Б елки мышечного волокна Саркоплазматические белки

В основном предствлены ферментами гликолиза, азотного и липидного обменов, а также белками, локализованными в митохондриях, лизосомах рибосомах. Одним избелков мышечной клетки является внутриклеточный дыхательный пигмент миоглобин. Он обуславливает красный цвет саркоплазмы. Это глобулярный белок, осуществляющий в мышцах запасание (депонирование) молекулярного кислорода и передачу его окислительным системам клеток. Подобно гемоглобину, он вступает в реакцию с кислородом при быстром сокращении мышц. Обратимое связывание миоглобина с кислородом происходит уже при низких парциальных давлениях кислорода (PO₂). Это имеет большое физиологическое значение: при сокращении мышц в результате сжатия капилляров PO₂ резко падает. Именно в этот момент происходит высвобождение из миоглобина кислорода, необходимого работающей мышце

Миофибрилярные белки

Сократительные белки миозин и актин входят в состав нитевидных миофибрилл, толщина которых 1-3 мкм. Длина миофибрилл равна длине мышечной клетки, в которую они входят. Их количество в клетке может колебаться от 500 до 2500, что составляет основную часть мышечной клетки (до 80 процентов объёма или более половины сухого веса).

В саркомере тонкие и толстые филаменты миофибриллы перекрываются (рис. 8). Тонкие нити располагаются вокруг толстого филамента по углам шестигранника таким образом, что каждая тонкая нить занимает симметричное положение между тремя толстыми нитями, а каждая толстая нить симметрично окружена шестью тонкими. На молекулярном уровне тонкие филаменты включают белки ― актин, тропомиозин и тропонин I, С, Т.

Рис. 8. Структура актина и миозина:

а – саркомер состоит из актиновых (тонких) и миозиновых (толстых) миофиламентов; актиновые миофиламенты прикреплены к Z-линиям, а миозиновые миофиламенты «подвешены» между актиновыми миофиламентами;

б – актиновые миофиламенты состоят из отдельных молекул (окрашены) глобулярного актина (G-актина), молекул тропомиозина (полоски) и тропонина (шары); молекула миозина представляет собой структуру, по форме напоминающую клюшку для игры в гольф и состоящую из двух молекул тяжелого миозина, сплетенных вместе и образующих стержневидную часть и двойную глобулярную головку; четыре меньшего размера молекулы легкого миозина расположены на головках миозиновой молекулы;

в – молекулы G-актина, молекулы нитевидного тропомиозина и молекулы глобулярного тропонина собраны в единый миофиламент актина; активные участки находятся на молекулах G-актина; миозиновые миофиламенты состоят из множества отдельных миозиновых молекул; стержневидные части расположены параллельно, все головки обращены в одном направлении у одного конца и в противоположном направлении – у другого конца миозинового миофиламента.

Толстые филаменты образованы белком миозином. Миозин по своему строению – сложный белок, имеющий четвертичную структуру. Молекулярная масса — 470000 Да. В его состав входят 6 субъединиц: две фибриллярной и четыре глобулярной структуры. В саркомере молекулы миозина соединены хвостиками в жгуты по 150 штук, направленные головками в противоположные стороны, образуя толстые нити – филаменты (рис. 9). Линия соединения хвостов миозина называется линией М. Глобулярные участки миозина обладают ферментативными свойствами и в присутствии активатора – ионов кальция, способны расщеплять АТФ до АДФ. Получаемая энергия используется для образования водородной связи между головкой миозина и молекулой актина и её сгибания, что приводит к смещению тонких нитей филаментов относительно толстых.

Рис. 9. Строение миозина.

Тонкие нити состоят из трех белковых молекул (рис. 10), каждая из которых имеет четвертичную структуру. Самым высокомолекулярным из них является актин с молекулярной массой 42000 Да. В состоянии покоя одна из нитей актина находится в фибриллярном состоянии, а вторая состоит из отдельных глобулярных частей, которые, полимеризуясь, образуют вторую фибриллярную нить.

Рис. 10. Строение тонких филаментов

Тропомиозин — белок, который состоит из двух полипептидных нитей и обматывает двойную спиралевидную молекулу актина. Это препятствует образованию связей между головками миозина и актином и, следовательно, препятствует самопроизвольному скольжению (своеобразный замок).

Третий белок в этом комплексе — тропонин. Это белок четвертичного уровня организации, состоит из трех субъединиц ТнТ, ТнI, ТнС. Эти субъединицы обеспечивают его связь с актином и тропомиозином. Фрагмент ТнС обладает ферментативной активностью. При наличии активатора – ионов кальция, тропонин может освобождать актин от тропомиозина, а, следовательно, позволяет актину образовывать комплекс с миозином и сдвигаться относительно миозина.