Коферментные функции в трансаминазах выполняет активная форма витамина b6.

В трансаминазной реакции он действует как переносчик аминогрупп в двухступенчатой реакции. Пиридоксальфосфат (ПФ) вначале выполняет функции акцептора аминогруппы от аминокислоты-донора, образуя пиридоксаминфосфат, во второй половине реакции эта аминогруппа переносится на альфа-кетокислотный акцептор, регенерируя пиридоксальфосфат.

Клиническое значение определения активности трансаминаз.

Для клинических целей наибольшее значение имеют две трансаминазы: АлАТ и АсАТ.

АсАТ

АСП + альфа-КТК --------------> ЩУК + ГЛУ

АлАТ

АЛА + альфа-КТК ------------- > ПВК + ГЛУ

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в среднем составляет 15-20 Е, по сравнению с десятками и сотнями тысяч единиц во внутренних органах и тканях. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающихся деструкцией клеток, приводит к выходу АсАТ и АлАТ из очага поражения в кровь и их активность в крови возрастает. Наибольшая активность АлАТ приходится на печень, а АсАТ на миокард. Поэтому определение активности АлАТ в сыворотке крови используется для ранней диагностики болезни Боткина, а также ее безжелтушных форм. Высокая активность фермента поддерживается 10-15 дней, затем постепенно снижается. Степень увеличения активности АлАТ коррелирует со степенью тяжести болезни.

Определение активности АсАТ используется для ранней диагностики инфаркта миокарда. Причем увеличение активности наблюдается через 24-36 часов и снижается на 3-7 сутки при благоприятном исходе. При повторном инфаркте наблюдается новый пик увеличения активности АсАТ, поэтому этот тест используется не только для диагностики заболевания, но и для проверки эффективности лечения.

Для дифференциальной диагностики гепатита и инфаркта миокарда используются

коэффициент Де Ритиса:

АсАТ

К = ----------- = 1,5 - 2 (в норме).

АлАТ

Если К > 2 (возрастает активность АсАТ) -- инфаркт миокарда.

Если К < 0,6 (возрастает активность АлАТ) -- болезнь Боткина.

Непрямое окислительное дезаминирование

Как уже упоминалось, все аминокислоты (кроме глутаминовой кислоты) могут окисляться и дезаминироваться только непрямым путем (т. е. через дополнительную стадию трансаминирования).

Непрямое окислительное дезаминирование = трансаминирование + прямое окислительное дезаминирование. (Непрямое окислительное дезаминирование необходимо, т. к. L-оксидазы а/к работают только при pH = 10, а pH организма = 7,4).

Почти все природные аминокислоты сначала реагируют с альфа-кетоглутаратом в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Глутамат далее подвергается окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогеназы.

Таким образом, непрямое окисление – это окисление, когда аминокислоты подвергаются дезаминированию через стадию образования глутамата.