Б) Вторинна структура білків

Це просторова конфігурація окремих ділянок поліпептидного ланцюга, його орієнтація та спосіб укладання в просторі.

Розрізняють такі види просторової конфігурації поліпептидних ланцюгів, які характеризують вторинну структуру-

1. спіральна, - представлена такою структурою, як α-спіраль,

2. пошарово-складчаста - β-структурою, крос-β-формою та β-вигином.

3. статичний клубок - утворює невпорядковані безструктурні або аморфні ділянки поліпептидного ланцюга.

а) Спіральна структура.

Модель просторової конфігурації поліпеп­тидного ланцюга у вигляді α-спіралі вперше запропонували Л. Полінг і Р. Корі в 1951 р. на основі даних рентгеноструктурного аналізу білків і пептидів.

Формула α-спіралі має такі параметри:

1. на один виток спіралі припадає 3,6 залишки амінокислот

2. крок спіралі становить 0,54 нм.

3. кут підйому витка – 26^о

4. висота одного залишку амінокислоти 0,15 нм.

5. довжина відрізка спіралі яка повністю повторюється по її ходу становить 2,7 нм. і включає 18 залишків амінокислот

6. число атомів витка спіралі які стабілізуються водневим зв’язком становить 13

7. діаметр спіралі 0,23 нм.

8. α-спіраль може бути ліво- або правозакрученою. У білках, як правило, правозакручена α-спіраль, що певною мірою пов'язано з тим, що до складу білків входять амінокислоти L-ряду.

9. α-спіраль має гвинтову симетрію і регуляр­ність витків.

10. отже, формула α-спіралі 3,6 ₁₃ – спіраль.

Слід зазначити, що крім розглянутої 3,6₁₃-спіралі в білках можли­ві також інші типи α-спіралі: 3₁₀; 4,4₁₆-спіраль (π-спіраль) тощо, однак вони зустрічаються досить рідко у вигляді коротких фрагментів переважно на кінцях поліпептидного ланцюга.

б) Пошарово-складчаста структура.

Це різновидність вторинної структури білків, яка має зигзагоподібну конфігурацію і характерна для розміщених паралельно витягнутих ділянок одного поліпептидного ланцюга (крос-β-форма) або кількох поліпептидних ланцюгів (повна β-структура).

У першому випадку структура стабілізується водневими зв'язками в межах окремих ділянок одного поліпептидного ланцюга (внутрішньоланцюгові водневі зв'язки), а в другому -- водневими зв'язками між суміжними ділянками кількох поліпептидних ланцю­гів (міжланцюгові водневі зв'язки).

У нативних білках зустрічаються обидві структури.

Крім того дана структура має ще такий її різновид як β-вигин або реверсний розворот.

В залежності від взаємної орієнтації ланцюгів паралельні та антипаралельні складчасті листи.

Паралельний - у нього n- кінці поліпептидного ланцюга спрямовані в один бік Антипаралельний - спрямовані в різні боки.

Вперше β-структуру, як один з варіантів просторової конфігурації поліпептидного ланцюга, було описано в 1941 р. У. Астбері на основі рентгеноструктурного аналізу білка β-кератину . До білків з β-структурою належать фіброїн шовку, кератин волосся та інші фібрилярні білки. Отже, під вторинною структурою білків розуміють прсторову конфігурацію впорядкованих та аморфних нерегулярних ділянок поліпептидних ланцюгів.

Г) Надвторинна та дотритина структура білка

Структурні домени і доменні білки за кількістю α-спіралей і β-структур, а також за характером розташування в доменах поділяють на кілька класів або груп:

1. α-Білки, у структурі яких переважають α-спіралі (міоглобін, гемоглобін, кальційзв'язуючі білки).

2. β-Білки, які побудовані, в основному, з антипаралельних β-шарів (хімотрипсин).

3. α+β-Білки. У структурі цих білків є ділянки, які повністю складаються з α-спіралей, і ділянки, повністю побудовані з β-ша­рів, в основному, з антипаралельних (інсулін, лізоцим, рибонукле­аза, цитохром b).

4. α/β-Білки: α-спіралі і β-структури чергуються за ходом ланцю­га. При цьому більшість β структур, переважно паралельних, локалі­зовані в центрі, де вони вигинаються, утворюючи жорстку основу (гексокіназа, карбоксипептидаза, лактатдегідрогеназа та ін.).

5. Доменні білки без виразної вторинної структури.