Взаимодействие миозина, актина и кальция в процессе мышечного сокращения

В покоящейся мышце активные центры актиновых филаментов покрыты молекулами тропомиозина и тропонина. Поэтому они не могут взаимодействовать с головками миозиновых филаментов. Для возникновения мышечного сокращения необходимо снять блокирующее действие тропонин-тропомиозинового комплекса. Этому способствуют ионы кальция, которые выходят в больших количествах в миофибриллы из СПР при возбуждении мышечного волокна. Ионы кальция связываются с молекулами тропонина, в результате чего структура этих молекул подвергается некоторым конформационным изменениям. Это приводит к изменению взаимодействия между тропонин-тропомиозином с молекулами актина. Активные центры актиновой спирали становятся открытыми и способными взаимодействовать с поперечными мостиками миозина, что и запускает мышечное сокращение.

Как только актиновые филаменты активируются ионами кальция, головки поперечных мостиков миозиновых молекул присоединяются к активным центрам актиновых филаментов. Сначала головка каждого поперечного мостика подключается к активному центру актинового филамента под прямым углом, и тут же наклоняется до угла 45⁰. При этом головка действует как рычаг, приводя в напряженное состояние шейку поперечного мостика. В результате развивается упругое натяжение, смещающее актиновый филамент приблизительно на 10нм. После этого головка отсоединяется от активного центра актинового филамента, и, возвращаясь в свою нормальную позицию, формирует связь с новым активным центром актина.

Таким образом, процесс наступает снова и снова, пока актиновые филаменты не втянуться практически полностью между миозиновыми филаметами, подтягивая Z-диски до концов миозиновых филаментов.

Сокращение каждого саркомера осуществляется большим числом поперечных мостиков. Каждый поперечный мостик действует независимо от других. Следовательно, чем большое число поперечных мостиков формируют контакты с актиновыми филаментами, тем больше сила сокращения.

Энергетика мышечного сокращения

При сокращении мышцы выполняется работа, и на это требуется энергия, источником которой служит ATФ. Головки поперечных мостиков миозина функционируют как фермент ATФаза, но только в присутствие актина. Это свойство позволяет головке расщеплять ATФ и использовать энергию для сокращения. Энергия молекулы ATФ требуется для изменения конформации головки миозина. Для каждого ″шага ″поперечного мостика миозина на последующий активный центр актинового филамента необходима 1 молекула АТФ.

Энергетическая эффективность любого двигателя вычисляется как отношение энергии, которая преобразовывается в работу, к общему количеству затраченной энергии. В работу мышцы преобразуется не более 25% химической энергии, заключенной в продуктах питания, а основная часть - рассеивается в форме теплоты. Причина такой низкой эффективности в том, что около половины энергии пищевых продуктов теряется в процессе образования ATФ. Только 40-45% энергии ATФ может быть позже преобразовано в мышечную работу.