Ферменты

Ферменты или энзи́мы (от лат. fermentum,— закваска) - специфические катализаторы белковой природы, ускоряющие течение биохимических реакций и играющие важнейшую роль в обмене веществ.

Общие (1-2) и специфические (3-6) свойства ферментов

1. Они не расходуются в процессе катализа и не входят в состав конечных продуктов реакции, выходят из реакции в первоначальном виде.

2. Они не могут возбудить реакции, противоречащие законам термодинамики, т.е., они ускоряют только те реакции, которые могут протекать без них.

3. По химической природе все ферменты – белки.

4. Эффективность ферментов значительно выше по сравнению с катализаторами небиологической природы. 1 моль Fe за 1 мин разлагает 10^-5 моль Н₂О₂, а каталаза, содержащая атом Fe - 10⁵ моль.)

5. Регулируемость. Активность ферментов, скорость ферментативных реакций регулируется в зависимости от потребностей самой клетки.

6. Специфичность. Они обладают избирательностью действия на субстраты, т.е., на те вещества, превращение которых они катализируют. Специфичность ферментов может быть абсолютной (уреаза) или относительной (протеазы). Специфичность лежит в основе международной классификации ферментов.

Строение ферментов

Ферменты являются глобулярными белками, их молекулы могут быть представлены как простыми, так и сложными белками. В первом случае ферменты называют однокомпонентными, а во втором – двухкомпонентными. Белковая часть двухкомпонентных ферментов называется апоферментом, а небелковый компонент - коферментом. Соединение белковой части и небелковой части фермента может осуществляться за счет ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий, реже - с помощью ковалентных связей. В качестве коферментов могут служить производные нуклеотидов и витаминов (НАДФ, ФАД, ФМН, АТФ, УТФ и др.), металлы (Fe, Cu, Mg, Mn, Zn, Mo), а также др. соединения небелковой природы, например, липоевая к-та, глутатион.

Кофакторы (активаторы) - вещества небелковой природы (часто металлы - К, Са, Mg, Mn, Zn, Mo, Cl), усиливают каталитическую активность ферментов, стабилизируя структуру белковой части фермента. Ингибиторы - вещества, подавляющие активность ферментов; они частично или полностью препятствуют образованию фермент-субстратного комплекса (яды, лекарственные препараты, ионы тяжелых металлов и др.).

В ходе ферментативной реакции осуществляется контакт между ферментом (E) и субстратом (S), образуются промежуточные фермент-субстратные комплексы (ES). Область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание, и превращение субстрата называется активным центром. Активный центр расположен в углублении на поверхности молекулы фермента.

Механизм ферментативной реакции

Реакция с участием фермента протекает в 3 стадии: E + S à ES à E + P

1. Присоединение молекул S к ферменту в активном центре происходит по принципу «ключ-замок», в результате чего образуется промежуточный фермент-субстратный комплекс (ФСК или SE). В ФСК молекулы субстрата(тов) сближаются и определенным образом и ориентируются относительно друг друга. Это увеличивает время контакта между 2-мя молекулами субстратов.

2. Превращение субстрата. Вхождение субстрата (субстратов) в активный центр фермента и образование ФСК вызывает конформационное изменение в структуры фермента и конфигурации активного центра. В результате этого происходит ослабление, поляризация и деформация внутримолекулярных связей в субстрате, затем их разрыв, и образование новых связей, т.е., образуется новая молекула. Именно благодаря образованию ФСК энергетический барьер реакции (Е_е) снижается, и ферментативные реакции протекают при относительно низкой температуре и обычном давлении.

3. Отделение конечных продуктов реакции. Образовавшаяся молекула (продукт, Р) выходит из активного центра.

Многие биохимические реакции протекают в несколько этапов в сложных комплексах, где ферменты объединены структурно, т.е., расположены в цитоплазме близко друг к другу, или закреплены в определенном порядке на мембране по типу конвейера.