1. Ультраструктура и химический состав мышечной ткани. Белки мышечной ткани.

Химический состав мышц млекопитающих представлен в таблице 12. Как видно из таблицы 72 - 80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16 - 21%) образуют белки, остальное - органические вещества и минеральные соли.

Вещество	Содержание в мышцах, %
Вода	72 - 80
Белки	16,3 - 20,9
Гликоген	0,3 - 2
Фосфатиды	0,4 - 1,0
Холестерин	0,03 - 0,23
Креатин и креатинфосфат	0,2 - 0,55
Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин)	0,383 - 0,535
Свободные аминокислоты	0,1 - 0,7
Мочевина	0,002 - 0,2
Молочная кислота	0,01 - 0,2
Основные неорганические ионы:
К+	0,32
Na+	0,08
Са2+	0,007
Mg2+	0,02
Fe2+	0,026
Cl-	0,02

Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах - 4% всех мышечных белков, в саркоплазме - 30%, в митохондриях - 14%, в сарколемме - 15%, в ядрах и других клеточных органеллах - около 1%.

Кроме основных сократительных белков, характеристика которых была дана выше, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин - белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.

В мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланилгистидин), который принимает участие в ферментативном переносе фосфатных групп и оказывает стимулирующее влияние на передачу импульсов с нерва на мышцу, а также участвует в восстановлении утомленных мышц.

Из органических веществ небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ является главным источником энергии для мышечного сокращения, креатинфосфат - первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген - основной запасной источник энергии в мышце.

Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются в биосинтезе мышечных белков.

В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и молочная кислоты, а также ферменты гликолиза.

БЕЛКИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.

В зависимости от физико – химических свойств белки делятся на 3 группы: растворимые, нерастворимые и белки стромы.

Растворимые белки(саркоплазматические).К ним относятся белки, растворимы в воде и слабых солевых растворах. К ним относятся: миоальбумины - белки альбуминовой природы, близко подходящие по своим характеристикам к белкам плазмы крови.

Миоген – смесь белков, обладающих ферментативной активностью.

Миоглобин – мышечный гемоглобин, который способен связывать и депонировать значительное количество кислорода.

Парвальбумины - связывают и депонируют ионы кальция, и этим самым, возможно, участвуют в мышечном сокращении.

НЕРАСТВОРИМЫЕ (МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ) БЕЛКИ.

Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М растаором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) с молекулярной массой 200000 Тд каждая и четырех малых субьединиц (легкие цепи) с молекулярной массой по 20 Тд каждая.

Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина). ). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.

В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).

2. Химический состав мышечной ткани. Основные белки миофибрил и саркоплазмы.

Химический состав мышц млекопитающих представлен в таблице 12. Как видно из таблицы 72 - 80% массы мышцы составляет вода. Большую часть сухого остатка (16 - 21%) образуют белки, остальное - органические вещества и минеральные соли.

Вещество	Содержание в мышцах, %
Вода	72 - 80
Белки	16,3 - 20,9
Гликоген	0,3 - 2
Фосфатиды	0,4 - 1,0
Холестерин	0,03 - 0,23
Креатин и креатинфосфат	0,2 - 0,55
Азотсодержащие вещества (креатинин, карнозин, ансерин, карнитин)	0,383 - 0,535
Свободные аминокислоты	0,1 - 0,7
Мочевина	0,002 - 0,2
Молочная кислота	0,01 - 0,2
Основные неорганические ионы:
К+	0,32
Na+	0,08
Са2+	0,007
Mg2+	0,02
Fe2+	0,026
Cl-	0,02

Распределение белков в клетке выглядит так: в миофибриллах - 4% всех мышечных белков, в саркоплазме - 30%, в митохондриях - 14%, в сарколемме - 15%, в ядрах и других клеточных органеллах - около 1%.

Кроме основных сократительных белков, характеристика которых была дана выше, следует отметить еще два: миостромин и миоглобин. Миостромин участвует в образовании сарколеммы и линии Z. Миоглобин - белок, по строению и функции подобный гемоглобину; первичная структура миоглобина приведена выше. В отличие от гемоглобина он не обладает четвертичной структурой; однако сродство миоглобина к кислороду намного выше, чем у гемоглобина.

В мышцах человека содержится дипептид карнозин (аланилгистидин), который принимает участие в ферментативном переносе фосфатных групп и оказывает стимулирующее влияние на передачу импульсов с нерва на мышцу, а также участвует в восстановлении утомленных мышц.

Из органических веществ небелковой природы отметим АТФ, креатинфосфат и гликоген. АТФ является главным источником энергии для мышечного сокращения, креатинфосфат - первый резерв ресинтеза АТФ; гликоген - основной запасной источник энергии в мышце.

Фосфатиды и холестерин входят в состав различных мембран мышечного волокна. Свободные аминокислоты используются в биосинтезе мышечных белков.

В мышце содержится ряд промежуточных продуктов обмена углеводов. К ним относятся, прежде всего, пировиноградная и молочная кислоты, а также ферменты гликолиза.

НЕРАСТВОРИМЫЕ (МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ) БЕЛКИ.

Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М растаором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) с молекулярной массой 200000 Тд каждая и четырех малых субьединиц (легкие цепи) с молекулярной массой по 20 Тд каждая.

Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина). ). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.

В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).

3. Механизм мышечного сокращения и расслабления. Особенности энергетического обмена в мышечной ткани на примере жевательных мышц.

Механизм мышечного сокращения 1. Сродство комплекса "миозин-АТФ" к актину очень низкое. 2. Сродство комплекса "миозин-АДФ" к актину очень высокое. 3. Актин ускоряет отщепление АДФ и Ф от миозина и при этом происходит конформационная перестройка - поворот головки миозина. 1-я стадия Фиксация АТФ на головке миозина. 2-я стадия Гидролиз АТФ. Продукты гидролиза (АДФ и Ф) остаются фиксированными, а выделившаяся энергия аккумулируется в головке. Мышца готова к сокращению. 3-я стадия Образование комплекса "актин-миозин". Он очень прочен. Может быть разрушен только при сорбции новой молекулы АТФ. 4-я стадия Конформационные изменения молекулы миозина, в результате которых происходит поворот головки миозина. Освобождение продуктов реакции (АДФ и Ф) из активного центра головки миозина. Головки миозина "работают" циклично, как плавники у рыбы или как весла у лодки, поэтому этот процесс называется "весельным механизмом" мышечного сокращения. Исследователь Дьерди впервые выделил чистые актин и миозин. In vitro были созданы необходимые физиологические условия, при которых наблюдалось спонтанное образование толстых и тонких нитей, затем был добавлен АТФ - в пробирке происходило мышечное сокращение.