Синтез білка

Білки – це природні високомолекулярні нітрогеновмісні органічні сполуки, макромолекули яких побудовані із залишків α-амінокислот, з’єднаних пептидними зв’язками. Поліпептидні ланцюги будуються із десятків і сотен залишків молекул різних α-амінокислот, які з’єднуються різній послідовності, що призводить до величезного різноманіття поліпептидних сполук.

Схема утворення поліпептидного ланцюга:

О Н О О Н О

// | // || | //

Н₂N − СН − С + Н − N−СН − С → Н₂N − СН − С − N −СН − С + Н₂О

| \ | \ | | \

R₁ ОН R₂ ОН R₁ R₂ ОН

дипептид

О Н О Н О

|| | // | //

Н₂N − СН − С − N −СН − С + Н −N −СН − С →

| | \ | \

R₁ R₂ ОН R₃ ОН

О Н О Н О

|| | || | //

→ Н₂N − СН − С − N −СН − С −N −СН − С + Н₂О

| | | \

R₁ R₂ R₃ ОН

трипептид

Структура білка

Кожний білок має свою певну послідовність з’єднання α-амінокислотних ланок у поліпептидному ланцюзі.

Первинна структура — певна послідовність чергування залишків α-амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Саме вона визначає його біологічну функцію.

Вторинна структура — форма поліпептидного ланцюга, який скручений в спіраль, білкова молекула нагадує розтягнену пружину. Це так звана α-спіраль, яка стабілізується безліччю водневих зв'язків.

Третинна структура — просторове розташування поліпептидного ланцюга, яке визначає його конфігурацію. Так, у більшості білків поліпептидні ланцюги згорнуті особливим чином у компактну глобулу. Третинна структура зумовлює біологічну активність білка.

Четвертинна структура — розташування в просторі декількох поліпептидних ланцюгів у макромолекулі білка. До складу цієї структури можуть входити атоми металів, речовини небілкової природи.

Хімічні властивості білків

1. Гідроліз білків (відбувається ступінчасто під дією ферментів або під час нагрівання з лугами або кислотами):

О Н О Н О

|| | || | ||

Н₂N − СН − С − N −СН − С −N −СН − С – ··· + n Н₂О →

| | |

R₁ R₂ R₃

О О О

// // //

→ Н₂N − СН − С + Н₂N−СН − С + Н₂N − СН − С + ···

| \ | \ | \

R₁ ОН R₂ ОН R₃ ОН

2. Осадження білків із розчинів.

а) під дією розчинів солей легких металів і амонію білки осаджуються, осад, що утворюється розчиняється в надлишку води;

б) під дією розчинів солей важких металів (Fe, Hg, Pb), а також концентрованих кислот, лугів, спирту, під час нагрівання, дії радиації відбувається необоротне осадження (згортання) білків, вони втрачають свої властивості (денатурація білків).

Денатурація білків – це руйнування їх конфігурації (вторинної та третинної структури) під дією сильних кислот, лугів, солей важких металів, спирту,радіації та нагрівання.

3. Амфотерність. Наявність в радикалах α-амінокислотних ланок білків карбоксильних та аміногруп зумовлює амфотерні властивості білків: вони реагують з кислотами та основами, при цьому утворюються солі. Якщо в молекулі більше груп −СООН, ніж −NН₂, то білок виявляє властивості кислоти, якщо більше −NН₂, ніж −СООН, то білок виявляє властивості основи.

4. Кольорові реакції білків (якісні реакції на певні функціональні групи).

а) біуретова реакція – при взаємодії білків в лужному середовищі з солями Купруму (ІІ) (CuSO₄) з’являється фіолетове забарвлення (якісна реакція на пептидні групи);

б) ксантопротеїнова реакція – при дії концентрованої нітратної кислоти білки забарвлюються в жовтий колір (якісна реакція на ароматичні α-амінокислоти).