3. Хімічні властивості амінокислот (основні).

Визначаються аміно- та карбоксильними групами.

1. Реакції, характерні для карбоксильної групи.

а) утворення солей (з основами).

б) утворення ефірів (із спиртами).(Для проведення цієї реакції суспензію амінокислоти в абсолютному спирті обробляють сухим хлороводнем).

в) утворення аміноспиртів.

2. Реакції, характерні для аміногрупи:

а) утворення солей (з мінеральними кислотами).

Солі органічних кислот погано розчинні у воді. Застосовується для ідентифікації амінокислот.

б) дезамінування (з азотистою кислотою).

Реакція лежить в основі кількісного визначення -NH₂-груп в амінокислотах і білках за кількістю виділеного азоту.

3. Реакція за рахунок nh2 і cooн груп одночасно

а) реакції з нінгідрином:

Інтенсивність забарвлення сполуки прямо пропорційна кількості амінокислоти, тому реакцію використовують для кількісного визначення амінокислот.

Якісні реакції на амінокислоти основані на властивостях хімічних груп, які входять до складу радикалів.

4. Класифікація амінокислот.

За хімічною будовою радикалів основні (20) амінокислоти діляться на 2 групи:

А мінокислоти

А ц и к л і ч н і Ц и к л і ч н і

Моноаміно- Ароматичні Гетероциклічні

монокарбонові (карбоциклічні)

Диаміномонокарбонові Із первинною Іміно кислоти

Моноамінодикарбонові аміногрупою

Диамінодикарбонові в боковому ланцюзі

1. Моноаміномонокарбонові – гліцин, аланін, сирин, цистеїн, треонін, метіонін, валін, лейцин, ізолейцин.

2. Диаміномонокарбонові – лізин, аргінін

3. Моноамінодикарбонові – аспарагінова і глютамінова кислоти

4. Гомоциклічні – фенілаланін, тирозин.

5. Гетероциклічні – триптофан, гістидин.

У свою чергу аліфатичні амінокислоти, залежно від наявності ті­єї чи іншої групи в радикалі, підрозділяють на такі підгрупи: гідро­кси-, сірко-, амідовмісні та інші амінокислоти.

Сучасна раціональна класифікація амінокислот основа на полярності радикалів, тобто їх здатності взаємодіяти з водою.

1. Неполярні або гідрофобні – аланін, лейцин, ізолейцин, валін, пролін, фенілаланін, триптофан, метіонін.

2. Полярні або гідрофільні, але незаряджені – гліцин, серин, треонін, цистеїн, тирозин, аспарагін, глутамін.

3. Позитивно заряджені - лізин, аргінін, гістидин.

4. Негативно заряджені – аспарагінова кислота, глютамінова кислота.

ІІ Білки

1).Загальна характеристика

Білки — високомолекулярні органічні сполуки, азотовмісні нерегулярні біополімери, побудовані з великої кількості залишків амінокислот, сполучених пептидним та іншими видами зв'язків.

Свою назву білки дістали від яєчного білка, що з давних-давен використовувався як харчовий продукт. Уперше термін «білки» було застосовано за ана­логією з яєчним білком французьким фізіологом Ф. Кене в 1747 р. Піз­ніше, в 1838 р., дослідником Н. Мульдером білки були названі протеї­нами (від грец. — перший, найважливіший).

Білки є найважливішими в біологічному відношенні і найскладні­шими за своєю хімічною структурою сполуками. Вони становлять структурну і функціональну основу всіх живих організмів.