Д) Третинна структура білків

Дослідженнями було встановлено, що крім первинної і вторинної структур для білкових молекул характерна тривимірна організація, яку назвали третинною структурою. Основний внесок у з'ясування третинної структури зробили представники англійської школи кри­сталографів Дж. Кендрю, М. Перутц, Дж. Бернал.

Третинна структура білків є досить важливою їх характеристикою. Вона специфічна для кожного окремого білка і визначає його фізико-хімічні властивості (каталітичні, гормональні, антигенні). Враховуючи це, третинна структура білків дістала назву нативної конформації.

Крім дисульфідних зв'язків у стабілізації тре­тинної структури білків важлива роль належить нековалентним зв'яз­кам або силам слабкої взаємодії. Серед них важливе значення мають водневі зв'язки між радикалами амінокислот (водневі, іонні та гідрофобні зв'язки).

Про роль цих зв'язків у стабілізації третин­ної структури свідчить те, що є білки (міоглобін, гемоглобін, вірус тю­тюнової мозаїки), які в своєму складі не містять залишків цистеїну, однак молекули їх мають стабільну нативну конформацію. В цьому ви­падку стабілізація нативної конформації забезпечується за рахунок сил слабкої взаємодії.

При з'ясуванні третинної структури білків переважно вико­ристовували сучасні методи дослідження, такі як рентгеноструктурний аналіз, інфрачервона спектроскопія, ядерно-магнітний ре­зонанс тощо.

Уперше третинну структуру м’язового білка міоглобіну з'ясував Дж. Кендрю в 1960.

У 1968 р. М. Перутц встановив третинну структуру іншого більш складного білка — гемоглобіну, молекула якого побудована з чотирьох поліпептидних ланцюгів (субодиниць), причому кожний ланцюг має свою власну третинну структуру.

Е) Четвертинна структура білків

Детально вивчати четвертинну структуру білків почали в другій половині XX ст. А. Перутц і Дж. Бернал, застосовуючи такі фізико-хімічні методи дослідження, як електронна мікроскопія, рентгеноструктурнии аналіз, ядерний магнітний резонанс, масспектроскопія тощо.

Храктеристика

1. Встановлено, що молекули багатьох білків складаються не з одного, а з кількох поліпептидних ланцюгів, переважно з парної їх кіль­кості 2, 4, 6, 8 і т. д. Такі поліпептидні ланцюги Дж. Бернал назвав субодиницями,. У 1965 р. Ж. Моно замість субодиниці запропонував назву протомер, а білки, побудовані з протомерів, дістали назву олігомерних.

Отже, під четвертинною структурою білків слід розуміти взаємне просторове розміщення протомерів в олігомерній молекулі.

2. Протомери, що становлять четвертинну структуру білка, за амінокислотним складом можуть бути однакові або різні. Якщо протомери мають однаковий амінокислотний склад, то такі білки називають гомогенними, а якщо протомери не ідентичні, то білки називають гетерогенними.

3. До білків з четвертинною структурою належать також складні надмолекулярні комплекси, що складаються з сотень тисяч субоди­ниць. Такі білки називають мультимерами.

4. Об'єднання протомерів у будь-якій кількості, яке не веде до появи нових біологічних властивостей, називається АГРЕГОВАНИМ СТАНОМ.

На основі детального вивчення особливостей структурної організації олігомерних білків та надмолекулярних комплексів було встановлено деякі

закономірності, характерні для четвертинної структури білків:

1. четвертинна структура характерна для білків, молекулярна маса яких понад 50 тис.;

2. білки, що мають четвертинну структуру, складаються переважно парної кількості субодиниць;

3. від наявності четвертинної структури значною мірою залежать біологічні властивості білків та їхні функції;

4. четвертинна структура білків стабілізується за рахунок сил слабкої взаємодії — водневих, іонних, гідрофобних зв'язків, які виникають між субодиницями, що контактують;

5. в забезпеченні контактів між субодиницями важлива роль належить полярним групам радикалів амінокислот, між якими виникають різні види зв'язків.

Нині розшифровано четвертинну структуру значної кількості біл­ків, які біологічно активні і мають важливі функції. Прикладом білка,, що має четвертинну структуру, є гемоглобін. Четвертинну структуру мають більшість білків ферментів. Четвертинні структура білків дає можливість економити генетичний матеріал організмів в звязку з різким зменшенням довжини структурних генів та і – РНК. Характерною ознакою білків з четвертинною структурою є здатність до самоорганізації білкової молекули.