Список использованных источников

1 Carrell R.W. Conformational disease/ R.W. Carrell, D.A. Lomas// Lancet. – 1997. – V. 350. – P. 134-138.

2 Benson M.D. Aging, amyloid and cardiomyopathy/ M.D. Benson// New Eng. J. Med. – 1997. V. 336. – P. 502-504.

3 Buxbaum J.N. Transthyretin: the servant of many masters/ J.N. Buxbaum, N. Reixach// Cell. Mut. Life Sci. – 2009. – V. 66. – P. 3095–3101.

4 Kelly J.W. A chemical approach to elucidate the mechanism of transthyretin and protein amyloid fibril formation/ J.W. Kelly, P.T. Lansbury// Amyloid – 1994. – V. 1. – P. 186-205.

5 Sasaki H. Structure of the chromosomal gene for human serum prealbumin/ H. Sasaki, N. Yoshioka, Y. Takagi, Y. Sasaki// Gene. – 1985. – V. 253, №37. – P. 191-197.

6 Wilce J. A. Synthesis of an analog of the thyroid hormone-binding protein transthyretin via regioselective chemical ligation/ J. A. Wilce, S.G. Love, S.J. Richardson, P.F. Alewood, and D.J. Craik // Journal of Biological Chemistry. – 2001. – V. 276. – P. 25997-26003.

7 Биохимия: учебник для вузов/ под ред. Е.С. Северина. – М.: Мир, 2003. – 779 с.

8 Saraiva M.J.M. Transthyretin mutations in hyperthyroxinemia and amyloid diseases/ M.J. Saraiva// Hum. Mutat. – 2001. – V. 17, №6 – P. 493-503.

9 Hamilton J.A.The x-ray crystal structure refinements of normal human transthyretin and the amyloidogenic Val-30-->Met variant to 1.7-A resolution/ J.A. Hamilton, L.K. Steinrauf, B.C. Braden, J. Liepnieks, M.D. Benson, G. Holmgren, O. Sandgren, L.Steen // J. Biol. Chem. – 1993. – V. 268. – P. 2416-2424.

10 Herbert J. Transthyretin: a choroid plexus-specific transport protein in human brain/ J. Herbert, J.N. Wilcox, K.T.C. Pham, R.T.Jr. Fremeau, M. Zeviani, A. Dwork, D.R. Soprano, A. Makover, D.S. Goodman, E.A. Zimmerman, J.L. Roberts, E.A. Schon// Neurology. – 1986. – V.36. – P. 900—911.

11 Reiber H. Dynamics of brain-derived proteins in cerebrospinal fluid/ H. Reiber// Clinica Chimica Acta. – 2001. – V. 310. – P. 173—186.

12 Vatassery G. T. A sensitive assay of transthyretin (prealbumin) in human cerebrospinal fluid in nanogram amounts dy ELISA/ G. T. Vatassery, H.T. Quach, W.E. Smith, B.A. Benson and J.H. Eckfeldt// Clinica Chimica Acta. – 1991. – V. 197. – P. 19—25.

13 Episkopou V. Disruption of the transthyretin gene results in mice with depressed levels of plasma retinol and thyroid hormone/ V. Episkopou, S. Maeda, S. Nishiguchi, K. Shimada, G.A. Gaitanaris, M.E. Gottesman, E.J. Robertson// Proc. Nat. Acad. Sci. – 1993. – V. 90. – P. 2375-2379.

14 Физиология человека. – М.: Медицина, 2003. – 656 с.

15 Schwarzman A.L. Transthyretin sequesters amyloid b protein and prevents amyloid formation/ A.L. Schwarzman, L. Gregori, M.P. Vitek, S. Lyubski, W.J. Strittmatter, J.J. Enghild, R. Bhasin, J. Silverman, K.H. Weisgraber, P.K. Coyle, M.G. Zagorski, J. Talafous, M. Eizenberg, A.M. Saunders, A.D. Roses, D. Goldgaber/ Proc. Natl. Acad. Sci. – 1994. – V. 9. – P. 8368-8372.

16 Saraiva M.J. Amyloid fibril protein in familial amyloidotic polyneuropathy, Portuguese type. Definition of molecular abnormality in transthyretin (prealbumin)/ M.J. Saraiva, S. Birken, P.P. Costa, D.S. Goodman// The Journal of clinical investigation. – 1984. – V. 74. – P. 104-119.

17 Soares M. L. Susceptibility and modifier genes in Portuguese transthyretin V30M amyloid polyneuropathy: complexity in a single-gene disease/ M. L. Soares, T. Coelho, A. Sousa, S. Batalov, I. Conceicao, M.L. Sales-Luis, M. D. Ritchie, S.M. Williams, C.M. Nievergelt, N.J. Schork, M.J. Saraiva, J.N. Buxbaum// Hum. Molec. Genet. – 2005. – V. 14. – P. 543-553.

18 Kelly J.W. Alternative conformations of amyloidogenic proteins govern their behavior/ J.W. Kelly// Curr. Opin. Struct. Biol. – 996. V. 6. P. 11-17.

19 Blake C. C. F. Structure of prealbumin: secondary, tertiary and quaternary interactions determined by Fourier refinement at 1.8A/ C.C.F. Blake, M. J. Geisow, S. J. Oatley, B. Rerat, and C. Rerat. // J. Mol. Biol. – 1978. – №121. – P. 339-356.

20 Lashuel H.A. The most pathogenic transthyretin variant, L55P, forms amyloid fibrils under acidic conditions and protofilaments under physiological conditions/ H.A. Lashuel, C. Wurth, L. Woo, J.W. Kelly// Biochemistry. – 1999. – V. 38. – P. 13650-13573.

21 Шавловский М.М. Молекулярные и генетические основы этиопатогенеза амилоидозов/ М.М. Шавловский// Мед. акад. Журнал. – 2010. – № 4. – с. 63-81.

22 Sekijima. Y. Familial Transthyretin Amyloidosis/ Y. Sekijima, K. Yoshida, T. Tokuda, S. Ikeda// GeneReviews[http://www.ncbi.nlm.nih.gov]. – 2001.

23 Hellman U. Heterogeneity of penetrance in familial amyloid polyneuropathy, ATTR Val30Met, in the Swedish population/ U. Hellman, F. Alarcon, H.E. Lundgren et al.// Amyloid. – 2008. – №15. – P. 181-186.

24 Tan S.Y. Amyloidosis/ S.Y. Tan, M.B. Perys// Histopathology. – 1994. – V. 25. – P. 403-414.

25 Benson, M. D. Inherited amyloidosis/ M.D. Benson// J. Med. Genet. – 1991. – V. 28. – P. 73-78.

26 Carrell R.W. Conformational disease/ R.W. Carrell, D.A. Lomas// Lancet. – 1997. – V. 350. – P. 134-138.

27 Buxbaum J.N. Animal models of human amyloidoses: Are transgenic mice worth the time and trouble?/ J.N. Buxbaum// FEBS Letters. – 2009. – V. 583. – P. 2663-2673.

28 Merlini G. Molecular mechanisms of amyloidosis/ G. Merlini, V. Bellotti// N. Engl. J. Med. – 2003. – V. 349. – P. 583-596.

29 Massimo Stefani. Protein folding and misfolding on surfaces/ S. Massimo// Int. J. Mol. Sci. – 2008. – V. 9. – P. 2515-2542.

30 Sunde M. Structure of amyloid fibrils by electron microscopy and X-ray diffraction/ M. Sunde, C.C. Blake// Adv. Protein Chem. – 1997. – V. 50. – P. 123-159.

31 Kyle R.A. Amyloidosis (AL). Clinical and lab features of 224 cases/ R.A. Kyle, P.R. Greipp// MayoClin. Proc. –1983. – V. 58. – P. 665–683.

32 Uversky V.N. Conformational constraints for amyloid fibrillation: the importance of being unfolded/ V.N. Uversky, A.L. Fink// Biochim. Biophys. Acta. – 2004. – V. 1698. – P. 131-153.

33 Kishimoto A. β-Helix is a likely core structure of yeast prion Sup35 amyloid fibres/ A. Kishimoto, K. Hasegawa, H. Suzuki, H. Taguchi, K. Namba, and M. Yoshida// Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2004. – V. 315. P. 739-745.

34 Falk R. The systemic amyloidosis: an overview. Advances in internal medicine/ R. Falk, M. Skinner// 2000. Chapter 4.

35 Husby G. Amyloidosis. Seminars in Arthritis and Rheumatism/ G. Husby// 1992. – V. 22. – P. 67-82.

36 Friedhoff P. A nucleated assembly mechanism of Alzheimer paired helical filaments/ P. Friedhoff, M. von Bergen, E.M.Mandelkow, P. Davies// Proc. Natl. Acad. Sci. – 1998. – V. 95. – P. 15712-15717.

37 Buxbaum J.N. The genetics of the amyloidoses/ J.N. Buxbaum, C.E. Tagoe// Annu. Rev. Med. – 2000. – V. 51. – P. 543-569.

38 Westermark, P. Fibril in senile systemic amyloidosis is derived from normal transthyretin/ P.Westermark, K. Sletten, B. Johansson, G.G. Cornwell// Proc. Nat. Acad. Sci. – 1990. – V. 87. – P. 2843-2845.

39 Кузнецов Г. П. Кардиомиопатии/ Г.П. Кузнецов.  — Самара: Медицина, 2005. — 138 с.

40 Maron B.J. Contemporary Definitions and Classification of the Cardiomyopathies: An American Heart Association Scientific Statement From the Council on Clinical Cardiology, Heart Failure and Transplantation Committee; Quality of Care and Outcomes Research and Functional Genomics and Translational Biology Interdisciplinary Working Groups; and Council on Epidemiology and Prevention/ B.J. Maron, J. A. Towbin, G. Thiene, C. Antzelevitch et al.// Circulation − 2006. — № 113. — Р. 1807—1816.

41 Levitas A. Familial neonatal isolated cardiomyopathy caused by a mutation in the flavoprotein subunit of succinate dehydrogenase/ A. Levitas, E. Muhammad, G. Harel, A. Saada, V.C. Caspi, E. Manor, J.C. Beck, V. Sheffield, R. Parvari// Europ. J. Hum. Genet. – 2010. – V. 18. – P. 1160-1165. 

42 Teare D. Asymmetrical hypertrophy of the heart in young adults/ D. Teare// Brit. Heart J. – 1985. – V. 20. – P. 1-8.

43 Saravia M.J. Тransthyretin mutations in health and disease/ M.J. Saravia // Hum. Mutat. – 1995. – V. 5. – P. 191-196.

44 Молекулярная биотехнология. Принципы и применение/ Б. Глик, Дж. Пастернак. Пер. с англ. — М.: Мир, 2002. — 589 с.

45 Hayashi K. PCR-SSCP: a method for detektion of mutations/ Hayashi/ K. Hayashi// Genet.Anal.Tech.Appl. – 1993. – V. 9. – P. 73-79.

46 Orita M. Detection of polymorphism of human DNA by gel electrophoresis as single cell conformation polymorphism/ M. Orita, H. Ivahana, H. Kanazawa, T. Sekya// Proc. Natl. Acad. Sci. – 1989. – Vol.86. – P.2766-2770.

47 Glavac D. Optimization of the single-strand conformation polymorphism (SSCP) technique for detection of point mutations/ D. Glavac, M. Dean// Hum. Mutat. – 1993. – Vol.2, №5. – P. 404-414.

48 Venter J. The sequence of the human genome/ J. Venter et al.// Science. - 2001. – V. 291, № 5507. – P. 1304-51. 

49 Патрушев Л.И. Искусственные генетические системы/ Л.И. Патрушев. — М.: Наука, 2005. — в 2 т.

50 Saiki R. R. Primer-Directed Enzymatic Amplification of DNA with a Thermostable DNA Polymerase/ R.R. Saiki, D.H. Gelfand, S. Stoffel, S.J. Scharf, R. Higuchi, G.T. Horn, K.B. Mullis, H.A. Erlich // Science. – 1988. – V. 239. – P. 487—491.

51 Erlich H.A. PCR Technology: Principles and applications for DNA amplification/ H.A. Erlich// Stockton Press. – 1989.

52 Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот: Электрофорез и ультрацентрифугирование/ Л.А. Остерман. – М.: Наука, 1981.

53 Kunkel L.M. Analyses of human Y-chromosome-specific reiterated DNA in chromosome variants/ L.M. Kunkel, K.D. Smith, S.H. Boyer et al. // Proc. Natl. Acad. Sci. – 1977. – V. 74. – P. 1245–1249.

54 Соловьев К.В. Мутации V30M, G47A, Y90N и del9 в гене транстиретина у больных кардиомиопатиями в Санкт-Петербурге/ К.В. Соловьев, Н.А. Грудинина и др.// Генетика. – 2011. – Т. 47, №2. – с.1-7.

55 Pankuweit S. Classification of cardiomyopathies and indication for endomyocardial biopsy revisited/ S. Pankuweit, A. Richter, V. Ruppert, B. Maisch// Herz. – 2009. – V. 34, №1. – P. 55–62.

56 Andrade C. A peculiar form of peripheral neuropathy: familial atypical generalised amyloidosis with special involvement of peripheral nerves/ C. Andrade// Brain. – 1952. – V. 75. – P. 408–427.

57 Scriver C. R. The Metabolic and Molecular Bases of Inherited Disease/ C.R. Scriver, A.L. Beaudet, W.S. Sly, D. Valle// McGraw-Hill 8^th. – 2001. – V. 8. – P. 5345-5378.

58 Benson M.D. Characterization of an amyloid fibril protein in heredofamilial amyloidosis/ M.D. Benson// Clin. Res. – 1980. – V. 28. – P. 340.

59 Holmgren G. Homozygosity for the transthyretin met(30) gene in two Swedish sibs with familial amyloidotic polyneuropathy/ G. Holmgren, E. Haettner, I. Nordenson et al. // Clin. Genet. – 1988. – V. 34. – P. 333–338.

60 Bartolini M. Strategies for the Inhibition of Protein Aggregation in Human Diseases/ M. Bartolini, V. Andrisano// ChemBioChem. – 2010. – Vol.11 – P.1-19

61 ГОСТ 12.1.007-76. Система стандартов безопасности труда. Вредные вещества. Классификация и общие требования безопасности.

62 Кирюшкин А.А. охрана труда и окружающей среды: метод. указания к дипломному проектированию/ А.А. Кирюшкин, З.В. Капитоненко, Г.К. Ивахнюк. – СПб.: СПбГТИ(ТУ), 2005. – 27 с.

63 Вредные вещества в промышленности: в 3-х т. / Под ред. Н.В. Лазарева. – М.: Химия, 1976 – 1977. – 3 т.

64 Пожаровзрывоопасность веществ и материалов и средства их тушения: справочник в 2-х частях / под ред. А.Я. Корольченко. - М.: Пожнаука, 2000. - Ч.1 - 709 с.; Ч.2 - 757 с.

65 НПБ 105-03. Определение категорий помещений, зданий и наружных установок по взрывопожарной и пожарной опасности.

66 Правила устройства электроустановок. – М.: Главгосэнергонадзор России, 1998. – 607 с.

67 Правила защиты от статического электричества в производствах химической, нефтехимической и нефтеперерабатывающей промышленности. – М.: Химия, 1997.

68 СНиП 23-05-95. Естественное и искусственное освещение производственных помещений. Нормы проектирования.

69 Предельно допустимые концентрации химических веществ в окружающей среде: справочник/ Г.П. Беспамятов, Ю.А. Кротов. – Л.: Химия, 1985. – 528 с.

70 Кочеров Н.П. Технико-экономическое обоснование инженерных решений при проектировании химических производств: метод. указания по разработке курсового проекта/ Н.П. Кочеров. – СПб.: СПбГТИ(ТУ), 2009. – 45 с.