- •1.2 Вопрос. Белки, понятие, биологическая роль в детском организме. Физико – химические
- •3.2 Вопрос. Четвертичная структура. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков- гемоглобина и миоглобина.
- •4.2 Вопрос. Простые белки: альбумины, глобулины, гистоны, протамины. Особенности их строения, биологическая роль в детском организме.
- •6.2 Вопрос. Нуклеопротеины, химическое строение днк, рнк, биологическая роль.
- •7.2 Вопрос. Связи, формирующие первичную структуру полинуклеотидных цепей. Вторичная структура днк и рнк
- •5.2 Вопрос. Сложные белки: строение,характеристика тодельных групп, биологическая роль. Нуклеопротеины, химическое строение днк, рнк, биологическая роль.
- •8.2 Вопрос.Гемопротеины, химическое строение гемоглобина и миоглобина. Физиологические и аномальные гемоглобины (серповидноклеточная анемия, талассемии) Гликозилированный гемоглобин.
- •1.3. Витамины. Определение. Номенклатура и классификация. Функции витаминов. Гиповитаминозы и авитаминозы. Причины (экзо-, эндогенные). Антивитамины, механизм действия
- •3.3. Витамин рр, строение и биологическая роль. Над-зависимые дегидрогеназы.
- •5.3. Витамин в2, строение, роль (фад, фмн), суточная потребность, признаки авитаминоза.
- •7.3.. Витамин «в12», биологическая роль, явления недостаточности. Внутренний фактор Касла , его роль в усвоении витамина в12.Суточная потребность
- •1.4. Ферменты. Биологическая роль в детском организме. Классификация и номенклатура ферментов. Особенности синтеза и секреции ферментов у детей.
- •2.4.Химическая природа и строение ферментов. Активный (каталитический) и аллостерический (регуляторный) центры. Строение простых и сложных ферментов (гидролазы, дегидрогеназы, трансаминазы)..
- •4.4. Активаторы ферментов: ионы металлов, частичный протеолиз, фосфолирование и дефосфолирование
- •5.4.Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые,конкурентные. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.
- •6.4. Регуляция действия ферментов: аллостерические ингибиторы и активаторы. Регуляция активности по принципу обратной связи.
- •8.4.. Иммобилизованные ферменты, применение в медицине. Изоферменты лактатдегидрогеназы. Значение определения изоферментов в диагностике заболеваний.
- •2.5.Гормоны передней, средней и задней доли гипофиза. , особенности биологического дей ствия. Симптомы гипо- и гиперпродукции.
- •3.5.Вторичные мессенджеры (внутриклеточные посредники) гормонов. Циклический амф, его образование и распад. Аденилатциклаза и фосфодиэстераза. Действие ц-амф на протеинкиназы (адреналин, глюкагон).
- •4.5.Кальций как вторичный мессенджер гормонов. Кальмодулин. Образование и действие инозитолтрифосфата (иф3)и диацилглицерола (даг) как внутриклеточных сигнальных компонентов действия гормонов
- •5.5. Гормоны коры надпочечников. Химическое строение. Изменение метаболизма при гипер-, гипокортицизме (болезнь Аддисона, болезнь Иценко-Кушинга).
- •7.5. Половые гормоны, строение, влияние на обмен веществ и функции половых желез
- •2.6. Анаболизм. Катаболизм. Макроэргические соединения (атф,утф,цтф, креатин-фосфат), химическое строение, биологическая роль.
- •3.6.Цикл трикарбоновых кислот (цтк). Последовательность реакций. Связь с процессами окислительного фосфорилирования. Понятие о субстратном фосфорилировании. Энергетический эффект. Функции цтк.
- •V комплекс – атф-синтаза.
- •4.7.Анаэробный распад глюкозы ( гликолиз),значение анаэробного распада глюкозы. Эффект Пастера.
- •6.7. Представление о пентозофосфатном пути превращений глюкозы. Окислительная стадия (до образования рибозо-5-фосфат). Распространение и физиологическое значение у детей. Регуляция.
- •7.7. Гликоген- резервный гомополисахарид. Биосинтез гликогена. Мобилизация гликогена с образованием глюкозы в печени. Регуляция процессов. Гликогенозы.
- •Роль желчных кислот
- •2.8. Ресинтез жиров в стенке кишечника. Состав и строение транспортных форм липидо(липопротеинов ).
- •3.8.Основные фосфолипиды (фосфатидилхолин, фосфатидилэтаноламин, фосфатидилсерин), химическое строение, биологическая роль. Жировое перерождение печени. Липотропные факторы.
- •11.8. Лпнп и лпвп – транспортные формы холестерола в крови. Регуляция метаболизма холестерола. Биохимические основы гиперхолестеролемии (атеросклероз, желчнокаменная болезнь
- •9.8. Пути метаболизма ацетил-КоА в клетке. Кетоновые тела. Механизм биосинтеза. Биологическая роль. Причины и последствия возникновения кетонемии и кетонурии у детей.
- •7.8. Классификация высших жирных кислот. Биологическая роль. Ω-3 и ω-6 кислоты-незаменимые компоненты пищи. Биосинтез жирных кислот (липогенез), основные стадии процесса, особенности. Регуляция
- •8.8. Биосинтез нейтральных жиров (триацилглицеринов). Регуляция. Процессов. Ожирение, причины.
- •Нейтральные жиры.
- •3.9. Гниение белков в толстом кишечнике. Образование, всасывание в кровь и обезвреживание в печени токсичных продуктов гниения: фенол, скатол, индол, путресцин, кадаверин и др.
- •9.9. Представление о распаде и биосинтезе примидиновых нуклеотидов. Применение антифолатов для лечения злокачественных опухолей у детей.
- •3.10. Небелковые азотосодержащие вещества крови. Азотемия,виды, причины. Буферные системы крови, понятие об ацидозе и алкалозе.
- •4.10.Обмен гемоглобина, биосинтез гема и его регуляция. Распад гемоглобина. Неконъюгированный и конъюгированный билирубин.
- •1.11.Потребность детского организма в воде и минеральных элементах. Обмен кальция, фосфора, калия, натрия, серы в организме. Регуляция водно – солевого обмена.
- •1.12. Моча, физико-химические свойства. Особенности состава мочи у новорожденных и детей грудного возраста. Патологические составные части. Клиническое значение анализа мочи у детей.
4.4. Активаторы ферментов: ионы металлов, частичный протеолиз, фосфолирование и дефосфолирование
На скорость химических реакций оказывают влияние различные вещества. По характеру влияния вещества подразделяются на активаторы, увеличивающие активность ферментов, и ингибиторы (парализаторы), подавляющие активность ферментов. Активирование ферментов могут вызывать: 1)Присутствие кофакторов – ионы металлов Fe²+, Mg²+, Mn²+, Cu²+, Zn²+, АТФ, липоевая кислота. 2)Частичный их протеолиз. Ферменты желудочно-кишечного тракта вырабатываются в виде неактивных форм – зимогенов. Под влиянием различных факторов происходит отщепление пептида с формированием активного центра и зимоген превращается в активную форму фермента. Пепсиноген НСl пепсин + пептид Трипсиноген энтерокиназа трипсин + пептид Этот вид активирования предохраняет клетки желудочно-кишечного тракта от самопереваривания. Фосфорилирование и дефосфорилирование. Например: неакт. липаза + АТФ → липаза-фосфат (акт.липаза); липаза-фосфат+Н3РО4 → липаза (неакт. липаза)
5.4.Ингибиторы ферментов: обратимые и необратимые,конкурентные. Лекарственные препараты как ингибиторы ферментов.
Ингибиторы по характеру своего действия подразделяются на обратимые и необратимые. В основе такого деления лежит прочность соединения ингибитора с ферментом.
Обратимые ингибиторы – это соединения, которые нековалентно взаимодействуют с ферментом и могут отщепляться от фермента.
Необратимые ингибиторы – это соединения, которые образуют ковалентные, прочные связи с ферментом.
Необратимое ингибирование может быть специфическим и неспецифическим.
При специфическом ингибировании ингибиторы тормозят действие определенных ферментов, связывая отдельные функциональные группы активного центра. Например, тиоловые яды ингибируют ферменты, в активный центр которых входят SН-группы; угарный газ (СО) ингибирует ферменты, имеющие в активном центре Fe²+.
Неспецифические ингибиторы тормозят действие всех ферментов. К ним относятся все денатурирующие факторы (высокая температура, органические и минеральные кислоты, соли тяжелых металлов и др.).
Обратимое ингибирование может быть конкурентным. При этом ингибитор является структурным аналогом субстрата и конкурирует с ним за связывание в субстратсвязывающем участке активного центра.
Отличительная особенность конкурентного ингибирования состоит в том, что его можно ослабить или полностью устранить, повысив концентрацию субстрата.
Сукцинатдегидрогеназа (СДГ) – фермент цитратного цикла, дегидрирует сукцинат, превращая его в фумарат. Малонат, который структурно похож на сукцинат, связывается в активном центре СДГ, но не может дегидрироваться. Поэтому малонат – конкурентный ингибитор СДГ.
Многие лекарственные препараты являются конкурентными ингибиторами ферментов. Например, сульфаниламидные препараты, являясь структурными аналогами парааминобензойной кислоты (ПАБК) – основного фактора роста болезнетворных микроорганизмов, конкурируют с ней за связывание в субстратсвязывающем участке активного центра фермента. На этом основано противомикробное действие сульфаниламидных препаратов.