4) Защитная функция:

Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов - В-лимфоциты, вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины. Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами, а соответствующие к ним иммуноглобулины - антителами. Если в роли антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной детерминантой. Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в живой природе. Классический пример - динитрофенильный остаток. При введении экспериментальным животным конъюгата динитрофенола с каким-либо белком начинается выработка антител, специфично узнающих различные производные динитрофенола. Но при введении чистого динитрофенола, иммунного ответа нет. Такие вещества, способные служить антигенными детерминантами, но сами не способные вызвать иммунный ответ, называются гаптенами.

Антитела построены из четырех полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными мостиками. Упрощенная схема строения иммуноглобулина класса G представлена на следующем рисунке.

Две полипептидные цепи имеют размер порядка 200 аминокислотных остатков и называются легкими цепями (L-цепи). Две другие вдвое больше по размеру и называются тяжелыми цепями (H-цепи). На N-конце обеих цепей имеется вариабельная область размером немногим более 100 аминокислотных остатков, которая различна у иммуноглобулинов, настроенных на разные антигены - именно она определяет специфичность данной популяции лимфоцитов.

Рис.3 Схема строения молекулы иммуноглобулина: Н-цепь - тяжелая цепь, L-цепь - легкая цепь, VH и VL - вариабельные участки тяжелой и легкой цепей.

Вариабелная область формирует центр, непосредственно связывающийся с определенным антигеном или гаптеном остальная часть, составляющая у легкой цепи половину молекулы, а у тяжелой - 3/4, не зависит от вида иммуноглобулина. Эта область называется константной.

Согласно современным представлениям, каждый тип иммуноглобулина вырабатывается группой В-лимфоцитов, произошедших от одного общего предшественника. Такую группу лимфоцитов называют клоном. Первые успехи в изучении строения иммуноглобулинов были связаны с изучением иммуноглобулинов, полученных от больных миеломой (патология, связанная со сверхпродукцией определенного вида иммуноглобулинов). У больных, от одного злокачественно разросшегося клона В-лимфоцитов, вырабатывается огромное количество индивидуального иммуноглобулина, который сравнительно легко отделить от остальных. Далее производили слияние клеток миеломы как носителей способности к неограниченному размножению с нормальными В-лимфоцитами как носителями программы выработки антител определенной, задаваемой экспериментатором специфичности. Получающиеся клетки, гибридомы сохраняют способность к неограниченному размножению и вырабатывают при этом только определенные антитела. Так как гибридомы происходят из одной слитой клетки, то они представляют собой единый клон; получающиеся из них антитела поэтому называют моноклональными антителами (МАТ).