Химия белков

Занятие 5

КОЛЛОКВИУМ

Общие вопросы

1. Что такое белки? (Дайте определение). Каков элементарный состав белков? Сколько всего аминокислот (учитывая повторения их) содержат белки различных размеров? В каких пределах колеблется относительная молекулярная масса белков? Какими методами (3-4) ее определяют?

2. Какова биологическая роль белков (7)? В чем заключается биологическая роль полимерности, многокомпонентности строения белковых молекул?

Классификация и строение аминокислот. Пептиды

3. Как классифицируют аминокислоты? Назовите аминокислоты, обладающие кислыми (2) и основными (3) свойствами, серосодержащие аминокислоты (3), оксиаминокислрты (4), гетероциклические аминокислоты (2), аминокислоты (2).

4. Какие вещества называют пептидами, олигопептидами, полипептидами? Как обозначаются концы полипептидной цепи? Отличия белка от полипептида. Напишите формулы природных дипептидов (2) назовите их.

5. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот лизина, пролина, глутаминовой кислоты. Назовите их.

6. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот аргинина, гидроксипролина, аспарагиновой кислоты. Назовите их.

7. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот метионина, глицина, триптофана. Назовите их.

8. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот тирозина, изолейциаа, аланина. Назовите их.

9. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот гистидина, серина, валина. Назовите их.

10. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот фенилаланяна, цистенна, лейцина. Назовите их.

11. Напишите формулы всех возможных дипептидов (6) из аминокислот треонина, пролина, аргинина. Назовите их.

Структура белковых молекул

12. Назовите типы связей, встречающихся в белках (5).

13. Дайте определение первичной структуры белков. Какая связь ее формирует? Как эта связь возникает? Понятие о гомологии первичных структур. Семейства белков.

14. Дайте определение вторичной структуры белков. Какая связь ее формирует? Между какими участками полипептидной цепи возникает эта связь?

15. Дайте определение третичной структуры глобулярных белков. Какие связи (5) участвуют в ее формировании? Как эти связи возникают? Ошибки формирования третичной структуры. Что такое домены?

16. Дайте определение четвертичной структуры белков. Какие связи (4) участвуют в ее формировании? Как возникают четвертичная структура белков, многомолекулярные белковые структуры, клеточные органеллы? Чем различаются цепи, субъединицы, мономеры и олигомеры в белковой молекуле?

17. Как различаются белки по форме их молекул? На основании какого критерия? Какие существуют типы (3) фибриллярных белков? Как они построены? Приведите примеры фибриллярных белков каждого типа.

18. Чем объясняются видовые различия аналогичных белков? Что такое гомология первичных структур? Приведите примеры. Охарактеризуйте семейства белков.

Методы изучения структуры белков

19. Какие методы (2) используются для определения аминокислотного состава белков? Для изучения первичной структуры белков (3-4)?

20. Какие методы (2) используются для изучения пространственной структуры белков?

Заряженность белковых молекул в растворе. Изоэлектрическая точка белков

21. Назовите факторы устойчивости белков в растворе (2). Чем обусловлен заряд белков в растворе? Почему растворимые белки могут быть названы полиэлектролитами? Чем обусловлены буферные свойства белков?

22. Смесь аминокислот, содержащая треонин, изолейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, триптофан и серин, помещена в электрическое поле. рН среды равен 7,0. Какие из аминокислот будут перемещаться к аноду? К катоду? Останутся на месте?

23. Смесь аминокислот, содержащая треонин, изолейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, триптофан и серин, помещена в электрическое поле, рН среды равен 2,0. Какие из аминокислот будут перемещаться к аноду? К катоду? Останутся на месте?

24. Смесь аминокислот, содержащая треонин, изолейцин, аспарагиновую кислоту, лизин, триптофан и серин, помещена в электрическое поле, рН среды равен 12,0. Какие из аминокислот будут перемещаться к аноду? К катоду? Останутся на месте?

25. Что называют изоэлектрической точкой белков? (Дайте определение). От чего она зависит? Какая зависимость существует между аминокислотным составом белка и его изоэлектрической точкой?

26. В какой среде (кислой, нейтральной или щелочной) находится изоэлектрическая точка иображенного полипептида? Объясните свой ответ.

27. Н₂N-Асп-Иле-Фен-Арг-Вал-Глу-Мет-Про-Тре-Лиз-Асп-Арг-СООН

28. Как влияет рН среды на заряд белков, обладающих кислыми свойствами? Какие белки обладают кислыми свойствами?

29. Как влияет рН среды на заряд белков, обладающих основными свойствами? Какие белки обладают основными свойствами?

30. Изоэлектрическая точка белка, равна 4,7. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 4,7? Объясните ответ.

31. Изоэлектрическая точка, белка равна 4,7. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 3,5? Объясните ответ.

32. Изоэлектрическая точка белка равна 4,7. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 8,6? Объясните ответ.

33. Изоэлектрическая точка белка равна 8,2. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 7,0? Объясните ответ.

34. Изоэлектрическая точка белка равна 8,2. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 10,5? Объясните ответ.

35. Изоэлектрическая точка белка равна 8,2. В каком направлении будут передвигаться молекулы белка в электрическом поле при рН среды, равном 8,2? Объясните ответ.

Растворимость белков