15.3.4. Фізичні властивості амінокислот
Амінокислоти є безбарвними кристалічними речовиновинами, легко розчинними у воді, гірше — в органічних розчинниках. Деякі з них є солодкими на смак. Температури плавлення амінокислот як цвіттер-йонів є досить високими, деякі з них плавляться з розкладом. Природні α-амінокислоти (крім гліцину) є оптично активними речовинами.
15.3.5. Одержання амінокислот
Найбільш важливими є способи одержання амінокислот з галогенкарбонових кислот. Синтез відбувається в 2 стадії:
15.3.6. Хімічні властивості
1) α-амінокислоти є амфотерними сполуками, тому вступають у реакції з лугами і кислотами, утворюючи солі:
з лугами (pеакція заміщення ):
натрієва сіль гліцину
з кислотами (реакція приєднання):
|
|
|
або |
||
гідрогенхлоридна сіль гліцину |
||
2) кислотна (–COOH) і основна (–NH2) групи в молекулі амінокислоти взаємодіють одна з одною, утворюючи внутрішні солі (біполярні йони). Наприклад, для гліцину:
Біполярний йон
Положення рівноваги залежить від pH середовища. В ізоелектричній точці (ІЕТ), коли концентрація катіонів та аніонів рівні, конценотрація біполярного іона максимальна і рух його в електричному полі не відбувається.
3) α-амінокислоти вступають одна з одною в реакцію поліконденсації (реакція між ─СООН групою першої кислоти і ─NH2 групою другої кислоти). Продукти такої конденсації називаються ПЕПТИДАМИ. При взаємодії двох амінокислот утворюється дипептид:
H2N – |
H I CH – |
O H II I C – OH + H – N – |
CH3 I CH – |
O II C – OH |
|
гліцин |
аланін |
||
H2N – |
H I CH – |
O H II I C – N |
CH3 I – CH – |
O II C– OH + H2O |
|
гліцилаланін |
(Глі-Ала) |
||
При конденсації трьох амінокислот утворюється трипептид і т.д.
Зв'язок – |
O H II I C – N – називається ПЕПТИДНИМ зв'язком. |
Загальнi хiмiчнi властивостi амiнокислот визначаються реакцiйною здатнiстю їх рiзних функцiональних груп:
За карбоксильною групою вони утворюють солi, складнi ефіри, ангiдриди, галогенангiдриди, амiди кислот. У реакцiях декарбоксилування утворюються спирти з гiдроксикислот та амiни з амiнокислот.
За групою -NН вiдбуваються реакцiї ацилування, алкiлулування, дезамiнування.
15.3.7. Застосування та біологічне значення
Амінокислоти мають надзвичайно велике значення в органічному світі – з них побудовані важливі для живого організму білкові речовини (що виконують ряд інших важливих функцій в: структурні білки, ферменти, гормони, транспортні білки, захисні, запасаючі, скорочувальні, токсини).
У складі білків харчових продуктів людина отримує всі необхідні амінокислоти.
Генетичним кодом живих істот кодуються лише 20 амінокислот, в природі їх знайдено близько ста. деякі з 20-ти пртеїногенних амінокислот називаються «незамінними» — це такі, що не виробляються в організмі і мають бути отримувані з харчами. для людини це лізин, лейцин, ізолейцин, метіонін, фенілаланін, треонін, триптофан, валін, а для дітей також гістидин та аргінін.
У медицині для харчування важкохворих і як ліки.
§15.4. Пептиди. Білки
ПЕПТИДИ і БІЛКИ – це високомолекулярні органічні сполуки (біополімери), побудованими із залишків α-амінокислот, які сполучені між собою пептидними зв'язками (–СО–NH–). |
Умовно вважають, що пептиди містять в молекулі до 100 (відповідає молекулярній масі до 10000), а білки – понад 100 амінокислотних залишків (молекулярна маса від 10000 до декілька мільйонів).