
- •Лекція №4
- •4) Структура білків
- •Б) Вторинна структура білків
- •Ііі. Класифікація білків
- •I. Амінокислоти
- •1. Загальна характеристика амінокислот
- •2. Ізомерія, фізико – хімічні властивості амінокислот.
- •3. Хімічні властивості амінокислот (основні).
- •Реакції, характерні для аміногрупи:
- •Реакція за рахунок nh2 і cooн груп одночасно
- •4. Класифікація амінокислот.
- •А мінокислоти
- •1).Загальна характеристика
- •2).Функції білків
- •3) Хімічні зв’язки білків.
- •4) Структура білків
- •А) Первинна структура білків
- •Б) Вторинна структура білків
- •Паралельний - у нього n- кінці поліпептидного ланцюга спрямовані в один бік Антипаралельний - спрямовані в різні боки.
- •Д) Третинна структура білків
- •Ііі. Класифікація білків у більшості випадків білки мають асиметричну форму.
- •1) Залежно від ступеня асиметрії білки поділяють на:
- •2) За випадковими ознаками :
- •3) За основними функціями, які вони виконують під час метаболізму.
- •4) За фізико-хімічними властивостями та хімічним складом.
Лекція №4
БІЛКИ
ПЛАН
I. Амінокислоти
1. Загальна характеристика амінокислот
2. Ізомерія, фізико – хімічні властивості амінокислот.
3. Хімічні властивості амінокислот.
4. Класифікація амінокислот.
ІІ Білки
1).Загальна характеристика
2).Функції білків
3) Хімічні зв’язки білків.
А) Пептадний зв'язок
Б) Водневий зв'язок
В) Дисульфідний зв'язок
Г) Іонний зв'язок
Д) Гідрофобний зв'язок
4) Структура білків
А) Первинна структура білків
Б) Вторинна структура білків
а) Спіральна структура
б) Пошарово-складчаста структура.
Г) Надвторинна та дотритина структура білка
Д) Третинна структура білків
Е) Четвертинна структура білків
Ііі. Класифікація білків
1) Залежно від ступеня асиметрії
2) За випадковими ознаками
3) За основними функціями, які вони виконують під час метаболізму.
4) За фізико-хімічними властивостями та хімічним складом.
А) прості (протеїни)
а) Альбуміни
б) Глобуліни
в) Протаміни
г) Пістони
д) Глутеліни
е) Протеноїди
Б) складні (протеїди)
а) Нуклеопротеїди
б) Хромопротеїди
в) Глюкопротеїди
г) Метало протеїди
д) Фосфопротеїди
е) Ліпопротеїди
I. Амінокислоти
1. Загальна характеристика амінокислот
Це органічні кислоти, в молекулах яких один або декілька атомів водню заміщені аміногрупами – NH2.
Загальна формула
R- CH- COOH – це α- амінокислоти.
NH2
В природі зустрічається ~ 300 амінокислот. Всі вони безбарвні кристалічні сполуки.
Основне значення амінокислот – це їх участь в побудові білків.
Такі амінокислоти називаються протеїногенними.
Їх є 20, і всі вони є α-амінокислотами.
Часто ці амінокислоти називають стандартними, основними або нормальними, щоб відрізнити від тих, які в складі білків не зустрічаються.
Це порівняно невеликі молекули, які характеризуються загальною структурою. Частина цієї структури R- CH-NH2- COOH – є загальною для всіх амінокислот. Розрізняються ж вони тільки боковими ланцюгами – (R- групами) - радикалом, які у різних амінокислот неоднакові за структурою, електричним зарядом і розчинністю у воді.
Перша амінокислота була відкрита в 1806 р. – це аспарагін.
Остання із 20 – в 1938 р. – треонін.
Кожна амінокислота має тривіальну назву, яка часто походить від назви джерела, де вона вперше була знайдена і звідки виділена (аспарагін – із аспарагуса, глютамінова кислота – із клейковини – “gluten”, гліцин – названий за солодкий смак – грец. “glukos”-солодкий).
Стандартні амінокислоти мають трьох літерні умовні позначення:
Гліцин – глі, аргінін – арг, аланін – ала, і т.д., або одно літерні – відповідно G, R, A.
За здатністю синтезуватися в організмі людини амінокислоти поділяють на: 1. НЕЗАМІНИМІ – в організмі людини не синтезуються: валін, лейцин, ізолейцин, треонін метіонін, лізин, фенілаланін, триптофан.
2. НАПІВЗАМІНИМІ – синтезуються в недостатній кількості: аргінін, тирозин, гістидин.
3. ЗАМІНИМІ – синтезуються: гліцин, аланін, цистеїн, серин, аспарагінова кислота, глутамінова кислота пролін
2. Ізомерія, фізико – хімічні властивості амінокислот.
Всі α-амінокислоти, за виключенням гліцину, містять в α- положенні асиметричний (хіральний) атом вуглецю. Як відомо, такі сполуки є оптично – активними, тобто мають однакові фізичні і хімічні властивості, за виключенням однієї – напрям обертання площини поляризації.
Наприклад амінокислота аланін. Ці дві форми аланіна є дзеркальним відображенням одна одної і називаються енантіомерами або оптичними антиподами.
СН3 CH3
׀ ׀
Н2N- C – H H - C – NH2
׀ ׀
COOH COOH
L-аланін (лівообертаючий ізомер- (-)) D-аланін (правообертаючий ізомер (+))
Але не завжди L- і D – ізомерія співпадає з ліво- і право обертаючими властивостями, тому L- і D – літери позначаються абсолютну конфігурацію 4 заміщуючих груп при хоральному атомі вуглецю.
1. Із збільшенням довжини радикалу –R зменшується їх розчинність в спиртах.
2. Наявність ОН – групи в молекулі збільшується розчинність.
3. Всі амінокислоти є амфотерними сполуками
4. (група – СООН надає кислотних властивостей,- NH2 – основих).
5. У водних розчинах амінокислоти існують у вигляді біполярних іонів – цвіттерйонів – R- CH- COO-
NH3+
Характер іонізації амінокислот залежить від рН середовища:
При проміжних значеннях рН іонізуються обидві полярні групи.
Значення рН, при якому іонізація полярних груп однакова, називається ізоелектричною точкою. Заряд молекули дорівнює нулю.