Тема: Белки

Вопросы:

1. Биологическая роль белков.

2. Классификация белков

3. Переваривание и усвоение пищевых белков

4. Превращение белков и аминокислот в тканях

5. Регуляция обмена белков и роль нуклеиновых кислот.

1. Биологическая роль белков.

Белки – это сложные высокомолекулярные органические вещества, построенные из аминокислот соединённых между собой пептидными связями (-СО-NH-).

R – CH – COOH

|

NH

В состав белков организма человека входят только l аминокислоты.

Всего входят 20 видов аминокислот. Из них 10 заменимых (могут синтезироваться в организме) и 10 незаменимых (в организме не синтезируются, должны поступать с пищей).

Полноценные белки – содержат все незаменимые аминокислоты. Суточная потребность около 1,3-1,5 г/кг. Для спортсменов 2,0-2,5 г/кг. Наиболее высока потребность белка для спортсмена в скоростно-силовых видах спорта.

Пищевые источники: мясо (18-22%), сыр (20-36%), яйцо (13%), творог (18-20%), горох (26%), пшено (10%), хлеб (5-8%). В питание должно быть не менее 60% полноценных белков.

Основные функции белков в организме:

1. Пластическая

2. Регуляторная (ферменты, гормоны, рецепторные белки)

3. Опорная

4. Сократительная

5. Защитная

6. Транспортная

7. Энергетическая

8. Дыхательная

Белки являются основным азотсодержащим веществом в организме (15-18% N). Поэтому азотистый баланс организма отражает в основном процессы обмена белков. Различают три основных состояния организма по азотистому балансу:

1. Азотистое равновесие = [N_{потребление организмом}]=[N_{выделяемый из организма}]=1

2. Положительный азотистый баланс = [N_{потребляемым организмом}]>[N_{выделяемый из организма}]>1

3. Отрицательный баланс = [N_{потребляемый}]<[N_{выделяемый}]<1

2. Классификация белков.

В зависимости от строения молекул белки подразделяют на две группы:

1. Протеины – это простые белки, состоят только из остатков аминокислот.

2. Протеиды – это сложные белки, состоят из остатков аминокислот и веществ не белковой природы.

1. Протеины:

• глобулины (слабокислые, плохо растворимые в воде).

• альбумины (нейтральные, растворяются в H2O)

• гистоны (ядерные белки)

• склеропротеины - растворимы в воде и даже в кислотах (кератин, фиброин, эластин), выполнят механо-защитную функцию.

• протамины (щелочные свойства)

• проламины

• глютамины (растительные белки)

2. Протеиды

• нуклеопротеиды

• фосфопротеиды

• липопротеиды

• глюкопротеиды (муцины и мукоиды)

• хромопротеиды – окрашенные белки, содержат пигменты (гемоглобин, миоглобин, цитохромы, цитохром оксидаза, белок хлорофилл).

3. Переваривание и усвоение пищевых белков

Ротовая полость:

Белки не перевариваются.

Желудок:

рН = 1,5-2. Основной фермент пепсин (пепсиноген – неактивная форма). В переваривании участвует соляная кислота HCl.

Роль HCl:

1. Создаёт оптимум для рН для действия пепсина.

2. Активирует пепсиноген в пепсин.

3. Вызывает набухание пищевых белков.

4. Обладает антибактерицидным действием (в сильно-кислой среде погибают микроорганизмы).

Продуктами распада белков в желудке являются высокомолекулярные полипептиды и небольшое количество аминокислот.

Тонкий кишечник, 12 перстная кишка:

рН = 7,5-9,0. Ферменты: трипсин (трипсиноген), химотрипсин (химотрипсиноген), пептидазы кишечного сока (карбоксипептидаза, дипептидаза).

Трипсин активируется ферментом кишечного сока энтеропептидазы, действует на белки и высокомолекулярные полипептиды, образуются низкомолекулярные полипептиды.

Химотрипсин – активируется трипсином, действует на низкомолекулярные полипептиды. Образуются простые пептиды и дипептиды. Простые пептиды и дипептиды подвергаются распаду до аминокислот ферментами пептидазы.

Аминокислоты – это основной продукт гидролиза пищевых белков, легко всасываются ворсинками и через кровь транспортируются к органам и тканям.

В клетках тканей собственные белки в процессе обмена могут подвергаться распаду с участием ферментов тканевых протеиназ, а так же катепсинов. Аминокислоты могут использоваться в обмене веществ, в процессах синтеза различных веществ (в основном клеточных белков) и в процессах распада, в основном в энергетических процессах.

Превращение аминокислот в тканях.

Наиболее важными реакциями превращения аминокислот являются:

• окислительное дезаминирование (отнятие группы NH₂).

• декарбоксилирование (отнятие группы COOH).

• переаминирование – это реакция взаимодействия аминокислоты с кетокислотой и обмена между ними группами NH₂ и СО. Благодаря этой реакции в клетках могут образовываться необходимые заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты в организме не синтезируются и должны обязательно поступать с пищей.

R₁ R₂ R₁ R₂

| | | |

C = O + H – C – NH₂ H – C – N₂ + C = O

| | | |

COOH COOH COOH COOH

Кетокислота А-к-та А-к-та Кетокислота