4. Мембранні білки, ковалентно зв’язані з ліпідами.

Багато мембранних білків еукаріотів та прокаріотів ковалентно пов'язаності з ліпідами, які приєднуються до поліпептидів після трансляції. У деяких випадках ці ліпіди відіграють роль гідрофобного «якоря», за допомогою якого білок прикріплюється до мембрани. В інших випадках роль ліпідів менш очевидна; можливо, вони беруть участь в процесі міграції білка у відповідну область клітки або (як у випадку білків оболонки вірусів) в злитті мембран.

В якості прикладу найбільш повно охарактеризованого білка прокаріотів можна привести ліпопротеїн Брауна - основний ліпопротеїн зовнішньої мембраньї Е.coli. Зріла форма цього білка містить ацилгліцерол, зв'язаний тіоефірним зв'язком з N-кінцевим цистеїном. Крім того, N-кінцева аміногрупа зв'язана з жирною кислотою амідним зв'язком.

Мембранні білки еукаріот часто бувают ковалентно зв'язані з ліпідами. Їх можна розділити на три класи: 1) білки, зв’язані з міристиновою кислотою; 2) білки, зв’язані з пальмітиновою кислотою; 3) білки, зв’язані з глікозилфосфатидилінозитолом.

Білки, зв’язані з жирними кислотами локалізовані в основному на цитоплазматичній поверхні плазматичної мембрані, а білки, звязані з фосфатидилінозитолом - на зовнішній.

Міристинова кислота приєднується до білка через амідний зв'язок з N-кінцевих гліцином, причому, ймовірно, це відбувається одночасно з трансляцією на рибосомах. Пальмітинова кислота найчастіше приєднується до білків шляхом утворення тіоефірного зв'язку з цистеїном або гідроксиефірного зв'язку з серином і треоніном. Ці амінокислотні залишки звичайно розташовані всередині основної частини поліпептиду поблизу трансмембранної ділянки, як правило, на цитоплазматичній стороні. Приєднання пальмітинової кислоти відбувається посттрансляційно.

Невеликий клас еукаріотичних білків плазматичної мембрани приєднується до зовнішньої поверхні клітини за допомогою ковалентно зв'язаного глікофосфоліпіду - похідного фосфатидилінозитолу. Цей зв'язок завжди локалізований на С-кінці амінокислоти. Фосфоліпідний якір приєднується посттрансляційно після протеолітичного відщеплення амінокислот 17-31 від карбоксильного кінця молекули-попередника. Цей якір в деяких випадках є єдиним способом прикріплення білка до мембрани, оскільки в присутності фосфоліпази С відбувається від'єднання білка від мембрани.

Деякі мембранні білки, ковалентно зв’язані з ліпідами

I. Прокаріоти

1. Ліпопротеїни зовнішньої мембрани бактерії Е. coli

2. Пеніциліназу (B. licheniformis)

3. Цитохромна субодиниця реакційного центру

II. Еукаріоти

(А) Білки, до яких приєднана міристинова кислота

1. Р60^src

2. Каталітична субодиниця сАМР-протеїнкінази

3. NАРН-цитоxром b₅-редуктаза

4. α-субодиниця гуаніннуклеотидзв’язуючого білка

(Б) Білки, до яких приєднана пальмітинова кислота

1. Р21^ras

2. Глікопротеїн G вірусу везикулярного стоматиту

3. НА-глікопротеїн вірусу грипу

4. Трансфериновий рецептор (ссавці)

5. Родопсин

6. Анкірін

(В) Білки з глікозилфосфатидилінозитольним якорем

1. Глікопротеїн Тhу-1

2. Поверхневий глікопротеїн трипаносом

3. Ацетилхолінестераза

4. 5'-нуклеотидази

5. Лужна фосфатаза

6. Адгезивна молекула нервових клітин (N-САМ)