездатності вміло організовано робоче місце, дотримано санітарно-гігієнічнічні вимоги та протипожежні заходи під час дослідів.

ЛІТЕРАТУРА

1. Брок И. Получение препаратов иммуноглобулинов / В кн.: Иммунологические методы. Под ред. Г. Фримеля [пер. с нем. А. П. Тарасова]. – М.: Медицина, 1970. – С. 391–392.

2. Жидецький В.Ц., Джигирей В.С., Мельников О.В. Основи охорони праці. – Львів: Афіша, 1999. – 348 с.

3. Захаров Л.М. Техника безопасности в химических лабораториях. – Л.: Химия, 1985. – 184 с.

4. Кіт Ю. Каталітично активні антитіла (натуральні абзими) в нормі та при патології // Праці НТШ Хем. Біохем. – 2008. – Т. 21. – С. 242–254.

5. Магорівська І. Б., Білий Р. О., Муноз Л., Геррманн М. Рівень сіалування антигістонових антитіл сироватки крові хворих на системний червоний вовчак // Біологічні Студії / Studia Biologica. – 2012. – Т. 6, № 3. – С. 5–14.

6. Науково–практичний коментар до закону України "Про охорону праці". – К.: Основа, 1997. – 528 с.

7. Наградова Н. К. Каталитические антитела // Соросовский образ. журнал. – 1996. – № 8. – С. 23–31.

8. Невинский Г. А., Канышкова Т. Г., Бунева В. Н. Природные каталитически активные антитела (абзимы) в норме и при патологии // Биохимия. – 2002. –T. 65, № 11. – C. 1473–1487.

9. Пожежна безпека. Нормативні акти та інші документи. – К.: Основа, 1997. – 446 с.

10. Правила безпечної експлуатації електроустановок споживачів. – К.: Основа, 1998. – 348 с.

11. Правила безпечної експлуатації електроустановок підприємств. – К.: Основа, 1999. – 240 с.

12. Alcậntara-Neves N. M. and Pontes-de-Carvalho L. C. Circulating trans-sialidase activity and trans-sialidase-inhibiting antibodies in Trypanosoma cruzi-infected mice // Parasitol Res. – 1995. – Vol. 81. – P. 560–564.

13. Arnold J., Wormald M. R., Sim R. B., [et al.]. The impact of glycosylation on the biological function and structure of human immunoglobulins // Annu.Rev.Immunol. – 2007. – Vol. 25. – P. 21–50.

14. Avrameas S. and Ternynck T. Natural autoantibodies: the other side of the immune system // Res. Immunol. – 1995. – Vol. 146. – P. 235–248.

15. Bailey T., Rowley K. A review of systemic lupus erythematosus and current treatment options // Formulary. – 2011. – Vol. 46. – P. 178–194.

16. Belogurov A., Kozyr A., Ponomarenko N., Gabibov A. Catalytic antibodies: balancing between Dr. Jekyll and Mr. Hyde // BioEssays. – 2009. – Vol. 10. – P. 1–11.

17. Bhattacharya A., Soni S., Jain R., Tiwari P. Systemic lupus erythematosus: a review // Pharmacology. – 2011. – Vol. 3. – P. 812–825.

18. Bilyy R., Tomin A., Mahorivska I., [et al.]. Antibody-mediated sialidase activity in blood serum of patients with multiple myeloma // J.Mol.Recognit. – 2011. – Vol. 24. – P. 576–584.

19. Calabresi P. A. Diagnosis and management of multiple sclerosis // Am Fam Physician. – 2004. – Vol. 70. – P. 1935–1944.

20. Chopyak V., Tolstiak Ya., Magoryvska I., [et al.]. Histone H1/MBP hydrolysing antibodies – novel potential marker in diagnosis of disease severity in systematic lupus erythematosus patients // Health. – 2010. – Vol. 2. – P. 1204–1207.

21. Chowdhury S. and Mandal C. O-acetylated sialic acids: multifaceted role in childhood acute lymphoblastic leukaemia // Biotechnol. J. – 2009. – Vol. 4. – P. 361–374.

22. Fraboulet A., Avale B., Debat H., [et al.]. A possible role of catalytic antibodies in metabolism // Immunol. Today. – 1999. – Vol. 20. – P. 474–475.

23. Gabibov A., Ponomarenko N., Tretyak E., [et al.]. Catalytic autoantibodies in clinical autoimmunity and modern medicine // Autoimm. Rev. – 2006. – Vol. 5. – P. 324–330.

24. Gabibov A. G., Gololobov G. V., Makarevich. O. I., [et al.]. DNA–hydrolyzing autoantibodies // Appl. Biochem. Biotechnol. – 1994. – Vol. 47. – P. 293–302.

25. Geijn F., Wuhrer M., Selman M., [et al.]. Immunoglobulin G galactosylation and sialylation are associated with pregnancy-induced improvement of rheumatoid arthritis and the postpartum flare: results from a large prospective cohort study // Arthritis Research & Therapy. – 2009. – Vol. 11, № 6. – P. 1–10.

26. Gill R. K., Mahmood S., Nagpaul J. P., Mahmood A. Functional role of sialic acid in IgG binding to microvillus membranes in neonatal rat intestine // Biol Neonate. – 1999. – Vol. 76. – P. 55–64.

27. Hanson C. V., Nishiyama Y., Paul S. Catalytic antibodies and their applications // Curr. Opin. Biotechnol. – 2005. – Vol. 16 – P. 631–636.

28. James L., Roversi P., Tawfik D. Antibody multispecificity mediated by conformational diversity // Science. – 2003. – Vol. 299. – P. 1362–1367.

29. Janeway C., Travers P., Walport M., [et al.]. Immunobiology: the immune system in health and disease // Garland: Garland Publishing Inc., 2004. – 360 p.

30. Jencks W. P. Catalysis in Chemistry and Enzymology // New York: McGraw Hill, 1969. – 288 p.

31. Kaneko Y., Nimmerjahn F., Ravetch J. V. Anti-inflammatory activity of immunoglobulin G resulting from Fc sialylation // Science. – 2006. – Vol. 313. – P. 670–673.

32. Kohler H. and Bona C. Multispecific antibodies // Int.Rev. Immunol. – 1988. – Vol. 3. – P. 1–146.

33. Kurien B. T. and Scofield R. H. Autoantibody determination in the diagnosis of systemic lupus erythematosus // Scan. J. Immunol. – 2006. – Vol. 64. – P. 227–235.

34. Magorivska I. B., Bilyy R. O., Havrylyuk A. M., [et al.]. Anti–histone H1 IgGs from blood serum of systemic lupus erythematosus patients are capable of hydrolyzing histone H1 and myelin basic protein // J. Mol. Recognit. – 2010. – Vol. 23. – P. 495–502.

35. Matsumoto A., Shikata K., Takeuchi F., Kojima N. and Mizuochi T. Autoantibody activity of IgG rheumatoid factor increases with decreasing levels of galactosylation and sialylation // J. Biochem. – 2000. – Vol. 128. – P. 621–628.

36. Matsuura K., Ohara K., Munakata H., Hifumi E., [et al.]. Pathogenicity of catalytic antibodies: catalytic activity of Bence Jones proteins from myeloma patients with renal impairment can elicit cytotoxic effects // J.Biol Chem. – 2006 – Vol. 387. – P. 543–548.

37. Mitali C. J., Vineeta S., Chitra M., Shyam S., Sandeep S. Identification of antibodies directed against O-acetylated sialic acids in visceral leishmaniasis: its diagnostic and prognostic role // Glycoconjugate Journal. – 1998. – Vol. 15. – P. 1141–1147.

38. Miyagi T., Wada T., Yamaguchi K., Hata K. Sialidase and malignancy: A mini review // GlycoconjugateJournal. – 2004. – Vol. 20. P. 189–198.

39. Miwa Y., Kobayashi T., Nagasaka T., [et al.]. Are N-glycolylneuraminic acid (Hanganutziu–Deicher) antigens important in pig-to-human xenotransplantation? // Xenotransplantation. – 2004. – Vol. 11. – P. 247–253.

40. Moe G. R., Flitter B. A., Ing J. Y., [et al.]. De-N-acetylated sialic acid is immunogenic and elicits antibodies that are protective against Neisseria meningitides // Vaccimonitor. – 2009. – Vol. 18. – P. 61–65.

41. Nevinsky G.A. and Buneva V. N. Catalytic antibodies in healthy humans and patients with autoimmune and viral diseases // J. Cell. Mol. Med. – 2003. – Vol. 7. – P. 265–276.

42. Nevzorova T. A., Temnikov D. A., Vinter V. G. Special features of the DNA–hydrolyzing activity of the antibodies in systemic lupus erythematosus // Biochemistry (Moscow). – 2003. – Vol.68. – P. 1616–1623.

43. Nguyen D. H., Tangvoranuntakul P. and Varki A. Effects of natural human antibodies against a nonhuman sialic acid that metabolically immune cells incorporates into activated and malignant // J Immunol. – 2005. – Vol. 175. – P. 228–236.

44. Nimmerjahn F., Anthony R. M., Ravetch J. V. Agalactosylated IgG antibodies depend on cellular Fc receptors for in vivo activity // Proc.Natl.Acad.Sci.USA. – 2007. – Vol. 104. – P. 8433–8437.

45. Padler-Karavani V., Yu H., Cao H., [et al.]. Diversity in specificity, abundance, and composition of anti-Neu5Gc antibodies in normal humans: Potential implications for disease // Glycobiology. – 2008. – Vol. 18. – P. 818–830.

46. Pal S., Chatterjee M., Bhattacharya D. K., [et al.]. O-acetyl sialic acid specific IgM in childhood acute lymphoblastic leukaemia // Glycoconjugate Journal. – 2001. – Vol. 18. – P. 529–537.

47. Paul S., Nishiyama Y., Planque S., Karle S., [et al.]. Antibodies as defensive enzymes // Springer Semin. Immunopathol. – 2005. – Vol. 26. – P. 485–503.

48. Paul S., Nishiyama Y., Planque S., Taguchi H. Theory of proteolytic antibody occurrence // Immunol Lett. – 2006. – Vol. 103. – P. 8–16.

49. Paul S., Voile D. J., Beach C. M., Dowell M. J. Catalytic hydrolysis of vasoactive intestinal peptide by human autoantibodies // Science. – 1989. – Vol. 244. – P. 1158–1162.

50. Pauling L. Nature of forces between large molecules of biological interest // Nature. – 1948. – Vol. 161. – P. 707–709.

51. Pillet D., Paon M., Vorobiev I. I., Gabibov A. G., [et al.]. Idiotypic network mimicry and antibody catalysis: lessons for the elicitation of efficient anti–idiotypic protease antibodies // J. Immunol. Methods. – 2002. – Vol. 269. – P. 5–12.

52. Sandbulte M. R., Jimenez G. S., Smith L. R., [et al.]. Cross-reactive neuraminidase antibodies afford partial protection against H5N1 in mice and are present in unexposed humans // PLoSMedicine. – 2007. – Vol. 4. – P. 265–272.

53. Sharma V., Heriot W., Trisler K., Smider V. A human germ line antibody light chain with hydrolytic properties associated with multimerization status // The Journal of Biological Chemistry. – 2009. – Vol. 284. – P. 33079–33087.

54. Stollar B. D. The origin and pathogenic role of anti–DNA autoantibodies // Curr. Opin. Immunol. – 1989. – Vol. 2. – P. 607–612.

55. Streicher H. Inhibition of microbial sialidases – what has happened beyond the influenza virus? // Curr. Med. Chem. – 2004. – Vol. 3. – P. 149–161.

56. Tahara H., Ide K., Basnet N. B., [et al.]. Immunological property of antibodies against N-glycolylneuraminic acid epitopes in cytidine monophospho-N-acetylneuraminic acid hydroxylase-deficient mice // J Immunol. – 2010. – Vol. 184. – P. 3269–3275.

57. Tan E. M. Autoantibodies in pathology and cell biology // Cell. – 1991. – Vol. 67. – P. 841–842.

58. Tramontano A., Janda K. D., Lerner R. A. Catalytic antibodies // Science. – 1986. – Vol. 234. – P. 1566–1570.

59. Tsonis P. A. and Dwivedi B. Molecular mimicry: structural camouflage of proteins and nucleic acids // Biochim. Biophys. Acta. – 2008. – Vol. 1783. – P. 177–187.

60. Varkiand A. and Gagneux P. Multifarious roles of sialic acids in immunity // Ann.N.Y.Acad.Sci. – 2012. – Vol. 1253. – P. 16–36.

61. Vázquez A., Rodríguez-Zhurbenko N. and López A. Anti-ganglioside anti-idiotypic vaccination: more than molecular mimicry // Frontiers in Oncology. – 2012. – Vol. 2. – P. 1–11.

62. Vlahakos D., Foster M. H., Ucci A. A., Barrett K. J., [et al.]. Murine monoclonal anti–DNA antibodies penetrate cells, bind to nuclei, and induce glomerular proliferation and proteinuria in vivo // J. Am. Soc. Nephrol. – 1992. – Vol. 2. – P. 1345–1354.

63. Warner T. G. and O’Brien J. S. Synthesis of 2’-(4-Methylumbelliferyl)-α-D-N-acetylneuraminic acid and detection of skin fibroblast neuraminidase in normal humans and in sialidosis // Biochemistry. – 1979. – Vol. 18. – P. 2783–2787.

64. Wentworth A. D., Jones L. H., [et al.]. Antibodies have the intrinsic capacity to destroy antigens // Proc. Natl. Acad. Sci. USA – 2000. – Vol. 97. – P. 10930–10935.

65. Wootla B., Lacroix–Desmazes S., [et al.]. Autoantibodies with enzymatic properties in human autoimmune diseases // Journal of Autoimmunity. – 2011. – Vol.65. – P. 1–7.