3.2 Вопрос. Четвертичная структура. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков- гемоглобина и миоглобина.

Белки, обладающие этой структурой, называют олигомерными ("олиго" - несколько). Это означает, что они построены из нескольких субъединиц.

Четвертичная структура - это способ укладки в пространстве нескольких полипептидных цепей, обладающих первичной, вторичной и третичной структурами, которые могут быть как одинаковыми, так и разными.

Примеры белков, обладающих четвертичной структурой: гемоглобин – состоит из 4 пептидных цепей- 2 цепи α и 2 цепи β. Строение тетрамерного гемоглобина представляют формулой 2α2β. При действии денатурирующих агентов тетрамерный гемоглобин диссоциирует на димеры и протомеры. Протомеры- наименьшие субъединицы. При удалении денатурирующих агентов, структура восстанавливается.

Основными силами стабилизирующими четвертичную структуру, являются нековалентные связи между контактными площадками протомеров, которые взаимодействуют друг с другом по типу комплементарности- универсальному принципу ,свойственному живой природе.

Гемоглобины могут различаться по белковой части, в связи с этим существуют физиологические и аномальные типы Нb. Физиологические Нb образуются на разных этапах нормального развития организма, а аномальные - вследствие нарушений последовательности аминокислот в глобине. Физиологические типы гемоглобинов отличаются друг от друга набором полипептидных цепей. Различают гемоглобины взрослых Нb А1 (96%), Нb А2 (2-3%), состоящий из 4 субъединиц: двух α-цепей и двух δ-цепей. Фетальный гемоглобин (гемоглобин новорожденных), обозначаемый HbF и состоящий из двух α-цепей и двух γ-цепей (1-2%). Нb А2 и Нb F обладают большим сродством к кислороду, чем Нb А1. Миоглобин имеет третичную структуру и представляет собой одну цепь Нb (153 аминокислоты). В отличие от Нb он в 5 раз быстрее связывает О₂. Кривая насыщения имеет вид гиперболы. В этом кроется большой биологический смысл, поскольку миоглобин находится в глубине мышечной ткани (где низкое парциальное давление О₂). Связывая О₂, миоглобин создает кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку О₂

4.2 Вопрос. Простые белки: альбумины, глобулины, гистоны, протамины. Особенности их строения, биологическая роль в детском организме.

Белки классифицируются на простые и сложные.

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины, глобулины.

Альбумины и глобулины относятся к белкам, широко распространенным в органах и тканях животных.

Альбумины - это белки небольшой молекулярной массы (70 тыс.), они имеют избыточный "-" заряд и кислые свойства из-за большого содержания глутаминовой кислоты. Высаливаются при 100% насыщении (NH₄)₂SO₄. Характерная их особенность - высокая адсорбционная способность, благодаря чему они могут выполнять транспортную роль. Альбумины поддерживают осмотическое давление, обуславливают рН крови, выполняют резервную функцию.

Глобулины - белки с большей молекулярной массой (в пределах 160-180 тыс.). Они слабокислые или нейтральные. Это неоднородная фракция, среди которой особо выделяют α₁, α₂, β, γ-глобулины. Глобулины выполняют защитную функцию, участвуют в свертывании крови, осуществляют транспорт холестерола, ряда витаминов, гормонов, ферментов, ионов меди и железа.

Гистоны - это белки основного характера, с молекулярной массой 12000-24000. Основные их функции заключаются в стабилизации пространственной структуры ДНК, а, следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция этих белков заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.

Протамины значительно отличаются аминокислотным составом и структурой, обладают резко выраженными основными свойствами из-за большого (80%) содержания аргинина. Их молекулярная масса не превышает 5000. Они, как и гистоны, поликатионные белки и связываются с ДНК в хроматине спермиев.