6. Липаза.

Гидролизует эфирные связи липидов, имеет гидрофильную и гидрофобную части и действует на границе раздела: вода-жир, ее действие усиливается желчью.

7. Фосфолипаза.

Гидролизует эфирные связи фосфолипидов, активируется трипсином.

8. Рибонуклеаза и дезоксирибонуклеаза - гидролизуют ДНК и РНК до нуклеотидов.

Кишечный сок состоит из жидкой и плотной частей.

Жидкая часть (pH = 7,2-7,5) содержит 98% воды и 2% сухого остатка (Na+, K+, Mg²⁺, Cl^-, НСО₃^-).

Уровень pH находится в прямой зависимости от скорости секреции сока и при интенсивной секреции достигает 8,6.

Плотная часть - в основном ферменты (около 20).

1. Энтерокиназа (является структурным белком мембраны энтероцитов и катализирует превращение трипсиногена в трипсин, запуская каскад протеолитических превращений и активирование всех панкреатических проферментов).

2. Лейцинаминопептидаза и аланинаминопептидаза.

Первый не обладает строгой субстратной специфичностью, гидролизует любые пептиды. Второй преимущественно катализирует отщепление аланина от N-конца пептида.

3. Дипептидазы.

Глицин-глицин-дипептидаза, гидролизующая соответствующий дипептид до 2-х остатков глицина.

Пролиназа гидролизует пептидную связь, в образовании которой принимает участие COOH-группа пролина.

Пролидаза гидролизует дипептиды, в которых N-пролин связан кислотно-амидной связью.

4. Катепсины - расщепляют белки в дистальном отделе тонкой кишки, где есть слабокислая среда, обусловленная действием микрофлоры.

5. Щелочная фосфатаза - гидролизует моноэфиры ортофосфорной кислоты (в pH >7).

6. Кислая фосфатаза - выполняет ту же функцию, но в кислой среде.

7. Нуклеаза - деполимеризует НК.

8. Нуклеотидаза - дефосфорилирует мононуклеотиды.

9. Фосфолипаза и липаза – гидролиз фосфолипидов и липидов.

10. Холестеринэстераза - расщепляет эфиры холестерина.

11. Сахараза - расщепляет сахарозу и мальтозу.

12. Лактаза - гидролизует лактозу.

13. Олиго-1,6-гликозидаза - завершает гидролиз амилопектина и гликогена.

14. Амилаза - в незначительных количествах.

4. Значение градиента pH соков жкт в переваривании белков. Механизмы переваривания белков и всасывания аминокислот в жкт.

Роль pH различных отделов ЖКТ. Механизмы переваривания белков

Отдел ЖКТ	рН	Форма нахождения белка	ферменты
Ротовая полость	7,0	белок имеет отрицательный заряд, и данная величина pH способствует началу раскручивания белка Заряд белка зависит от групп NН2, СООН, ОН радикалов, +заряд имеют а/к, где есть протонируемые группы – арг, лиз, гис – незаменимые а/к, их мало в белке. Заменимые кислоты - асп, глу – (заряженные отрицательно) встречаются часто. Поэтому в нейтральной среде белок имеет суммарный отрицательный заряд.	Ферментов, расщепляющих белки, нет
Желу-док	1,5-2	происходит полное раскручивание белка до полимера, он приобретает положительный заряд, открываются участки для действия пепсина. В кислой среде происходит протонирование групп: NН20 + Н+ ------------ NН3+ СОО- + Н+----------- СООН0	пепсин
Кишеч-ник	8,0	частично гидролизованный белок приобретает вновь отрицательный заряд (т.к. среда, близкая к нейтральной, см. «ротовая полость» выше). Эндопептидазы (трипсин, химотрипсин, эластаза) дробят белок на пептоны, далее действуют экзопептидазы (карбокси-пептидазы, аминопептидазы), которые заканчивают гидролиз белка, отщепляя концевые аминокислоты	Трипсин Химотрипсин Эластаза Карбокси-пептидаза Аминопептидаза

Продуктами переваривания белков в желудочно-кишечном тракте является смесь из аминокислот, и олигопептидов

Олигопептиды, образованные в процессе гидролиза белков в просвете кишечника, в дальнейшем гидролизуются специфическими олигопептидазами (экзопептидазы, дипептидазы), локализованными в мембранах щеточной каемки энтероцитов. Конечные продукты пристеночного пищеварения — свободные аминокислоты, ди- и трипептиды.

Механизмы всасывания аминокислот

Аминокислоты частично всасываются подобно Гл, вместе с ионами Na⁺(вторично активный транспорт), частично путем облегченной диффузии.

В механизмах поступления аминокислот в клетки важная роль отводится глутатиону.

Одним из механизмов переноса аминокислот через клеточные мембраны является процесс, получивший название гамма-глутамиловый цикл. В основе его лежит реакция катализируемая гамма -глутамилтранспептидазой Этот фермент является структурным компонентом мембран и обеспечивает взаимодействие глутатиона с поступающей в клетку аминокислотой. Реакция с аминокислотой высвобождает цистеил-глицин из глутатиона, а образующийся дипептид (гамма-глутамил-аминокислота) транспортируется в клетку и гидролизуется там с высвобождением переносимой аминокислоты. Глутамат при этом превращается 5-оксопролин, а цистеил-глицин распадается до аминокислот. Последующие реакции включают энергозависимую регенерацию глутатиона, включающую превращение 5-оксопролина в глутаминовую кислоту (1 моль АТФ) и синтез трипептида в две последовательные реакции (2 моля АТФ). Этот процесс, таким образом, требует больших энергетических затрат, но обладает высокой скоростью и емкостью. Наиболее активен этот механизм при реабсрорбции аминокислот эпителием канальцев почек.

Схема участия глутатиона в механизме транспорта аминокислот через мембраны (гамма –глутаминовый цикл)