Специфичность

Способность фермента катализировать определенный тип реакции называют специфичностью.

Специфичность бывает трех видов:

1. - относительная или групповая специфичность – фермент действует на определенный вид химической связи (например, фермент пепсин расщепляет пептидную связь);

2. – абсолютная специфичность - фермент действует только на один строго определенный субстрат (например, фермент уреаза расщепляет амидную связь только в мочевине);

3. – стехиометрическая специфичность – фермент действует только на один из стереоизомеров (например, фермент глюкозидаза сбраживает только D-глюкозу, но не действует на L-глюкозу).

Специфичность фермента обеспечивает упорядоченность протекания реакций обмена веществ.

Кинетика ферментативных реакций

Скорость ферментативных реакций зависит от следующих основных факторов:

1. концентрации фермента;

2. концентрации субстрата;

3. температуры;

4. рН среды;

5. присутствия активаторов;

6. присутствия ингибиторов.

Концентрация фермента

Между скоростью ферментативной реакции и концентрацией фермента имеется прямопропорциональная связь.

υ

[E]

2. Концентрация субстрата

Для ферментативных реакций характерно явление насыщения фермента субстратом. Заключается оно в том, что при увеличении концентрации S скорость сначала увеличивается, достигает максимального значения при некоторой концентрации субстрата а и остается постоянной. Происходит это потому, что при концентрации а весь фермент связан в фермент-субстратный комплекс.

Зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата может быть описана уравнением:

υ = υmax/(1+ Kм/[S]),

где: Км – константа Михаэлиса, которая соответствует концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна 1/2 υmax.

υ

υmax

1/2 υmax

Км [S]

3 . Температура. Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры имеет следующий вид:

υ

t опт.

20 40 60 80

tº, С

В интервале температур от 0 до 45-50ºС зависимость скорости реакции подчиняется правилу Вант-Гоффа (при увеличении температуры на каждые 10ºС скорость реакции увеличивается в 2-4 раза). При температуре выше 50ºС фермент начинает денатурировать, и скорость реакции снижается. При температуре выше 80ºС фермент теряет активность и при 100ºС полностью инактивируется. При температур около 0ºС фермент обычно не разрушается, но активность их падает до нуля.

Температура при которой фермент наиболее активен, называют оптимумом действия фермента. Температурный оптимум действия большинства ферментов теплокровных животных – 37-40ºС, растительных ферментов – 50-60ºС.

4. РН среды

Влияние изменения рН среды на молекулу фермента заключается в ионизации кислотных и основных групп активного центра, что сказывается на электростатическом соответствии между ферментом и субстратом и их способностью формировать фермент-субстратный комплекс. Значение рН при котором фермент имеет наибольшую активность называют рН оптимумом действия фермента. Для некоторых ферментов он резко выражен, для других граница рН более широкая. рН оптимум действия большинства ферментов лежит в области физиологических значений ( 6,0-8,0).

υ

рНопт рН