4) Структура білків

Для повного уявлення будови білків важливе значення має не тіль­ки вивчення їх кількісного та якісного амінокислотного складу і способів зв'язку амінокислот в їх молекулах, а й цілого ряду інших питань. Особливо важливим є дослідження послідовності розміщення залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах, тобто первинної структури білка. Остання визначає тривимірну структуру поліпептид­них ланцюгів, яка називається конформацією білка. Це термодинаміч­ний, найбільш стійкий стан поліпептидних ланцюгів.

Отже, згідно з сучасними уявленнями, у білках розрізняють чотири рівні структури - первинну, вторинну, третинну і четвертинну.

А) Первинна структура білків

Важлива їх характеристика, яка ви­значає властивості, функції, біологічну роль та просторову конфігура­цію нативних білків.

Під первинною структурою розуміють порядок розміщення або чергування залишків амінокислот в одному або кіль­кох поліпептидних ланцюгах.

Вона характеризується такими ознака­ми:

1 природою амінокислот, які входять до складу молекули;

2 кількістю амінокислот;

3 порядком розміщення залишків амінокислот у поліпептидному ланцюгу.

Характеристика первинної структури білка

• Первинна структура білка стабілізується пептидними (ковалентни­ми) зв'язками. Поліпептидний ланцюг з характерною для нього первинною структурою має N- і С-кінцеві амінокислоти.

• N-Кінцевою амінокислотою називається амінокислота поліпептидного ланцюга з вільною аміно­групою, а С-кінцевою амінокислотою — з вільною карбоксильною гру­пою.

• Нумерацію залишків амінокислот починають з N-кінцевої аміно­кислоти і закінчують С-кінцевою амінокислотою.

• Встановлено, що в поліпептидних ланцюгах білків, а також на різних ділянках одного і того самого поліпептидного ланцюга зустрічаються фрагменти (ди-, три-, тетрапептиди) однакові або подібні за порядком чергування амінокислот, тобто для первинної структури білків характерним є принцип структурної подібності.

Первинна структура білків може мати до 50 % тотожних пептидних фрагментів.

• У первинній структурі білків реалізується також принцип взаємо­замінності амінокислот. Взаємозамінними є амінокислоти, що містять радикали, подібні за структурою та властивостями, зокрема гліцин -серин, лейцин — ізолейцин, лейцин — валін, глутамінова кислота — аспарагінова кислота. Амінокислоти з полярними радикалами не мо­жуть замінити в складі поліпептидного ланцюга амінокислот з непо­лярними радикалами, тобто без втрати білком характерних біологіч­них функцій.

• Білки, що подібні за первинною структурою і виконують у різних видів організмів одні і ті самі функції, називаються гомологічними.

• Дослідження первинної структури гомологічних білків, виділе­них з різних видів живих організмів, є важливим критерієм таксономії.

- Крім того, було встановлено, що ступінь подібності послідовнос­тей амінокислот знаходиться у прямій залежності від філогенетичної спорідненості.( Цитохроми вищих тварин і дріжджів відрізняються між собою 48 амінокислотними залишками, а цитохром с людини і приматів — лише одним.)

- Відмінність у первинній структурі білків, що виконують однакові функції в різних видів живих організмів, називається видовою специфічністю білків.

(Так, інсулін різних видів тварин і людини складається з 51 амінокислотного залишку. Ланцюг В в усіх видів тварин ідентичний, відмінність за амінокислотним складом характерна для ланцюга А і стосується залишків амінокислот, що знаходяться в положеннях 4, 8, 9, 10, 13, 14, 15, 18. Інші амінокислот­ні залишки ідентичні в усіх видів тварин.)

- Залишки амінокислот, за якими відрізняються білки з однаковими функціями у різних видів тварин, називаються варіабельними

Вивчення первин­ної структури значної кількості білків дало змогу з'ясувати на моле­кулярному рівні причини виникнення багатьох спадкових захворювань (серповидно-клітинна анемія).